Cum se modifică structura și funcția proteinelor cu creșterea temperaturii?
Care este temperatura optimă pentru enzime? Inactivarea inversă și ireversibilă
1) Organizarea structurală a proteinelor:
-structura primară - apoi aminoacizii legați secvențial: legătura peptidică;
-structura secundară este o metodă de luminare, răsucirea unui lanț polipeptidic într-o spirală sau altă conformație: o legătură de hidrogen;
-structura terțiară este forma generală sau conformația unui lanț polipeptidic: legături disulfidice, ionice, hidrofobe;
-o structură cuaternară este dispunerea lanțurilor de polipeptide care formează subunități individuale relativ unele față de altele, metoda de ambalare și ambalare cu formarea de conformație nativă a proteinei: legături ionice, hidrogen și disulfură.
2) Când temperatura crește peste 42 # 730; Deoarece legăturile de hidrogen și hidrofobe sunt rupte → pierderea conformație nativă, Denaturarea (încălcarea nonhydrolytic este cuaternar, structura terțiară și secundară a conservării structurii primare a proteinei. Insotit de o modificare a proprietăților sale)
3) Temperatura la care se observă activitatea maximă a enzimelor se numește optimă.
Pentru majoritatea enzimelor, temperatura optimă este + 35 ° C + 45 ° C. Activarea inversă, când, după îndepărtarea agentului de denaturare sau prin reducerea concentrației acestuia, proteina își poate restabili structura, adică există renaturare. Și după inactivarea ireversibilă, proteina nu va mai putea să-și restabilească structura.
2) Neuropeptida creierului Leu-enkefalină are o secvență de tir-gli-gli-fenil. Se determină încărcarea totală a moleculei la pH 3,0; 7.0; 11.0. În ce domeniu de pH este punctul izoelectric al acestei peptide?
Scrieți formula pentru această pentapeptidă.
Pentru a determina grupurile în care structura și proprietățile chimice includ aminoacizii listați
3) Scrieți forma ionică a aminoacizilor la aceste valori ale pH-ului
2) Înlocuibile: tirozină, glicină. Nelindezabil: fenilalanină, leucină.
Aromatic AK: tirozină, finilanilină
Alifatic (monoaminomonocarboxilic): glicină, leucină.
3) Neuropeptidele includ peptide conținute în creier. Primii doi reprezentanți ai neuropeptidelor sunt numiți enkefaline, au fost izolate din creierul animalelor în 1975. Aceste peptide au un efect analgezic și sunt utilizate ca medicamente. Descrieți această pentapeptidă.
Scrieți formula structurală a metioninei-encefalinei: Tyr-Gly-Gly-Fen-Meth și desemnați capetele de peptidă N și C
Se determină încărcarea totală a peptidei într-un mediu neutru și direcția mișcării sale în timpul electroforezei
Ce reacții de culoare vor fi pozitive cu această peptidă
-tirozină, fenilalanină + reacție metoda Mulder (ksantoproteinovaya) se bazează pe capacitatea de a forma compuși aromatici prin reacția cu compus concentrate HNO3 dinitro de culoare galbenă sunt transferate într-un mediu alcalin în portocaliu structură chinoidic;
-tirozina + Pauli reacție diazo la aminoacizi ciclici, metoda se bazează pe abilitatea diazobenzolsulfokislotoyobrazovyvat tirozina vopsit în compusul azo roșu-portocaliu.
4) Proteinele care transportă molecule sau ioni prin membrană sunt deseori clasificate drept proteine transmembranare. Astfel de proteine au în structura lor aria închisă în stratul lipidic al biomembranei și zonele orientate spre interiorul celulei (în citoplasmă) și în spațiul extracelular. Descrieți astfel de proteine.
Să presupunem care aminoacizi ar trebui să predomine în diferite părți ale acestei proteine transmembranare
Dați exemple de aminoacizi cu radicali nepolari și polari
Explicați în ce caz încărcarea totală a moleculei de proteină va fi zero
1) Aminoacizii din stratul biomembrane lipidic - încărcare sau prestate nepolară și protonate (-COOH) sau deprotonat (-NH2), cu care se confruntă în celulă (în citoplasmă) -Asp, glu și capăt de lanț polipetidnoy C, și în extracelular spațiul arg, lys și terminalul N al lanțului polipeptidic.
2) Nepolar: alanină, valină, izoleucină, leucină, prolină, metionină, fenilalanină, triptofan. Polar neîncărcat (taxele sunt compensate) la pH = 7: glicină, serină, treonină, cisteină, asparagină, glutamină, tirozină. Polar încărcat negativ la pH = 7: aspartat, glutamat. Polar încărcat pozitiv la pH = 7: lizină, arginină, histidină
3) La un punct izoelectric, molecula de proteine este neutră din punct de vedere electric și nu se mișcă în câmpul electric. In aceasta stare, moleculele de proteine pentru a precipita cu ușurință, iar acest lucru folosit pentru a separa proteinele în proteinele lor comune prisutstvii.Bolshinstvo au punctul izoelektri-celulă la pH 4,0 până la 8,0. Punctul izoelectric al enzimei gastrice pepsina este într-un mediu puternic acid la pH 1,0 și la pH 8,1 chimotripsinei. substanțe proteiforme în apoase o prezintă proprietăți de mediu AMFO-ternosti, t. E., Ei se comportă ca acizi și având o grupare carboxil, și ca bază datorită prezenței grupărilor amino.
5) Pacientul fenilketonuria urină detectat fenilalanină - 6mm / l (în mod normal, 0,01 mm / l) și metabolitul său - Acid fenilpiruvic, - 4,9 mmol / l (normal absent). De ce este crescut nivelul fenilalalinei în organismul acestui pacient și că metaboliții acestuia apar în urină?
Trimiteți-le prietenilor: