A treia formă de tulburări ale metabolismului proteinelor - disproteinozy, condiții și anume, în care formarea proteinelor nu este amplificată și nu este slăbită și distorsionată. Astfel de situații sunt extrem de diverse. Acestea includ, de exemplu, includ diferite forme de hemoglobinopatii, - procese patologice care se bazează pe prezența în sânge a unuia sau mai multor anormale haemoglobins, adică astfel hemoglobine a căror sinteză este anormală, prin care o proteină specifică cu o cu totul noi proprietăți (tropism reduse oxigen, solubilitate redusă etc.).
Dysproteinoza, care are o mare importanță clinică, este amiloidoza.
Acest proces patologic este o formă de tulburări ale metabolismului proteic, în care interstițiile în crevase de-a lungul vaselor și în peretele lor, în jurul membranelor organelor glandulare intarziate substanta speciala - amiloid având natură proteină polizaharidă. Amyloid interfera dramatic cu funcția de la locul de organele lor de depozite și poate duce nu numai la aspectul corpului tulburări severe asociate cu patologia acestor organe, dar, de asemenea, la moartea acestuia din urmă.
Amiloidoza este destul de răspândită. În afară de amiloidoza nu foarte frecventă primară (a cărei cauză nu este clar), formele mostenite ale acestui proces de boala si amiloidoza senil, care este un rezultat al schimbărilor legate de vârstă la persoanele de vârstă foarte vechi, există amiloidoza secundare, care este o consecință a procedurii lungi boli inflamatorii Frecvența Distribuția amiloidoza secundare în ultimii ani zeci de ani crește progresiv.
corpurile se schimbă pentru prima dată în amiloidoza au fost descrise în 1844 de către un patolog vienez remarcabil Karl Rokitansky, care a descris procesul de degenerare a bolii gras, subliniind astfel că, atunci când acesta este expus la schimbări dure în structura multor organe interne. În 1858, Rudolf Virchow a identificat această boală ca o formă nosologică independentă și a introdus termenul - amiloidoză (din latină amilum - amidon). In 1894, NP Kravkov a stabilit structura chimica de amiloid, arătând că este - o chestiune dificilă, complexă, care este o proteină legată la o polizaharidă cum ar fi acidul condroitin.
amiloidoza secundara apare din cauza prezenței în organism a inflamatorii cronice - boli (in special supurativa) (osteomielita, tuberculoza, sifilis, kavernozchy procese supurative cronice in plamani, artrita reumatoida, etc.). Frecvenții factori etiologici ai amiloidozelor sunt, de asemenea, malaria lepră, dizenteria cronică. Amiloidoza în sine apare după un timp destul de lung după declanșarea bolii subiacente. Această perioadă latentă de amiloidoză este în medie de 2-4 ani, dar poate fi amânată de zeci de ani. Aceasta este urmată de o perioadă în care simptomele timpurii predomină caracteristice procesului patologic principal, și apoi începe să apară disfuncția organului în care amiloid este depozitat este deosebit de puternică. Aceasta este de obicei precedat de albuminuria severă (excreția urinară de proteine), care, în unele cazuri, pentru o lungă perioadă de timp este singurul simptom al bolii, și, prin urmare, acest pas este numit albuminuricheskoy amiloidoză.
Următoarea etapă de amiloidoză se caracterizează prin implicarea în procesul de ficat și glandele suprarenale, ceea ce duce la dezvoltarea deficitului proteic progresiv. însoțită de edeme hipoproteinemice și hipotensiune vasculară. În conformitate cu aceste simptome, această etapă se numește edemato-hipotonică.
Apoi vine etapa finală a procesului, caracterizată printr-o creștere a insuficienței renale și dezvoltarea uremiei (stadiul final al insuficienței renale), de la care mor pacienții. Deoarece uremia din sânge crește brusc cantitatea de azot rezidual, faza terminală a amiloidozei se numește azotemie.
Amiloidul este depozitat în organe este în glucoproteins compoziția chimică, în care proteina de globulină este asociată cu un mucopolysaccharide - Acid mukoitinsernoy sau condroitin. In amiloid structurii sale macroscopic apare ca o substanță omogenă, dar are o structură similară submicroscopic structurii cristaline. Amiloidul constă din fascicule de fibre, care au o lungime la o persoană de la 1200 la 5000 nm și o lățime de 70-140 nm. Fibrele amiloide au o structură ordonată (narcristalină). În plus, în amiloid, sunt detectate particule sferice care sunt în afara comunicării cu fibrile.
În ceea ce privește patogeneza amiloidozei și mecanismele de formare a amiloidului, în termenii cei mai generali, acestea sunt reduse la următoarele.
S-a stabilit cu fermitate că disproteinoza este baza dezvoltării amiloidozelor. Se crede că în bolile cronice supurative ale compoziției de proteine din sange este perturbat, determinând-o să apară un număr mare de proteine grosiere care aparțin grupului de gamma-globulină. Acest fapt, precum și faptul că amiloidoză secundară este rezultatul unor boli de natură infecțioasă, sugerând implicarea în patogeneza acestui proces de boala mecanisme imunologice. Această idee este susținută și de faptul că atunci când joacă amiloidoza în experiment există o proliferare accentuata a celulelor sistemului reticuloendotelial (RES). Aproape imunologic exact si studiile histochimice au arătat că celulele RES în dezvoltarea amiloidozei sunt supuse unor dinamici. Inițial, cu stimulare antigenică prelungită, are loc proliferarea și transformarea lor în celulele plasmatice. Reacțiile histochimice efectuate în această perioadă, arată prezența în aceste celule pyroninophilia, o indicație de creștere în ele cantitatea de ARN. Până când pironinofilia coincide cu gama globulină. Acest complex este predamiloidnuyu pas înainte care atunci când păstrând în continuare stimul antigenic în a doua - amiloid pas, in care celulele pyroninophilia scade, ceea ce indică o scădere a valorii lor de ARN. dar numărul de celule care dau PAS - o reacție pozitivă care dezvăluie polizaharidele este în creștere. În consecință, în această perioadă, în celulele plasmatice apare o formare crescută de polizaharide. Mai mult, aceste celule încep să secrete în amiloidul țesutului din jur, care este un compus insolubil. Astfel, amiloid nu este un produs al compusului (în afara patului vascular) globulinele din sânge difuz prin peretele vascular, cu componenta polizaharidică, așa cum se credea, dar este secretat de celulele plasmatice în loc. Studiile de microscopie electronica arata ca celulele RES, acumularea de precursor amiloid - fibrile de amiloid. Pe măsură ce numărul acestor fibrilă crește în celulă, degenerarea sa se dezvoltă cu pierderea completă a structurii proprii. Celulele coajă este rupt, fibrilele se încadrează în spațiul extracelular, unde acesta se unește cu secretat de aceleași celule ale substanței polizaharidă și rezultând amiloid formate.
În amiloidoză se detectează anticorpi la țesuturile organului în care este depus amiloidul. În acest sens, este posibil să se presupună prezența amiloidozei și a unei componente autoimune în patogeneză.
Nu uitați de posibila includere în dinamica dezvoltării amiloidozei și a componentei neurogenice. Această observație este evidențiată în mod convingător de observațiile făcute în Leningradul asediat și postul-bloc. Statisticile arată că, în timpul blocadei, când, în primul rând, a existat foamete severe și, în al doilea rând, o stare de tensiune nervoasă extremă, numărul cazurilor de amiloidoză a fost minim. Dar după sfârșitul războiului, cei care au suferit blocada au înregistrat o creștere accentuată a incidenței amiloidozei, care a depășit în mod semnificativ nivelul de dinainte de război.
Deoarece amiloidoza se dezvoltă doar într-o proporție relativ mică de indivizi care suferă de boli inflamatorii cronice, rolul factorului ereditar în patogeneza sa nu poate fi exclus.
Articole similare
Trimiteți-le prietenilor: