Sub organospecificitate se înțelege prezența căilor metabolice inerente numai acestui organ. Prin urmare, enzimele specifice organelor sunt enzime care catalizează anumite căi metabolice inerente unui anumit organ.
Deși organele au expresii diferite într-un fel sau altul, ele sunt importante pentru diagnosticarea multor boli prin determinarea activității lor. Astfel, ficatul este caracterizat prin cea mai mare activitate a ALaT, AsT, sorbitol dehidrogenaza, GDG. Mai mult, activitatea ALAT este mai mare decât cea a ASAT, deoarece ASAT este mai bine ascuns în structurile hepatice interne.
Rinichii sunt fosfatază alcalină.
Prostatul este fosfatază acidă.
Myocard - LDG1. LDG2. Izoenzimele HH și HB.
Atunci când integritatea țesuturilor acestor organe este încălcată, enzimele se eliberează în serul de sânge, unde activitatea lor crește brusc. În funcție de activitatea căreia enzima a crescut, se poate judeca nu numai localizarea procesului patologic, ci și gradul de severitate a acestuia. Dar pentru o diagnosticare mai precisă și mai precisă a bolii (pentru a determina intensitatea și adâncimea afectării țesutului), sunt necesare enzime marker aparținând unei anumite organelle.
După stabilirea naturii chimice a enzimei a fost confirmată reprezentarea Michaelis și Menten că atunci când cataliza enzimatică a unei enzime se leagă la un substrat pentru a forma instabil complex intermediar enzima-substrat care se descompune, la sfârșitul reacției eliberarea produsului enzimatic și de reacție.
Teoria pedlozhil Daniel Kosilend de „induse“ de conformitate, adică, substratul impune centrul activ al formei, iar site-ul activ, la rândul său, reglează substrta forma sub propria lui.
În 1913, a fost propusă o variantă matematică a catalizei enzimatice, conform căreia acest proces este în mai multe etape.
Astfel, enzima interacționează cu substratul conform acestor trei teorii:
Etapa 1: substratul este orientat în raport cu centrul de substrat al enzimei și "fixarea" treptată a acestuia la locul de ancorare.
Etapa a doua: fixarea rigidă pe locul "ancorei" și ajustarea structurilor centrale active la structurile de substrat.
A treia etapă: cataliză directă.
0) S + E ===== ES ===== E + P
sub-etapa 1) E + S ===== ES
2) ES ===== ES * (o nouă modificare a substratului)
Aceasta teorie compuși intermediari, conform cărora, după formarea complexului ES continuă să sugă substratul până când substratul a fost convertit în produs, atunci E este desprins din produsul rezultat al S (P).
În reacțiile de anabolism A + B ----- AB, enzima poate fi combinată cu unul sau alt substrat sau cu ambele substraturi:
În reacțiile de catabolism: AB -------- A + B
2) ABE ------- A + BE AB + E ------ A + B + E
În formarea complexului enzimatic -substratnogo sunt legaturi de hidrogen, electrostatice și interacțiuni hidrofobe, precum și, în unele cazuri, covalente și coordinare participante.
Se remarcă faptul că activitatea catalitică a enzimei este structura dimensională esențială a sitului activ în care secțiunile rigide și spiralele intercalați flexibile, benzi elastice liniare, care furnizează dinamic, ductilitate, capacitatea de a schimba sub influența substratului care stă la baza teoriei „induse "De conformitate. Mai mult, procesul catalitic este esențială nu numai complementaritatea spațială între enzimă și substrat, dar, de asemenea, prezența conformității electrostatic datorită împerecherea grupărilor încărcate opus ale substratului și centrul activ al enzimei. Din punct de vedere termodinamic, enzimele accelerează reacțiile chimice datorate energiei de activare.
energie de activare - energia necesară pentru transferul tuturor moleculelor mol de substanță în stare activă, la o temperatură dată, adică energia care este necesară molecula pentru a depăși o barieră de energie. Enzima scade energia de activare prin creșterea numărului de molecule activate care devin reactive la un nivel de energie mai mic, adică redus, iar bariera de energie.
Curba care caracterizează evoluția non-enzimatică
Articole similare
Trimiteți-le prietenilor: