Formarea hemoglobinei - cartea de referință chimică 21

Chimie și Tehnologie Chimică

În 1937, MV Hill a dezvoltat o metodă originală pentru măsurarea oxigenului eliberat de cloroplaste izolate. Suspensia cloroplastelor este amestecată în întuneric cu hemoglobină și plasată într-un tub Tunberg. Apoi, sub vid, oxigenul din soluție este îndepărtat și medicamentul este iluminat. Oxigenul, eliberat în timpul proceselor fotosintetice, reacționează cu hemoglobina. Formarea oxihemoglobinei, care este însoțită de o schimbare a caracteristicilor spectrale ale soluției, este urmărită spectrometric. Metoda are o viteză bună, dar este cea mai sensibilă la modificările presiunii parțiale a oxigenului într-un interval relativ îngust, de la 2,66 la 40 kPa (2-30 mm Hg). Dezavantajul metodei este, de asemenea, că, în plus față de schimbarea caracteristicilor spectrale ale hemoglobinei în timpul formării oxihemoglobinei, iluminarea suspensiei afectează în mod semnificativ parametrii optici ai cloroplastelor în sine. Acest lucru poate distorsiona datele experimentale. În plus, hemoglobina, adsorbită pe membranele cloroplastelor. oarecum schimbă cinetica proceselor de evoluție a oxigenului. [C.193]







Monoxid de carbon (CO). Gaz toxic, inodor și incolor. Se formează prin arderea unui amestec bogat (a 1), iar concentrația de monoxid de carbon este de 0,2-0,3%. Este depozitat în atmosferă timp de aproximativ 3-4 luni. Concentrația maximă admisă în aer a spațiilor de lucru este de 20 mg / m în zonele populate - 3 mg / m (maxim unic) și 1 mg / m - media zilnică. Monoxid de carbon. conectarea la hemoglobina sângelui. Acesta oferă un compus stabil - carboxihemoglobina complică procesul de schimb de gaze din celule, ceea ce duce la hipoxie (afinitate de hemoglobină cu monoxid de carbon la aproximativ 210 de ori mai mare decât afinitatea cu oxigen). Prin urmare, acțiunea directă este de a reduce capacitatea sângelui de a transporta oxigen. Procesul de formare a carboxihemoglobinei este reversibil. După încetarea inhalării monoxidului de carbon, sângele victimei începe să fie eliminat de la el la jumătate la fiecare 3-4 ore. [C.329]


Monoxidul de carbon este un gaz incolor care nu are miros, este puțin solubil în apă. Extrem de toxic. Cantități mici de CO. urcând în aer și inhalat de o persoană, provocați amețeli, greață. Inhalarea aerului care conține CO de 0,3% poate provoca rapid moartea. Efectul toxic al monoxidului de carbon se explică prin formarea unui compus stabil din acesta cu hemoglobina sângelui. astfel încât sângele își pierde capacitatea de a transmite oxigen către țesuturile corpului. [C.436]

Un număr de macromolecule de proteine ​​pot fi conectate între ele prin formarea de structuri relativ mari. Un exemplu este hemoglobina, care este un sistem de patru macromolecule. Este această combinație de componente hemoglobină care asigură atașarea și transportul ulterior al oxigenului în organism. [C.426]

În ultimii ani, Perutz, J. Kendrew si alti cercetatori au descoperit ca a creat structura proteinei cuaternară globulară nu este formarea mai multor straturi de subunități, și datorită poziției lor aparte în spațiu. Astfel, structura cuaternară a hemoglobinei este foarte simplă și simetrică, patru subunități sunt situate ca și cum ar fi pe vârfurile unui tetraedru. [C.179]

Unele macromolecule de proteine ​​pot fi conectate între ele și formează agregate relativ mari. Forme polimerice similare ale proteinelor, în care monomerii sunt macromolecule de proteine. Structuri cuaternare. Un exemplu al unei astfel de proteine ​​este hemoglobina, care este un complex de patru macromolecule (Figura 4). Se pare că doar cu această structură hemoglobina este capabilă să atașeze și să transporte oxigen în organism. [C.20]

Funcțiile biologice ale nichelului nu au fost încă studiate. Există motive să considerăm că este un element de urmărire. În organisme, nichelul activează multe enzime, îmbunătățește sinteza aminoacizilor care conțin sulf. Cu prezența simultană a fierului și a nichelului, formarea hemoglobinei în sângele animalelor se îmbunătățește. [C.431]

Oxidul de azot dă și electronii săi (în special, un electron neparticipat) pentru a forma complexe cu ocuparea posturilor centrale de atomi. Moleculele de oxigen se combină cu hemoglobina cu participarea anticorpilor lor neparticipați. [C.210]

Cu o lipsă de cupru în alimente, animalele dezvoltă o boală - lisucha (pierderea apetitului, scădere în greutate, anemie, moarte). Introducerea unor cantități excesive de cupru provoacă intoxicații acute (hemoliza, distrugerea creierului. Ficat, tulburări hematopoietice și procesul nochek). Cuprul pentru hematopoieză este deosebit de important. În absența cuprului, formarea hemoglobinei este imposibilă. Acționează formarea de fier heme și mobilizează astfel rezervele de fier din sânge. În timpul sintezei hemoglobinei, cuprul împreună cu fier formează complexe de cupru-fier-nucleoproteină - precursorii hemoglobinei. Se crede că formarea unui astfel de complex reduce energia de activare a reacției de formare a hemoglobinei. Prezența cuprului este necesară pentru formarea nu numai a hemoglobinei, ci și a altor hemiofricine. Concentrarea în măduva osoasă. Cuprul este direct implicată în eritropoiezei în prezența cuprului accelerează maturarea reticulocite și de eritrocite din transformarea lor. Există dovezi că, în doze minime, previne apariția bolilor infecțioase la om și participă la procesele de pigmentare, care afectează formarea melaninei. La vârsta înaintată, părul unei persoane îngroșate conține mai puțin cupru decât la o vârstă fragedă. Cu anemie (anemie Addison - Balmer) nivelul de cupru din sânge crește și scade în organele de depozit, adică opus akobaltozu fenomen ... În cazul anemiei posthemoragice, nivelul de cupru din sânge scade în paralel cu conținutul de fier. Rezultatele unor experimente indică acumularea de cupru în tumorile canceroase. [C.284]







M.203, Kar bauxită gemoglobiioobrazovateln la 1a 1 valoarea 0, 1, AANII organism se leaga de colorare de sânge pigment - gemoglobin- formează compuși noi - [z) bo, ch.sigemoglobnna care s se pot lega de oxigen și transferarea la tesuturi. [C.67]

Monoxidul de carbon nu pare să aibă niciun efect asupra suprafeței materialelor, activitatea vitală a plantelor superioare. Concentrațiile mari ale acestuia pot provoca schimbări fitologice și patologice. precum și moartea. Acesta este un gaz toxic care provoacă o durere de cap. amețeli, vărsături, dificultăți de respirație, respirație înceată, convulsii, deces, prin urmare concentrația cea mai grea admisă în aerul clădirilor de lucru este de 20 mg / m. din așezări - 3 mg / m maxim o singură dată. 1 mg / m mediu zilnic. Monoxid de carbon. conectarea cu hemoglobina, formează SON carboxihemoglobin. Afinitatea hemoglobinei cu monoxidul de carbon este de aproximativ 210 de ori mai mare decât afinitatea sa pentru oxigen. Procesul de formare în sângele SON este reversibil. Oxidul de carbon al genului după încetarea inhalării sale este eliberat treptat și sângele unei persoane este eliminat de la ea la jumătate pentru fiecare 3- [c.21]

După cum sa menționat deja, este îndoielnic faptul că majoritatea elementelor au fost incluse în compușii primari de ulei. Totuși, vanadiul, cuprul, nichelul și parțial fierul formează un grup special. Aceste metale sunt capabile să ofere complexe cu pigmenți nirrolni, derivați din clorofil și hemoglobină, cu formarea de compuși stabili. solubil în ulei, [c.45]

Hemoglobina este formarea a patru molecule asemănătoare cu myoglobina (Figura 20-26). Structurile moleculelor de mioglobină și hemoglobină au fost stabilite numai în ultimul deceniu prin metoda difracției cu raze X. Sa arătat că patru componente - [c.261]

Asocierea moleculelor biologic importante cu formarea complexelor subliniază construirea structurilor supramoleculare și este o etapă importantă în funcționarea proteinelor și acizilor nucleici în organismele vii. De exemplu, transferul de oxigen de la plamani la diferite organe, consumatoare de oxigen are loc cu o proteină specială conținută în celulele roșii din sânge - celule roșii din sânge, așa-numita hemoglobina, care este capabilă să formeze un complex cu oxigen. În plămâni există o asociere de oxigen cu hemoglobină (Hb) cu formarea complexului Hb + + Oa HbOa. În organele care consumă oxigen, complexul disociază și oxigenul eliberat este consumat de reacția de oxidare. [C.226]

Cobaltul este un element vital pentru oameni și animale. Participă la procesele de hemoragie, formarea hemoglobinei. Este parte integrantă a uneia dintre vitaminele (B). [C.549]

Proprietăți chimice. Oxigenul, ca și fluorul, formează compuși cu toate elementele, cu excepția heliului, neonului și argonului. O energie de legare suficient de mare între atomii din molecula O2 se manifestă prin energii de activare ridicată (vezi Figura 40) a reacțiilor care implică oxigen. care necesită preîncălzirea sau introducerea unui catalizator pentru implementarea acestora. Astfel, fosfor este ars în oxigen (formarea RgRz) rec încălzit la 60 ° C, sulf (ca SO2) - până la 250, hidrogen (în H2O) -above și 300 grafit (CO2) - până la 750 ° C. Dar unele substanțe (multe metale, NO, hemoglobină din sânge) interacționează cu oxigenul și la temperatura camerei. [C.231]

Cele mai puternice sisteme tampon de sânge sunt tampoanele de hemoglobină și oxihemoglobină, care constituie aproximativ 75% din capacitatea totală de tampon a sângelui. Tamponarea proprietăți ale hemoglobinei în mecanismul său de acțiune este identic sisteme tampon de proteine ​​produse metabolice acide reacționează cu sarea de potasiu a hemoglobinei pentru a forma o cantitate echivalentă de sare de potasiu și hemoglobină liberă, având proprietatea unui acid organic slab. În plus, sistemul oxi-hemoglobină-hemoglobină participă la un alt mecanism special pentru menținerea pH-ului sângelui. După cum se știe, sângele venoasă conține cantități mari de dioxid de carbon sub formă de bicarbonați, precum și CO2 asociat cu hemoglobină. Prin plămâni, dioxidul de carbon este eliberat în aer, cu toate acestea, nu există nici o schimbare a pH-ului sângelui în partea alcalină, deoarece oxizemoglobina rezultată este un acid mai puternic. decât hemoglobina. În țesuturi, în sângele arterial sub influența presiunii parțiale scăzute a oxigenului, oxihemoglobina disociază și difuzează oxigenul în țesuturi. Hemoglobina rezultată, totuși, nu determină modificări ale pH-ului sângelui pe partea alcalină, deoarece dioxidul de carbon intră în sânge din țesuturi. [C.82]

Cea mai cunoscută hemoglobină este o metaloproteină cu o masă moleculară semnificativ mai mare. decât mioglobina, constă din două perechi de subunități, fiecare din ele având un atom de fier (vezi capitolul 13), închis în ciclul porfirinei. Ca toți purtătorii de O2, hemoglobina poate exista în două forme de dioxid (dioxigen) și oxigenat (hidroxiform). În primul dintre acestea, fierul (II) este un ion de înaltă spin (s = 3/2), nu intră în fereastra (sau cavitatea) porfirinei, ci se ridică deasupra ei. În a doua formă (după adăugarea de oxigen) a unui sistem de perpendiculara Fe (II) se caracterizează prin centrifugare zero (s = 0) și este situată în planul format de cei patru atomi de azot pirol. Se pare că dimensiunile ionului Fe + în stările cu spin înalt și spin-scăzut sunt diferite, iar numărul de coordonare variază de la 5 la 6-7. Absorbția oxigenului de către hemoglobină are loc la un anumit pH al soluției în care este dizolvat oxigenul. [C.570]

Fierul este al doilea cel mai obișnuit metal în natură. după aluminiu. Valoarea industrială ca minereuri de fier este în principal minereul de fier roșu PegOz și minereul de fier magnetic Res04. În ceea ce privește rezervele de minereu de fier, țara noastră se situează pe primul loc în lume. Se află în Ural, în regiunea Kursk. în Krivorozhye și în altă parte. Fierul este o parte a plantelor și a organismelor animale. Acesta este conținut în hemoglobina sângelui. transferând oxigenul din plămâni în țesuturi și este necesar pentru formarea în plante a clorofilei. deși nu face parte din acesta. Cu o lipsă de fier în sol, plantele încetează să formeze clorofila și își pierd culoarea verde. [C.157]

Când se comprimă filmele. formate proteine ​​globulare (de exemplu, albumina, globulina, hemoglobina, tripsina, etc.)., până la o presiune de aproximativ 20 mN / m izoterme presiune dimensional complet reversibile. Cu o compresie oarecum mai mare a filmelor. când zona pe grup de aminoacizi este de aproximativ 0,17 nm. TLD. c-dimensionale crește presiunea crește rapid și în filme schimbări ireversibile pot dobândi insolubilitate specifice și structurale și mecanice unice (reologice) proprietăți în mare măsură legate de modificări în conformația și structura moleculelor de proteine. captivitate compresie mai puternică (0,05-0,1 nm per grup) conduce la prăbușirea lor - formarea de pliuri (și, eventual, în straturi limolekulyarpyh) și desprinderea de suprafață. [C.66]







Articole similare

Pagina anterioară

Pagina următoare

Trimiteți-le prietenilor: