O unitate de activitate enzimatică (E-rus. / E. U- sau ing. / App.) Primirea acea cantitate de enzimă care în condiții standard catalizează conversia 1 micromol de substrat pe minut (1 pmol / min). Aceasta este unitatea internațională standard pentru exprimarea cantității de enzimă și a activității sale introdusă în 1962 de către Uniunea Internațională de Biochimie.
În sistemul internațional al unităților C (1972), în locul unei unități vechi anonime de activitate enzimatică (E sau U), o nouă unitate de activitate enzimatică este catalaza. 1 catalază este cantitatea de enzimă care asigură conversia a 1 mol de substrat per 1 secundă în condiții standard. pentru că reacțiile sunt mult mai lente, apoi activitatea este exprimată în micro, nano și picocatali. 1E = 16,67 nkat.
Pentru a caracteriza activitatea enzimelor în practică, se folosesc adesea următoarele concepte:
1. Activitatea specifică este numărul de unități de activitate enzimatică în 1 mg enzime, adică numărul de moli de substrat transformat în 1 minut de 1 mg de enzimă. Sp. activitatea este exprimată și prin numărul de catalaze per 1 kg de enzimă (pisică / kg);
2. Activitatea molară - exprimată în catalaze per 1 mol de enzimă;
3. Activitatea moleculară este numărul de molecule ale substratului, transformat în 1 minut de către o moleculă a enzimei. De exemplu, activitatea moleculară a catalazei este de 5 min;
4. Concentrația enzimei - se exprimă în unități de activitate enzimatică E per 1 ml de soluție.
Toate subiectele din această secțiune:
Aminoacizi.
Clasificarea aminoacizilor se bazează pe structura chimică a radicalilor. Există aminoacizi ciclici și alifatici (aciclici). Prin numărul de grupe amino și carboxil ale aminoacizilor
Conformarea proteinelor
Liniile polipeptidice liniare ale proteinelor individuale datorate interacțiunii grupurilor funcționale aminoacide dobândesc o anumită structură spațială tridimensională sau conformație. În globule
peptide
Peptidele sunt molecule organice care conțin mai multe resturi de aminoacizi legate printr-o legătură peptidică. În funcție de numărul de reziduuri de aminoacizi și de greutatea moleculară, distingeți:
Analiza echilibrului membranei Donnan
Dacă nu există proteină și sarea ei în celulă, atunci C1 = 0, atunci. care este, în absența unui BM în celulă
enzimele
Enzime (enzime) - catalizatori biologici, accelerând reacțiile chimice ale metabolismului în organism. Cataliza este procesul de schimbare a vitezei chimiei
Diferența dintre enzimele și catalizatorii anorganici
1. Enzimele au o activitate catalitică mai mare (mai mare de milioane de ori); 2. Activitatea catalitică se manifestă în condiții foarte ușoare (temperaturi moderate de 37-40 ° C, normale
Structura enzimelor
Până de curând, sa crezut că absolut toate enzimele sunt substanțe de natură proteică. Dar, în anii 1980, activitatea catalitică a fost detectată în unele ARN moleculară scăzută. Aceste cartofi prajiti
Centrul activ al enzimelor.
Enzimele sunt substanțe moleculare înalte, a căror greutate moleculară atinge câteva milioane. Moleculele substraturilor care interacționează cu enzimele au de obicei o dimensiune mult mai mică. Prin urmare, naturale
Mecanism de acțiune al enzimelor
Mecanismul de acțiune al enzimelor este după cum urmează. Atunci când un substrat este combinat cu o enzimă, se formează un substrat enzimatic non-persistent. Acționează molecula substratului datorită:
specificitate
Capacitatea unei enzime de a cataliza un anumit tip de reacție se numește specificitate. Specificitatea poate fi de trei tipuri: 1. - specificitate relativă sau de grup
Kinetica reacțiilor enzimatice
Rata reacțiilor enzimatice depinde de următorii factori principali: 1. concentrația enzimelor; 2. Concentrația substratului; 3. temperatura; 4. p
Specificitatea acțiunii enzimelor
Prin specificitatea acțiunii enzimele sunt împărțite în două grupe: cele cu specificitate absolută și specificitate relativă. Specificitatea relativă (de grup) este observată la fermă
Regulament prin modificare covalentă
Această cale include: 1) proteoliza parțială 2) asocierea - disocierea 3) fosforilarea - defosforilarea. 1) Proteoliza parțială. Unele zână
Regulamentul prin tip de feedback.
În plus față de centrul activ, enzima poate conține un centru diferit, un centru alosteric, la care pot fi atașate substanțe moleculare mici și activitatea enzimelor poate fi schimbată. Allosteric (
Tipuri de inhibiție
Există inhibiție reversibilă și ireversibilă a enzimelor. Inhibarea este ireversibilă dacă inhibitorul se leagă ireversibil la enzimă (complexul inhibitor substrat rezultat nu se descompune
Inhibarea competitivității
Inhibarea competitivă este observată atunci când inhibitorul și substratul au structuri similare și concurează pentru legarea la locul activ al enzimei. Dacă se adaugă un inhibitor competitiv la enzima E
izoenzime
Izoenzimele sunt enzime care catalizează aceeași reacție, dar diferă unele de altele în compoziția AK, ordinea de legare a AK, mobilitatea electroforetică, Km, localizarea în celulă și organ
Caracteristica cantitativă a activității enzimatice
Pentru o unitate de activitate enzimatică (E), cantitatea de enzimă care catalizează transformarea a 1 μmol de substrat per minut este presupusă:
Diagnosticul enzimei
În condiții normale, activitatea enzimelor din serul de sânge este relativ mică în comparație cu activitatea lor în țesuturi. Atunci când sunt afectate un număr de organe și țesuturi, care este asociat cu permeabilitatea afectată
Terapia cu enzime
Utilizarea enzimelor cu scop terapeutic a fost folosită de mult timp. În secolul trecut, după descoperirea pepsinei, acesta a fost utilizat pentru a trata dispepsia (indigestia) și vindecarea tare
Schimbul de lipide
Transformări ale lipidelor în procesul de digestie și absorbție. Lipidele reprezintă o parte importantă a alimentelor. Un adult are nevoie de 70 până la 145 de grame de grăsime pe zi, în funcție de t
Transportul lipidelor
triacilgliceroli Resynthesize, fosfolipide, colesterol și esterii acestuia în celulele epiteliale intestinale asociate | cu o cantitate mică de proteine și forma chilomicroni (HM- particule Diamé
Tema Carbohidrati
Termenul „carbohidrat“ așa cum sa propus în secolul H1H, sa bazat pe presupunerea că toate carbohidratii cuprind două componente - carbon și apă, iar compoziția lor elementară poate fi exprimată prin formula generală C m (H
Monozaharide.
Monozaharidele sunt derivați ai alcoolilor polihidroxilici care conțin o grupare carboxil. În funcție de poziția din grupul carboxil din moleculă, monozaharidele sunt împărțite în aldoză și ketoză.
Stereoizomerismul monozaharidelor.
Toate monozaharidele conțin atomi de carbon asimetrici (chirali). Toți izomerii monozaharidelor sunt împărțiți în forme D și L prin similaritatea dispunerii grupurilor de atomi la ultimul centru de asimetrie față de rase
Forme ciclice (semiaceale) de monozaharide.
Orice monozaharidă cu proprietăți fizice specifice (punct de topire, solubilitate etc.) este caracterizată printr-o anumită rotație specifică [# 945;] 20D,
Reacțiile de hidroxil hemiacetal.
Monozaharidele, atât în stare cristalină, cât și în soluție, există, în principal, în forme hemiacetale. Hidroxilul poliacetal este foarte reactiv și poate fi substituit
Reacțiile care implică o grupare carbonil.
- oxidarea monozaharidelor. Tratamentul aldozelor cu oxidanți slabi conduce la conversia grupării aldehidice în poziția atomului C-1 la gruparea carboxil,
oligozaharide
Oligozaharidele sunt carbohidrați, moleculele cărora conțin de la 2 până la 10 resturi de monozaharide legate prin legături glicozidice. În conformitate cu aceasta, se disting dizaharidele, trisaccharidele etc. Dis
polizaharidele
Polizaharidele sunt produse de policondensare înaltă a monozaharidelor legate între ele prin legături glicozidice și formează catene liniare sau ramificate. Cel mai comun monstru
Heteropolizaharid.
Cei mai importanți reprezentanți ai heteropolozaharidelor din organele și țesuturile animalelor și ale oamenilor sunt glicozaminoglicanii (mucopolizaharide). Acestea constau în lanțuri de carbohidrați complexi care conțin amino-zaharuri și uronic
Metabolismul intermediar al carbohidraților din organism
În metabolismul intermediar al carbohidraților din organism, pot fi identificate următoarele procese: 1. Introducerea glucozei în celulele țesutului. 2. Biosinteza glicogenului în ficat și mușchi. 3. Disoluția
VITAMINE
Vitaminele sunt compuși organici cu conținut mic de molecule care, atunci când sunt prezenți în alimente în cantități mici, sunt componente de neînlocuit, ambele
Grăsimi solubile în grăsimi
Vitamine din grupa A (retinol, antioxeraftalemic) Există 3 vitamine din grupa A: A1, A2 și cis-forma de vitamina A1 (neovitină A)
Rolul biologic
1. Vit. A este implicat în reglarea permeabilității membranei; 2. participă la transportul de monozaharide necesare pentru sinteza glicoproteinelor; 3. Influența digestiei alimentelor proteice
Vitamine solubile în apă
Vitamina B1 (tiamina, antineurica) Prima vitamina cristalina izolata de Funk in 1912. Structura chimica: 2 inele - pi
Rolul biologic
1. TFT participă la reacțiile de decarboxilare # 945; - Ketoacide; 2. TPG participă la scindare și sinteză # 945; -hidroxi acizi (de exemplu, ketosahari), i. E. în reacții de sinteză și de scindare
Vitamina C (acid ascorbic, vitamina antiscorbutică).
Structura chimică. Vitamina C este o lactonă acidă cu o structură similară cu cea a L-glucozei. Datorită prezenței a doi atomi asimetrici, cărbunele
Avitaminoza și hipovitaminoza
Insuficiența vitaminei PP provoacă boala pelagară (piele aspră). Simptomul principal al bolii este dermatita. Pielea devine roșie, devine dură, devine acoperită cu blistere, fisuri, care se prăbușesc pe pământ
Caracteristicile generale ale acizilor nucleici
Acizii nucleici sunt polimeri organici cu greutate moleculară mare (polinucleotide) care asigură stocarea și transferul de informații genetice. Oamenii de știință germani au fost înființați în 1870
Structura chimică a ARN și ADN.
Acizii nucleici constau din mononucleotide. Mononucleotidele acizilor nucleici, la rândul lor, constau din trei componente: acizi nucleici
ARN ADN
(A, G, C, Y) (A, G, C, T) Tabelul 1 prezintă compoziția
Structura primară a ARN și ADN.
Structura primară a ARN și a ADN-ului este aceeași - este un lanț polinucleotidic liniar în care nucleotidele sunt unite prin legături de 3/5 / fosfodiester care formează restul
Structura secundară a ADN.
Structura secundară a ADN-ului este caracterizată de regula lui E.Chargaff (regularitatea conținutului cantitativ al bazelor azotate): 1. în ADN, proporțiile molare ale purinelor și pirimidino
Structura terțiară a ADN-ului.
Structura terțiară a ADN-ului este o spirală și supercoiled într-un complex cu proteine. ADN-ul poate exista într-o formă liniară (în cromozomii eucariotici) și în inel (în procariote și mitocondrii). spiralat
Structura și funcțiile ARN.
Spre deosebire de ADN, o moleculă de ARN constă dintr-un lanț unic de polinucleotide care este elice el însuși, i. E. formează tot felul de "bucle" și "vârfuri de păr" datorită interacțiunilor dintre azotul complementar
Subiect: SCHIMBAREA ACIDELOR NUCLEICE ȘI NUCLEOTIDELOR ÎN ORGANISMUL UMAN.
Schimbul de nucleotide din organism include procesele de anabolism (biosinteza purinei - calea principală și de rezervă - și nucleotidele pirimidinei) și catabolismul (dezintegrarea acizilor nucleici
transcriere
Transcrierea - biosinteza moleculelor de ARN pe matricea ADN-ului, este localizată în nucleul celulei, este în mod constant independentă de ciclul celular. Substraturi și surse de energie pentru biosinteză
Biosinteza proteinelor
Biosinteza proteinei (translației) are loc în polizomi și conduce la construirea unui lanț polipeptidic din aminoacizi (structura primară a proteinei). Pentru procesul de traducere, avem nevoie de o matrice
Reglarea transcrierii. Teoria operonului
Operonul este o regiune a ADN care codifică structura unui singur tip de proteină, conținând o zonă de reglare care controlează sinteza acestor proteine. Reglarea transcripției mRNA implică inducerea
Cyt de acid citric - ciclul CTC - Krebs
Ciclul acidului citric este o serie de reacții care au loc în mitocondrii, în timpul cărora catabolismul grupărilor acetil (până la 2CO2) și formarea de tu
Regulamentul ciclului Krebs
Reacția de limitare a întregului ciclu Krebs este reacția sintezei citratului (enzima citrat sintază). Enzimele de reglementare din ciclul Krebs: Pyruvat dehidrogenaza (inhibitori: ATP, NADH +
Rolul oxigenului în metabolism
Organismul uman funcționează în condiții aerobe: 90% din energia pe care o primește cu participarea oxigenului. Oxigenul are două funcții majore în metabolism în procesul activității vitale
Toxicitatea oxigenului
Pentru organismul uman, toxicitatea oxigenului este cauzată de toxicitatea formelor sale active, care pot fi formate atunci când electronii sunt transferați de la substraturile oxidate la oxigen
Nucleozid trifosfați
Cele mai frecvente produse intermediare comune de mare putere sunt trifosfatul nucleozidic (NTF), care poate transmite pH-ul lor terminal de mare putere
Doriți să primiți ultimele știri prin e-mail?
Articole similare
Trimiteți-le prietenilor: