Cea mai eficientă este reglementarea în așa-numitele complexe multi-enzimatice. Aceste complexe sunt câteva enzime care catalizează o serie de reacții coordonate, produsele finale ale unei reacții enzimatice fiind substraturile de pornire pentru următoarea reacție enzimatică. Există trei tipuri de complexe multi-enzimatice:
• Enzimele sunt dizolvate în citoplasmă și contactul substraturilor cu acestea se realizează prin difuzie;
• enzimele sunt legate între ele datorită interacțiunilor proteine-proteine;
• enzimele sunt conectate între ele și imobilizate pe membrane intracelulare sau citoplasmice.
În fiecare complex multienzim, există cel puțin o enzimă alosterică care reglează reacția totală a întregului ansamblu enzimatic. Cel mai adesea, această enzimă catalizează viteza primei (cea mai lentă) reacție, iar modulatorul său negativ este produsul final al întregului proces ca întreg.
Mai jos este o diagramă care descrie un sistem multi-enzimatic în care produsul ultimei reacții este un efector negativ al enzimei alosterice E ^
Sistemele cu mai multe enzime pot include până la 20 de enzime diferite care funcționează într-o anumită secvență.
În prezent, au fost studiate multe complexe multienzimice care funcționează în diferite stadii ale metabolismului. Unul dintre aceste complexe este un set de enzime care catalizează sinteza de pirimidine din aspartat în celulele bacteriene. Enzima alosterică în acest caz este aspartat-carbamilaza, care catalizează prima etapă a procesului, și anume conversia aspartatului la carbomojlaspartat.
Reglarea activității enzimatice poate fi efectuată datorită proteolizei limitate. Multe proteinaze care funcționează în afara celulelor, de exemplu în sânge sau în tractul digestiv, sunt sintetizate ca precursori inactivi. Activarea acestora este asociată cu hidroliza anumitor legături peptidice în lanțul polipeptidic. Exemplele includ enzimele de coagulare a sângelui, precum și enzime ale tractului digestiv, cum ar fi tripsina și chymotripsina, și altele.
Reglementarea activității enzimei poate fi efectuată prin modificarea covalentă reversibilă a macromoleculelor proteice nou sintetizate. Acest lucru se datorează în primul rând adăugarea enzimatice a acestora grupe chimice cu greutate moleculară mică, ca rezultat al fosforilării-vanija, glicozilare, metilarea, etc. grup de fosfat D. Aderarea la un hidroxil rest de aminoacid cu lanț polipeptidic poate crește sau descrește activitatea enzimatică. Un exemplu este fosforilaza - o enzimă care catalizează scindarea reziduurilor de glucoza din glicogen. În starea inițială, este inactiv, dar când phos-forilirovanii, efectuat prin activarea enzima proteinkinază apare și implicarea sa în procesul metabolismului glucozei. Prin contrast, enzima glicogen sintaza este activă în starea inițială, iar când phos-forilirovanii activitatea sa este redusă în mod semnificativ.
Un instrument eficient pentru reglarea activității catalitice este heterogenitatea moleculară a enzimelor, cauzată atât de factori genetici cât și epigenetici.
În prezent, aproximativ jumătate dintre enzimele identificate sunt în celule și țesuturi sub formă de forme moleculare multiple care au o singură specificitate substrat, dar diferă în proprietățile lor fizico-chimice sau imunologice. Baza genetică a heterogenității moleculare se datorează prezenței mai multor gene, fiecare codificând o subunitate a enzimei sau una din formele sale moleculare. În plus, formele moleculare diferite ale aceleiași enzime pot fi codificate într-un locus de gene care are alele multiple. Formele moleculare determinate genetic sunt numite izoenzimele. Modificări post-translaționale ale enzimelor datorate proteolizei locale, modificări covalente, interacțiuni proteine-proteice etc. sunt cauza formării unor forme moleculare multiple care nu sunt adevărate izoenzime, dar joacă un rol esențial în procesele metabolice. Cele mai des întâlnite sunt așa-numitele forme moleculare conformere care au aceeași structură primară, dar diferă în conformația lor. Acest lucru este posibil dacă aceste conformații sunt suficient de stabile, adică corespund unui nivel de energie liberă apropiat de minim. Numai astfel de variante conformaționale de proteine care pot fi reproduse reproductibil prin metode electroforetice, cromatografice sau alte metode pot fi considerate conforme.
Articole similare
Trimiteți-le prietenilor: