Unii aminoacizi conțin, ca substituenți, grupe funcționale care sunt acizi și baze. Aceste grupuri pot atașa un proton și pentru a schimba semnul însărcinarea moleculei în intervalul de pH 3 - 12. Este o grupare amino și o grupare carboxil, respectiv N-terminal și C-terminale de aminoacizi ale grupărilor carboxil ale acizilor aspartic și glutamic, SH-grup de cisteină, grupa histidină imidazol, grupul fenolic al tirozinei, gruparea a-amino a grupării lizină și guanidina a argininei. Disocierea grupării carboxil a capătului C al lanțului polipeptidic este caracterizată printr-un pH
3.5; grupa amino a capătului N-terminal - pH
O substanță tipică a structurii corporale a unui animal este o proteină - este, de asemenea, caracteristică unui animal, ca și pentru un carbohidrat de plante. Dar planta la o anumită etapă de dezvoltare formează o proteină. adică
Valorile date date dau o idee despre intervalele de pH în care un anumit grup suferă o schimbare.
La pH> 3, grupările carboxil ale aminoacizilor sunt ionizați (încărcați negativ) și la pH <3 — протонированы (нейтральная форма). Аминогруппы лизина, имидазола гистидина и гуанидиновой группировки аргинина при pH <6 — 12 находятся в протонированном состоянии (положительно заряжены), при pH> 6 - 12 - în formă deprotonată (neutră).
În proteinele reale, valorile pH-ului grupurilor ionogene pot varia într-un domeniu larg. Proprietățile acestor grupe depind în mare măsură de mediul lor și de disponibilitatea lor pentru moleculele de apă. În unele cazuri, se observă o deplasare a pH-ului la mai multe unități.
La fiecare valoare a pH-ului, molecula de proteine este caracterizată printr-o distribuție de sarcină definită, care depinde de natura grupelor ionogene și de gradul de ionizare a acestora. PH-ul la care molecula proteică este neutră din punct de vedere electric este numită punct izoelectric și este desemnat pI.
La pH> pI, molecula de proteină este încărcată negativ, la pH <рI — положительно.
Procesele de protonare și deprotonare a grupurilor funcționale ale moleculelor de proteine joacă un rol important în cataliză. Adăugarea sau transferul de protoni are un efect semnificativ asupra caracteristicilor electronice ale grupurilor funcționale și, în consecință, asupra rolului acestor grupuri în cataliză. Dacă grupul funcțional acționează ca agent nucleofil în ciclul catalitic, adăugarea unui proton îl transformă din bază într-un acid și îi conferă proprietăți electrofile, ceea ce duce la pierderea proprietăților catalitice ale grupului. Aceasta se manifestă prin faptul că dependența activității catalitice a enzimelor de valoarea pH-ului este, de regulă, extremă.
În același timp, același grup funcțional, în funcție de gradul de protonare, poate juca rolul unui agent electrofil și al unui agent nucleofil. Astfel, în centrele active ale multor enzime grupe carboxil ale acizilor aspartic și glutamic în funcție de starea „munca“ lor ionice ca agenți electrofili sau nucleofile atacă substratul.
Aflați mai multe despre proteine:
Trimiteți-le prietenilor: