Proteine: structură și proprietăți
Cu ce obiecte materiale este legat misterul vieții? Aceasta este una dintre principalele întrebări pe care știința a încercat să le răspundă de-a lungul istoriei sale. Și pentru o lungă perioadă de timp, oamenii de știință și-au dat seama că proteinele joacă un rol important, și poate cel mai important, în toate procesele vieții.
Proteinele reprezintă 10-18% din masa totală a celulelor. În fiecare celulă există mai mult de 3 mii molecule de proteine. În corpul uman există peste 100 de mii de proteine.
În celule, proteinele joacă un rol crucial. Există proteine - purtători de substanțe, ioni, protoni, electroni; există biocatalizatori; există regulatori ai diferitelor procese în celule și organisme. Un rol important îl joacă proteinele de susținere și contractile. Proteinele protejează organismul de infecții. Contactele celulelor cu mediul sunt realizate de o varietate de proteine, diferențiind forma de molecule, sensibile la schimbările de temperatură, impuritățile nesemnificative ale substanțelor care disting o culoare față de cealaltă. De acum, putem concluziona: cei mai importanți compuși organici ai celulei sunt proteinele.
Pentru a înțelege esența numeroaselor funcții ale proteinelor din celulă, asigurând activitatea sa vitală, este necesară cunoașterea structurii moleculelor de proteine.
Substanțele de natură proteică sunt cunoscute din cele mai vechi timpuri. Începutul studiului lor a fost pus la mijlocul secolului al XVIII-lea. italianul Bekkari, care a propus o teorie a carbonului. După 100 de ani, oamenii de știință au ajuns la concluzia că proteinele sunt principala componentă a organismelor vii. Apoi, din hidrolizatele proteice, s-au obținut produse de clivare și a apărut o ipoteză privind structura proteinei din aminoacizi (Danilevsky). Peste problema de structura a proteinelor pentru o lungă perioadă de timp a lucrat Fisher, și după lucrarea sa a fost creată teoria polipeptidelor a structurii de proteine. Sa demonstrat că structura proteinelor include atomi de carbon, hidrogen, oxigen, azot, sulf, fosfor etc. (prezentat în tabelul 1).
Tabelul 1. Compoziția elementară a proteinelor
50-55 6,5-7,3 19-24 15-19 0,2-2,4
Prin structura proteică primară se înțelege secvența resturilor de aminoacizi din una sau mai multe lanțuri de polipeptide care constituie molecula de proteină (figura 2a). Dacă luați un aminoacid pentru bile, chiar și dintr-un număr mic de margele, puteți face mai multe combinații diferite (arată mai multe fire de margele colectate de la aceleași margele). Astfel, într-o moleculă, proteinele pot da un număr mare de izomeri.
Fig. 2. Structura proteinelor: a - primar, b - secundar
Nici unul dintre compușii naturali nu are astfel de potențialități pentru izomerism ca proteine. Acesta este modul în care varietatea nesfârșită a structurilor de proteine este realizată în natură, dând naștere la milioane de specii de plante și animale, fiecare având sute și mii de proteine proprii, care nu sunt similare cu proteinele altor specii. Dacă structura primară a proteinelor nu ar avea această calitate, atunci nu ar exista acea diversitate a formelor de viață, despre care suntem martori și parte.
structura secundară a proteinei.
Un lanț polipeptidic strict liniar este inerent într-un număr limitat de proteine. O astfel de structură are fibră de mătase - o proteină sintetizată de omizi de viermi de mătase. Având în vedere condițiile speciale pentru formarea unei fibre de mătase în media muscular piese molecula fibroină filamentoase, aproape lipsit de încadrare a principalelor radicali cu catenă polipeptidică, orientate de-a lungul shelkootdelitelnogo conductă și dense de-a lungul fibrei de matase.
Recent, oamenii de știință au arătat că, chiar și în fibre, proteine fibrilare foarte rar găsi un lanț polipeptidic complet întins. Imaginile cu raze X au evidențiat în mod constant prezența în proteine a unor lanțuri polipeptidice pliate sau răsucite. Ca rezultat al radiografiilor de decriptare au putut dovedi că anumite zone din lanțul polipeptidic în moleculele de numărul mare de proteine pliate ca-helix (buletin este prezentat în figura 2b. - Modelul Helix).
-spirala se caracterizează prin împachetarea extrem de densă a lanțului polipeptidic răsucite, astfel încât întregul spațiu din interiorul "cilindrului" (dacă se poate spune așa), în interiorul căruia există o răsucire, este umplut. Cea mai simplă răsucire poate fi reprezentată după cum urmează (un student înfășoară o bucată de fir pe un creion, obținând astfel o spirală).
După cum vedem, ambalajul este într-adevăr foarte dens, dar cât de aproape unul de altul sunt spiralele? Evident, întoarcerile pot fi aduse împreună sau întinse (se comprimă și se întinde spirala). Cercetările oamenilor de știință au arătat că pentru fiecare întoarcere a spiralei drepte a-helix există 3,6 reziduuri de aminoacizi, ale căror radicali sunt întotdeauna direcționați spre exterior. Pasul spiral (distanța dintre ture) este de 0,54 nm (prezentat în figura 3 - modelul spiral).
Fig. 3. Schelet-helix
Un rol imens în modelarea și menținerea configurației elicoidală a legăturilor de hidrogen cu lanț polipeptidic joacă apar între -CO- și grupe -NH- ale lanțului polipeptidic al crestei, situată în spire vecine ale spiralei (elev demonstrează prin tipuri epi de legături între radicalii de resturi de aminoacizi într-o moleculă de proteină). Și, deși energia legăturile de hidrogen este mic, un mare număr dintre acestea conduce la un efect semnificativ, rezultând într-o configurație elicoidală este stabilă și rigidă.
Gradul de spiralizare a lanțurilor de polipeptide este diferit pentru proteinele diferite: în hemoglobină, de exemplu, 3/4 din lanțurile de polipeptide sunt în stare spiralată și 1/4 într-una întinsă. În ribonucleaza, numai 1/5 din lanțul polipeptidic este spirală, iar restul de 4/5 sunt liniare. Moleculele de proteine, construite din lanțuri polipeptidice complet elicoidale și complet liniare, sunt rare.
structura terțiară a proteinei. alternanța Identificarea resturilor de aminoacizi din catena polipeptidică și prezența moleculei de proteină sau regiuni elicoidale spirale ale lanțului polipeptidic nu au dat nici o idee despre volumul audio sau a formei, cu atât mai mult pe pozițiile relative ale secțiunilor de lanț polipeptidic în raport unul cu altul. Aceste detalii ale structurii proteinelor sunt elucidate atunci când se studiază structura terțiară.
Structura terțiară a unei molecule de proteină este înțeleasă ca aranjament general în spațiu al uneia sau mai multor lanțuri de polipeptide legate prin legături covalente. În mod natural, catena polipeptidică are o anumită configurație, reprezentată, de regulă, printr-o combinație de secțiuni spirală și liniară.
Se crede că structura terțiară a moleculei de proteină este determinată de structura primară, un rol crucial în menținerea locului caracteristic al lanțului polipeptidic în spațiu (conformație) aparține interacțiunii radicalilor de aminoacizi. Podurile disulfidice joacă un rol special în menținerea structurii terțiare a proteinei: ele fixează cu precizie poziția situsurilor de lanț polipeptidic una față de cealaltă. Astfel, poziția reziduului de cisteină în molecula de proteină predetermină localizarea legăturilor disulfidice și, în consecință, structura terțiară.
Structura terțiară a proteinei determină funcțiile sale, în special activitatea enzimatică. În moleculele proteină-enzimă, datorită conformării specifice a segmentelor lanțului polipeptidic, se formează centre catalitice și de reglementare. Deoarece structura terțiară a proteinelor se schimbă destul de ușor sub influența factorilor fizici și chimici, capacitatea proteinelor de a accelera procesele chimice poate fi exprimată fie mai strălucitoare, fie mai slabă. Molecula de proteină se schimbă în mod continuu structura terțiară este foarte sensibilă la modificările condițiilor externe decalate între ele și liniare secțiuni spiralized, radicali amino, etc. În această capacitate, moleculele proteice schimba conformația ca răspuns la semnalele de mediu, de fapt, este deja încorporat multe dintre proprietățile (iritabilitate, adaptabilitate, etc.) ale organismelor vii.
structura cuaternară a proteinei. Proteinele, ale căror greutăți moleculare relative depășesc 50 kDa, constau de obicei din subunități. Greutățile moleculare relative ale subunităților variază de la câteva mii la câteva zeci de mii și numărul lor în astfel de supermolecule poate fi de la 2 la 162.
O structură caracterizată prin prezența în molecula de proteină a unui anumit număr de lanțuri sau subunități de polipeptidă care ocupă o poziție strict fixă, ca rezultat al cărei proteine are o anumită activitate biologică, se numește cuaternar. Din acest punct de vedere, structura unor proteine a fost studiată în detaliu.
Molecula hemoglobinei este construită din patru subunități cu o masă molară de 17 kD fiecare. Structurile primare, secundare și terțiare ale subunităților moleculei de hemoglobină sunt pe deplin stabilite. Când este combinat cu oxigen, molecula de hemoglobină își modifică structura cuaternară, "blocând" oxigenul din interiorul moleculei. Motivul pentru aceasta este o schimbare în structura terțiară a subunităților. Astfel, structura și funcțiile moleculei de hemoglobină sunt "bine montate" între ele.
Cel mai izbitant lucru este că unirea subunităților dintr-o moleculă de proteine este spontană. Se presupune că în fiecare subunitate există zone de contact specifice care interacționează cu cele din alte subunități. Au fost deja multe experimente cu viruși și fagi, unde sa demonstrat că acestea pot fi distruse, acidul nucleic îndepărtat și apoi din nou de la subunitățile proteice pentru a asambla plicul virusului sau fagului. În natură, auto-asamblarea structurilor supramoleculare este larg răspândită, implicând în principal moleculele de proteine.
Chimiștii mai adânci să învețe natura și structura proteinelor, cu atât mai mult ei sunt convinși de importanța excepțională a stabilirii unei relații între structura și funcția moleculelor de proteine pentru a descoperi una dintre cele mai importante secrete ale naturii - misterul vieții.
După cum putem vedea, proteinele au o structură complexă, moleculele lor sunt foarte mari greutăți moleculare ajunge la sute de kD (Fig. 4), iar greutatea moleculară a proteinei de icter virusului este de viermi de mătase 916000. KDa.
O caracteristică importantă a greutății moleculare a proteinelor este observat chiar de Svedberg multiplicitatea valorii standard 17-18 kDa, cu toate că această relație nu se realizează întotdeauna.
Și acum vă rog să răspundeți la întrebările din secțiunea "Structura proteinelor" (Anexa 2). Scrieți răspunsuri în notebook (elevii răspund la întrebări).
Complexitatea structurii moleculelor de proteine și varietatea extraordinară a funcțiilor lor fac extrem de dificilă crearea unei clasificări clare a proteinelor, pe o bază. Au fost adoptate trei clasificări diferite de proteine.
Natura fibrilă, dar solubilă. Acestea includ fibrinogenul.
Proteinele simple includ: albumine, globuline, histone, sclerotice.
Pentru proteine complexe includ: fosfoproteidy, glicoproteine, nucleoproteine, chromoproteins, lipoproteinele, flavoproteinelor, metaloproteinelor.
Să ne ocupăm de două funcții foarte importante - catalitice și de protecție.
Proteinele-enzime catalizează cursul reacțiilor chimice din organism. Aceste reacții, fie din motive energetice, fie nu pot să curgă deloc, fie prea încet. Masa copleșitoare a catalizatorilor biologici este, prin natura lor chimică, proteine.
În molecula de enzime există un așa-numit centru activ. Se compune din două secțiuni - sorbție și catalizator. Primul este responsabil de legarea enzimei de molecula substratului, iar al doilea este responsabil de actul real al catalizei (Figura 5). Moleculele enzimelor au o structură terțiară sau cuaternară.
Profesor de fizică. Funcțiile enzimelor ca catalizatori ai reacțiilor chimice sunt cauzate de o parte specială a suprafeței lor - centrul activ. De obicei, este o adâncitură, într-o formă care corespunde exact moleculă sau molecule implicate în reacția chimică, catalizatorul care este enzimă activă (Fig. 5). (Aproximativ același scaun într-o navă spațială este făcut exact cu cifra unui anumit astronaut.)
Odată ce molecula dorită "se așează" pe "scaun", mediul său sau întreaga moleculă a enzimei este oarecum deformată, pregătindu-se pentru o muncă ulterioară. Cel mai adesea, atomii moleculei enzimatice sunt deplasați în așa fel încât să se creeze un alt loc convenabil pentru o altă moleculă, un partener de reacție chimică. Prin aceasta, molecula enzimatică își modifică din nou forma, de exemplu, astfel încât ambele molecule capturate sunt conectate una la cealaltă. Dar produsul reacției lor are o formă diferită, deci pentru el "scaunul" nu mai este potrivit. Ca rezultat, se separă de molecula enzimei, iar centrul său activ este eliberat pentru următoarea operație.
Adesea, enzima catalizează simultan două reacții chimice, iar energia eliberată în una din aceste reacții este transmisă aproape fără pierdere și este utilizată pentru o altă reacție.
Cu ajutorul acestor enzime, organismul este capabil să producă substanțe a căror sinteză necesită energie. Într-o natură neînsuflețită, astfel de procese practic nu apar.
Articole similare
Trimiteți-le prietenilor: