Chimie și Tehnologie Chimică
Patru caracteristici disting enzimele de toți ceilalți catalizatori. În primul rând, acești biocatalizatori sunt extrem de eficienți. În condiții optime, majoritatea reacțiilor enzimatice se desfășoară de 10 până la 10 ori mai repede decât aceleași reacții în absența enzimelor. Numărul de revoluții (adică numărul de molecule de substrat convertite per minut pe moleculă de enzimă) pentru majoritatea enzimelor este de aproximativ 1000 și în unele cazuri poate depăși 10. Trebuie avut în vedere faptul că rata stadiilor individuale ale reacțiilor enzimatice este limitată difuzarea substanțelor care reacționează sau, în orice caz, depinde de aceasta. În acest fel. multe reacții chimice. care apare de obicei numai la temperaturi ridicate sau numai într-un mediu puternic acid sau puternic alcalin, în prezența enzimelor adecvate, se pot desfășura rapid și cantitativ la temperatura camerei și la valori apropiate de pH neutru. În al doilea rând, majoritatea reacțiilor enzimatice sunt caracterizate prin specificitate ridicată atât în ceea ce privește natura reacției catalizate, cât și structura substratului utilizat. În al treilea rând, gama de reacții catalizate de enzime este neobișnuit de largă. Enzimele catalizează reacțiile de hidroliză, policondensare, oxidare-reducere, dehidrogenare, condensare aldolenă, reacții de transfer ale diferitelor grupuri și o serie de alte reacții. Putem, în felul acesta. spun ca proteinele sunt catalizatori cu un spectru extrem de larg de actiune. În sfârșit, în al patrulea rând, activitatea enzimelor în sine este strict reglementată. Rata de sinteză a enzimelor. precum și concentrația lor finală sunt sub control genetic și sunt reglementate de molecule mici, aceste molecule mici sunt adesea substraturi sau produse de reacție. catalizată de aceste enzime. În plus, enzimele pot exista atât în formă activă, cât și inactivă. iar viteza și gradul de transformare a acestora în fiecare caz specific depinde de proprietățile mediului. Aproape toate biolo- [c.189]
Funcțiile proteinelor sunt extrem de diverse. Corpul conține mii de proteine diferite. fiecare dintre acestea îndeplinind doar rolul său inerent. Proteinele sunt catalizatori. sau enzimele, asigură fluxul de reacții chimice în cușca de transport [c.406]
Alegeți concentrația enzimei. la care viteza de reacție ar fi proporțională cu cantitatea de proteină catalitică adăugată. Dacă nu se observă o astfel de relație, acest lucru poate indica prezența unei enzime inhibitoare sau activatoare în prepararea enzimei, precum și posibila disociere a enzimei după diluare în subunități cu proprietăți cinetice diferite. decât oligomerul. [C.207]
Un studiu sistematic al reacțiilor metabolice este una dintre principalele sarcini ale biochimiei. În această carte, vom analiza enzimele numai dintr-un punct de vedere general - cum ar fi catalizatorii proteici. Vom fi interesați de mecanismul general al acțiunii catalitice. legătura sa cu structura specifică a macromoleculei. Vom folosi, de exemplu, să luăm în considerare enzimele specifice, lăsând deoparte întrebarea semnificației reacțiilor pe care le-au catalizat în activitatea de viață. [C.138]
Un fenomen prin care viața este posibilă. este cataliza, acțiunea anumitor substanțe care accelerează cu o mie de ori reacțiile chimice. dar ei înșiși nu se schimbă. În industria chimică, catalizatorii se folosesc la crăparea petrolului. sinteza amoniacului și multe alte procese. Organismul, cu ajutorul lor, își creează țesuturile și descompune produsele alimentare la substanțe mai simple, așa cum procedează în patru ore cu proteine. Catalizatorii în ființele vii se numesc biocatalizatori sau enzime, iar succesele biologiei depind de aprofundarea cunoștințelor despre ceea ce sunt și despre modul în care acționează. [C.167]
Unele coenzime, cum ar fi NAD + și NADP +, sunt ușor eliberate din complexe cu proteine și astfel asigură transferul atomilor de hidrogen de la o enzimă la alta. În același timp, multe coenzime, de exemplu FAD, se leagă mai ferm și chiar dacă sunt eliberate din complex cu un catalizator proteic. este foarte rar. Grupurile Heme sunt adesea legate covalent la proteine, de exemplu citocromul c, și nu pot fi scindate fără distrugerea enzimei. Foarte puternic legat de coenzime sunt adesea numite grupuri protetice. Cu toate acestea, nu există o limită severă între grupurile protetice și coenzimele slab legate. [C.186]
Ce se poate spune despre fragmentul de adenozină? Există o structură elegantă împrumutată din acizi nucleici. Care este funcția sa în ATP ca purtător al grupelor fosfatice ale moleculei ATP? Cel puțin în parte, răspunsul pare să fie că fragmentul de adenozin monofosfat (AMP) al moleculei este un mâner. care pot fi surprinse de proteine - catalizatori [c.189]
Majoritatea reacțiilor din organismele vii sunt reglate și dirijate de catalizatori proteici specifici, numiți enzime. Acestea sunt molecule foarte mari și complexe. Pentru operarea cu succes a multor enzime, sunt necesare compuși simpli, de exemplu, vitamine. Astfel de compuși se numesc coenzime. Pentru biosinteza acizilor grași, așa-numitul cofermept A este de mare importanță, care este de obicei indicat ca CoA sau H8KoA (deoarece la sfârșitul moleculei sale există grupul -8H) [c.123]
Nervele din organism îndeplinesc nu numai funcțiile enzimatice și hormonale. În plus față de proteine, catalizatori, conductori de proteine. există și apărători ai proteinelor. Apără corpul de agresori. [C.69]
Articole similare
Trimiteți-le prietenilor: