Proteinele sunt compuși amfoterici. În această stare, proteina este caracterizată prin stabilitate minimă și vâscozitate în soluție, nu există mobilitate în câmpul electric, capacitate maximă de precipitare. Când pH-ul este deplasat, proteina dobândește o încărcătură, o solubilitate și o mobilitate în câmpul electric. Punctul izoelectric este utilizat pentru a separa proteinele. 2 proprietăți de bază ale acidului sunt utilizate pentru separarea lor - electroforeza proteinelor plasmatice.
Proteinele sunt coloizi hidrofilici, sunt atașați la polar și la tine. Atunci când proteinele sunt dizolvate în apă, se formează o coajă de hidrat. Coloizii hidrofilici leagă o cantitate mare de apă și se umflă.
Lichide și soluri formate, geluri - forma și elasticitatea țesuturilor. Proprietățile coloidale ale proteinelor și capacitatea de a difuziei luminii - forme de con Tyndall utilizate în înaltă viscozitate scăzută de difuzie viteză dializa g - proteine nu trec prin membrana semipermeabilă, trece ușor de apă și moleculară joasă compuși cu greutate și proteinele sunt reținute - din un filtru renal acționează. Factori de sarcină de stabilitate proteică și coajă de hidratare.
Încărcarea unei molecule de proteină într-un mediu neutru este determinată de raportul dintre numărul de grupuri libere - COOH și NH2 și gradul de disociere
Proteinele au în compoziția lor radicali ai acizilor lizină, arginină, histidină, glutamic și aspartic, conținând grupări funcționale capabile de ionizare (grupări ionogene). În plus, la capătul N- și C-terminal al lanțurilor polipeptidice, există # 945; -amino și # 945; carboxil, de asemenea capabil de ionizare. Încărcarea totală a moleculei de proteină depinde de raportul dintre radicalii ionici ionizați Glu și Asn și radicalii cationici Liz, Apr și Guis.
Gradul de ionizare a grupelor funcționale ale acestor radicali depinde de pH-ul mediului. La o soluție a pH-ului de aproximativ 7, toate grupările de proteine ionogene sunt în stare ionizată. În acid de concentrație medie în creștere de protoni (H +) conduce la suprimarea disocierii grupărilor carboxil și pentru a reduce sarcina negativa a proteinelor: -COO - + H + → -COOH. Legarea mediu alcalin exces OH „, cu protoni formate prin disociere NH3 + pentru a forma apă, ceea ce duce la o scădere cu sarcină pozitivă a proteinelor:
PH-ul la care proteina dobândește sarcina totală zero se numește "punctul izoelectric" și este notată ca pI. La punctul izoelectric, numărul grupărilor încărcate pozitiv și negativ ale proteinei este același, adică proteina este în stare izoelectrică.
Deoarece cele mai multe proteine din celulă au mai multe grupări anionice (-COO-) în compoziția lor, punctul izoelectric al acestor proteine se află într-un mediu slab acid. Punctul izoelectric al proteinelor, în care predomină grupurile cationice, se găsește într-un mediu alcalin. Cel mai frapant exemplu de astfel de proteine intracelulare, care conține o mulțime de arginină și lizină, sunt histonele care alcătuiesc cromatina.
Proteinele care au o încărcare netă pozitivă sau negativă sunt mai bine solubile decât proteinele care se află în punctul izoelectric. Încărcarea totală mărește numărul de dipoli de apă care se pot lega de molecula proteică și previne contactul moleculelor cu același nume, ca urmare, crește solubilitatea proteinelor. Proteinele încărcate se pot deplasa într-un câmp electric: proteinele anionice care au o încărcătură negativă se vor deplasa la anodul (+) încărcat pozitiv și proteinele cationice la catodul încărcat negativ (-). Proteinele în stare izoelectrică nu se mișcă în câmpul electric.
Articole similare
Trimiteți-le prietenilor: