Enzime, rezumate

Mesaj pe tema elevului 10 "A" din clasa de școală # 23 Dubrovsky Nikita

Enzimele sunt catalizatori de proteine ​​foarte specifici. Enzimele sunt prezente în toate celulele vii și promovează conversia anumitor substanțe (substraturi) în altele (produse). Enzimele acționează ca catalizatori în aproape toate reacțiile biochimice care au loc în organismele vii - ele catalizează aproximativ 4000 de bioreacții. Enzimele joacă un rol esențial în toate procesele de viață, direcționând și reglementând metabolismul organismului.







Ca toți catalizatorii, enzimele accelerează atât reacțiile directe cât și cele inverse, reducând energia de activare a procesului. Echilibrul chimic nu este mutat nici în direcția directă, nici în direcția opusă. Caracteristica distinctivă a enzimelor în comparație cu catalizatorii neproteici este specificitatea lor ridicată - constanta de legare a unor substraturi cu proteine ​​poate ajunge la 10-10 mol / l sau mai puțin.

Enzimele sunt utilizate pe scară largă în economia națională - industria alimentară, industria textilă, în farmacologie.

În funcție de tipul reacțiilor catalizate, enzimele sunt împărțite în 6 clase în funcție de clasificarea ierarhică a enzimelor (EC, Enzyme Classification). Clasificarea a fost propusă de Uniunea Internațională de Biochimie și Biologie Moleculară (Uniunea Internațională de Biochimie și Biologie Moleculară). Fiecare clasă conține subclase, astfel încât enzima este descrisă de un set de patru numere separate prin puncte.

De exemplu, pepsinul se numește EC 3.4.23.1. Primul număr descrie aproximativ mecanismul reacției catalizat de enzimă:

EC 1: Oxidoreductaze care catalizează oxidarea sau reducerea.

Exemplu: catalază, alcool dehidrogenază

EC 2: Transferase care catalizează transferul grupurilor chimice de la o moleculă de substrat la altul. Dintre transferazele, se disting în mod deosebit kinazele care transportă gruparea fosfat, de obicei din molecula ATP.

CE 3: Hidrolaze care catalizează hidroliza legăturilor chimice.

Exemplu: esteraze, pepsină, tripsină, amilază, lipază

CE 4: Lichide care catalizează ruperea legăturilor chimice fără hidroliză pentru a forma o dublă legătură într-unul dintre produse.

EC 5: Izomeraze care catalizează schimbările structurale sau geometrice într-o moleculă de substrat.

EC 6: Ligaze care catalizează formarea legăturilor chimice între substraturi datorită hidrolizei ATP.

Ca catalizatori, enzime accelera directe și reacții inverse, prin urmare, de exemplu, liaze sunt capabili să catalizeze reacția inversă, și - îmbinarea dublei svyaSoglasheniya asupra enzimelor de denumire

De obicei, enzimele sunt denumite după tipul de reacție catalizată, adăugând un sufix-aza la numele substratului (de exemplu, lactaza - o enzimă implicată în conversia lactozei). Astfel, diferite enzime care îndeplinesc aceeași funcție vor avea același nume. Astfel de enzime se disting prin alte proprietăți, de exemplu, la pH optim (fosfatază alcalină) sau localizare în celulă (ATPază membrană).

Cea mai simplă descriere a cineticii reacțiilor enzimatice cu un singur substrat este ecuația lui Michaelis-Menten

Ecuația lui Michaelis-Menten este ecuația de bază a cineticii enzimatice, descrie dependența ratei de reacție catalizată de enzimă asupra concentrației substratului și enzimei. Cea mai simplă schemă cinetică, pentru care este valabilă ecuația lui Michaelis:

Etimologie și istorie

În final. XVIII - cer. Secolele XIX. a fost deja cunoscut că carnea este digerată prin secreția gastrică și amidonul este transformat în zahăr sub influența saliva. Cu toate acestea, mecanismul acestor fenomene nu a fost cunoscut

În secolul al XIX-lea. Louis Pasteur, studiind conversia carbohidraților la etanol prin acțiunea drojdiei, a concluzionat că acest proces (fermentație) este catalizată de anumite vitalitate situate în celule de drojdie.

Structura și mecanismul de acțiune al enzimelor

Activitatea enzimelor este determinată de structura lor tridimensională.







Ca toate proteinele, enzimele sunt sintetizate sub forma unui lanț liniar de aminoacizi, care se îndoaie într-un anumit mod. Fiecare secvență de aminoacizi este pliată într-un mod special, iar molecula rezultată (globulele de proteine) are proprietăți unice. Mai multe lanțuri de proteine ​​pot fi combinate într-un complex proteic. Structura terțiară a proteinelor se descompune atunci când este încălzită sau expusă anumitor substanțe chimice.

Pentru a cataliza reacția, enzima trebuie să intre în contact cu unul sau mai multe substraturi. Lanțul proteic al enzimei este pliat în așa fel încât să se formeze un spațiu sau un gol pe suprafața globulei, în care substraturile sunt legate. Această zonă se numește situl de legare a substratului. De obicei, coincide cu centrul activ al enzimei sau se află în apropierea acestuia.

Enzime în diagnosticul bolilor musculare ale inimii

Până în prezent, determinarea activității enzimatice a fost utilizată pe scară largă pentru a confirma diagnosticul de infarct miocardic acut (AMI).

În prezent, rolul definiții specifice pretind markeri cardiaci - troponina T sau troponina I. Cu toate acestea, determinarea izoforme creatin kinazei sau izoenzimei sale CK-MB este util pentru diagnosticarea precoce a AMI - în decurs de 12 ore de la debutul bolii. În această perioadă, sensibilitatea diagnostică a determinării nu este mult inferioară sensibilității determinării TnT. Odata cu determinarea nivelului troponinei, definiția izoforme CK-MM si CK-MB poate monitoriza restabilirea fluxului sanguin coronarian la stadiul incipient al infarctului miocardic. Determinarea izoformelor QC poate fi utilizată pentru a evalua debutul MI, atunci când datele clinice nu permit determinarea cu precizie a acestuia.

Determinarea activității izoenzimei KK-MB are avantajul față de determinarea troponinei datorită posibilității de detectare a timpului de lucru, simplității și vitezei de detectare și costului relativ scăzut.

Importanța determinării activității în serul izoenzimei BB glicogen fosforilază pentru diagnosticul AMI continuă să fie discutată. Activitatea sa se poate schimba în ser la două ore după debutul AMI. Utilizarea acestui test în practică este limitată de probleme metodologice complexe.

Enzime în diagnosticul bolii hepatice

Mai mult de patru decenii pentru diagnosticarea bolilor hepatice folosind ASAT, ALAT, APF. De-a lungul perioadei de 30 ani de utilizare ca un marker al γ-glutamil transferazei (GGT) valoarea este setată pentru a determina activitatea sa pentru screening-ul bolilor hepatice metastazice la abuzul de alcool și ficat. Activitatea crescută a enzimelor, în special ALT și GGT poate fi observată în ficat gras observate la 15% dintre pacienții cu greutate corporală mai mare și la pacienții cu hepatită C. Creșterea ALT este un marker unic pentru screening-ul hepatitei C la populație. Determinarea cation B-formă glutation-S-transferazei - o enzimă implicată în procesele de detoxifiere, este un marker mai sensibil al celulei hepatice daune decât definiția aminotransferazelor. În combinație cu determinarea activității ALT, sensibilitatea acestui test pentru diagnosticarea hepatitei C este crescută la 80%.

Enzime în diagnosticul bolilor pancreatice

Determinarea amilazei rămâne cel mai frecvent utilizat indicator pentru diagnosticul de pancreatită acută. Acest test nu a fost complet înlocuit de determinarea activității lipazei, în ciuda specificității mai mari. Cu o funcție pancreatică insuficientă, un nivel scăzut de isoamilază pancreatică serică este un marker convenabil, dar insensibil, al funcției pancreatice afectate.

Acest diagnostic poate fi confirmat cu o sensibilitate ridicată la diagnostic (> 80%) prin determinarea chymotripsinei sau a elastazei pancreatice în scaun.

Enzime în bolile musculare scheletice

Determinarea CS seric în ser rămâne cea mai disponibilă metodă de laborator pentru diagnosticarea miopatiilor. Determinarea QC rămâne valoroasă în studiul miopatiilor determinate genetic, în special al Duchenne și Becker, în ciuda utilizării în creștere a tehnicilor de diagnosticare a ADN-ului. Costul scăzut și o sensibilitate de aproape 100% determină preferința pentru QC pentru screening-ul nou-născuților, stabilirea sau eliminarea diagnosticului preclinic. Determinarea QA rămâne utilă pentru identificarea purtătorilor de sex feminin ca adjuvant la diagnosticul ADN. Determinarea activității QA a devenit larg răspândită pentru detectarea leziunilor musculare de către medicamente, în special medicamente care scad lipidele.

Enzime în bolile sistemului osos

Dezvoltarea metodelor simple și specifice pentru determinarea fracțiunii osoase a fosfatazei alcaline a dus la creșterea sensibilității și specificității determinării acestei enzime pentru diagnosticarea bolilor sistemului osos. Bone ALP continuă să fie utilizată pentru a evalua activitatea osteoblastelor, și a constatat că activitatea sa reflecte mai mult pe deplin aceste procese decât alți markeri, boala Paget si tumori metastatice in oase.

În acest sens, determinarea activității enzimatice poate avea o anumită valoare pentru screening-ul populației pentru a detecta osteoporoza.

Enzime în diagnosticul bolilor prostatei

fosfataza acidă prostatică (CE) în serul determinat folosind inhibitor - tartrat sau mai modern ELISA timp îndelungat a fost utilizat pentru diagnosticarea tumorilor de prostată.

În prezent, majoritatea laboratoarelor utilizează o metodă mai sensibilă - definirea antigenului specific prostatic (PSA).

Interesul în utilizarea enzimelor în diagnosticare nu se limitează la enzimele serice. Determinarea activității enzimatice se realizează în fluide biologice, cum ar fi cerebrospinal, urină, lichid amniotic, sinovial și colab., Precum în celulele din sânge și alte țesuturi în studiul materialului de biopsie.







Articole similare

Pagina anterioară

Pagina următoare

Trimiteți-le prietenilor: