Site-ul moleculei de enzimă pe care apare cataliza se numește situsul activ. Dacă enzima este o structură simplă a proteinei, atunci centrul său activ este format numai de resturile de aminoacizi, care sunt localizate de obicei în diferite părți ale aceluiași lanț polipeptidic sau în polipeptide diferite, dar sunt spațial apropiate împreună. Cu alte cuvinte, centrul activ este format la nivelul structurii terțiare a proteinei enzimatice. În enzimele - proteine complexe din centrul activ includ adesea grupul protetic.
Formarea unui centru activ din grupuri funcționale, destul de îndepărtate unele de altele în lanțurile de polipeptide, dar care coincid spațial în centrul activ (adică la nivelul structurii terțiare a proteinei). permite enzimei, datorită modificărilor conformaționale, să furnizeze corespondența necesară între centrul activ și moleculele substanțelor care reacționează (ele sunt denumite în mod obișnuit substraturi). Datorită unei modificări a conformației enzimei, există, ca atare, "adaptarea", "ajustarea" centrului activ la structura moleculelor, transformarea cărora este accelerată de această enzimă.
Modificarea conformării moleculei enzimei este, de asemenea, unul dintre mecanismele de reglare a ratei reacțiilor enzimatice (vezi mai jos).
În centrul activ, se identifică de obicei două situri: adsorbția și adsorbția catalitică.
Situl de adsorbție (locul de legare) în structura sa corespunde structurii compușilor care reacționează și prin urmare moleculele de substrat se pot atașa cu ușurință la acesta.
Situl catalitic al situsului activ efectuează direct o reacție enzimatică.
Cele mai multe enzime conțin doar un centru activ în molecula lor. Unele enzime pot avea mai multe centre active.
Mecanismul de acțiune al enzimelor
În orice cataliză efectuată de enzime, pot fi găsite trei etape obligatorii.
În prima etapă, moleculele substanțelor de reacție (substrat) sunt atașate la situsul de adsorbție al centrului activ al enzimei datorită legăturilor slabe. Se formează un complex enzimă-substrat, care se poate descompune ușor într-o enzimă și un substrat, adică prima etapă a catalizei enzimatice este complet reversibilă. În acest stadiu, cu ajutorul unui centru activ, apare o orientare favorabilă a moleculelor de reacție, ceea ce facilitează interacțiunea lor ulterioară.
În cea de-a doua etapă, cu participarea secțiunii catalitice a situsului activ și a moleculelor substratului, apar diverse reacții, caracterizate printr-o valoare scăzută a energiei de activare și, prin urmare, se desfășoară într-un ritm ridicat. Ca rezultat al acestor reacții, în final se formează fie un produs de reacție, fie un produs aproape finit.
În a treia etapă, produsul de reacție se separă de locul activ pentru a forma o enzimă liberă capabilă să atașeze noi molecule de substrat. Dacă în a doua etapă a fost obținut un produs aproape finit, acesta este mai întâi transformat într-un produs, care este apoi separat de enzimă.
Schematic, etapele de cataliză enzimatică pot fi reprezentate după cum urmează:
Enzima substrat Enzima-produs chimic
complex (S ¢ - produs
sau aproape produs finit)
În celule, enzimele care catalizează procesele chimice în mai multe etape sunt adesea combinate în complexe numite sisteme multi-enzimatice. Aceste complexe sunt legate în mod structural de organele celulare sau sunt încorporate în biomembrane. Combinația dintre enzimele individuale într-un singur complex permite accelerarea simultană a tuturor etapelor succesive ale transformării unui substrat.
În unele cazuri, în plus față de proteina-enzimă, un compus cu moleculă mică (non-proteică), numit coenzima, participă, de asemenea, la cataliză. Cele mai multe coenzime din compoziția lor conțin vitamine. Structura și mecanismul de acțiune al coenzimelor vor fi luate în considerare în descrierea reacțiilor chimice în care aceștia participă.
Există două tipuri de specificitate a enzimelor: specificitatea acțiunii și specificitatea substratului.
Specificitatea acțiunii este capacitatea enzimei de a cataliza numai un tip strict definit de reacție chimică. Dacă substratul poate intra în diferite reacții, atunci fiecare reacție are nevoie de enzima proprie. De exemplu, glucoza-6-fosfat (derivat de glucoză), distribuit pe scară largă în celule, suferă diverse transformări:
Glucoză + acid fosforic
Scindarea de la acest substrat al acidului fosforic are loc sub acțiunea enzimei fosfatază. În acest caz, fosfataza catalizează numai reacția de scindare a acidului fosforic, această enzimă nu accelerează orice altă conversie a fosfatului de glucoză-6. O altă posibilă conversie a 6-fosfatului de glucoză se efectuează cu participarea enzimei mutase. În acest caz, glucoza-6-fosfat trece în glucoz-1-fosfat. O altă enzimă, izomerază, determină conversia 6-fosfatului de glucoză în fructoză-6-fosfat.
Astfel, fiecare enzimă catalizează numai una din toate reacțiile posibile în care poate trece un substrat. Specificitatea acțiunii este determinată în principal de caracteristicile structurii secțiunii catalitice a centrului activ al enzimei.
Specificitatea substratului este capacitatea unei enzime de a acționa numai pe anumite substraturi.
Există două tipuri de specificitate a substratului: absolută și relativă.
O enzimă cu specificitate absolută a substratului catalizează transformarea unui singur substrat. Pe alte substanțe, chiar foarte apropiate de structura acestui substrat, enzima nu funcționează. Un exemplu de enzimă cu specificitate absolută a substratului este enzima arginază, care descompune ureea de arginina aminoacidului. Arginina este singurul substrat al arginazei.
Specificitatea substratului relativ (de grup) este capacitatea unei enzime de a cataliza transformarea mai multor substanțe similare din punct de vedere structural. De obicei, aceste substanțe au același tip de legătură chimică și aceeași structură a uneia dintre grupările chimice legate de această legătură. De exemplu, enzima pepsină scindează legăturile peptidice în proteine de orice structură.
Specificitatea substratului se datorează, în principal, structurii situsului de adsorbție al centrului activ al enzimei.
Izoenzimele (izoenzimele) sunt diferite forme moleculare ale enzimei care catalizează aceeași reacție chimică. În mod tipic, între izoenzimele aceleiași enzime, există diferențe în structura primară, adică izoenzimele pot avea un set diferit și o secvență de aminoacizi în lanțul polipeptidic. Dar aceste diferențe, de regulă, nu afectează structura secțiunii catalitice a situsului activ și, prin urmare, izoenzimele aceleiași enzime accelerează aceeași reacție chimică. Diferențele în compoziția de aminoacizi a moleculelor de izoenzime din afara situsului catalitic conduc la modificări ale proprietăților lor fizico-chimice și ale specificității substratului.
Kinetica catalizei enzimatice
Rata reacțiilor enzimatice depinde în mod semnificativ de mulți factori. Acestea includ concentrațiile participanților la cataliză enzimatică (enzimă și substrat) și condițiile de mediu în care are loc reacția enzimatică (temperatură, pH, prezența inhibitorilor și activatorilor).
Articole similare
Trimiteți-le prietenilor: