Caracteristicile structurii chimice a țesutului conjunctiv
Țesutul conjunctiv este de până la 50% din masa corpului uman. Este legătura dintre toate țesuturile corpului. Există 3 tipuri de țesut conjunctiv:
- țesutul conjunctiv în sine;
- tesut conjunctiv cartilaginos;
- oasele conjunctive osoase
Țesutul conjunctiv poate efectua ambele funcții independente și poate intra ca straturi intermediare în alte țesuturi.
FUNCȚII DE CONECTARE A FABRICULUI
1. Structurale
2. Asigurarea consistenței permeabilității țesuturilor
3. Asigurarea echilibrului apă-sare
4. Participarea la apărarea imună a corpului
COMPOZIȚIE ȘI STRUCTURĂ A FABRICELOR DE CONECTARE
În țesutul conjunctiv se disting: MATERIALUL INTERCELULAR (DE BAZĂ), ELEMENTELE CELULARE, STRUCTURILE FIBRELOR (fibrele de colagen). Caracteristică: substanța intercelulară este mult mai mult decât elementele celulare.
SUBSTANȚA INTERCELLULOASĂ (DE BAZĂ)
Consistența gelatinoasă a substanței de bază se explică prin compoziția sa. Substanța principală este un gel foarte hidratat, care este format din compuși cu conținut molecular ridicat care reprezintă până la 30% din masa substanței intercelulare. Restul de 70% este apa.
Componentele moleculare înalte sunt reprezentate de proteine și carbohidrați. Carbohidrații sunt heteropolizaharide în structura lor - GLUCOSAMINOGLYCANE (GAG). Aceste heteropolozaharide sunt construite din unități dizaharidice, care sunt monomerii lor.
În funcție de structura monomerilor, există 7 tipuri de GAG:
1. Acid hialuronic
2. Condroitin-4-sulfat
3. Condroitin-6-sulfat
4. Sulfat de dermatan
5. Sulfat de keratan
6. Sulfat de heparan
7. Heparina
Monomerii diferitelor GAG-uri sunt construite conform aceluiași principiu. Mai întâi, ele conțin acizi hexuroni: acid beta-D-glucuronic, acid beta-L-iduronic. În unele GAG, în loc de acid beta-D-glucuronic, se găsește beta-D-galactoză:
A doua componentă a monomerului GAG este o amină. Hexosamines prezentat glucozamină și galactozamina și adesea derivații lor acetil: beta-D-N-acetilglucozamină, beta-D-N-acetilgalactozamină:
În monomer, acidul hexuronic și hexozamina sunt legate printr-o legătură 1,3-beta-glicozidică. Excepție - heparină (are o legătură 1,3-alfa-glicozidică). Între monomeri este legătura 1,4-beta-glicozidică (heparina este o legătură 1,4-alfa-glicozidică) (vezi figura). GAG diferă în structura monomerilor, în cantitatea lor, în relațiile dintre ele.
Greutatea moleculară a acestui polimer este de până la 1.000.000 Da. Monomerul este construit din acid glucuronic și N-acetilglucozamină. În interiorul monomerului este legătura 1,3-beta-glicozidică, între monomeri este legătura 1,4-beta-glicozidică. Acidul hialuronic poate fi prezent în formă liberă și în agregate complexe. Acesta este singurul reprezentant al GAG, care nu este sulfatat.
2 tipuri: condroitin-4-sulfat și condroitin-6-sulfat. Ele diferă una de alta în locația reziduului de acid sulfuric. Toate conțin un reziduu de acid sulfuric. Monomerul de condroitin sulfat este construit din acid glucuronic și sulfat de N-acetilgalactozamină. Există articulații în articulații și în țesutul dinților.
Monomerul său este construit din acid iduronic și galactozamină-4-sulfat. Este unul dintre componentele structurale ale țesutului cartilaginos.
Monomerul keratan-sulfat constă din galactoză și N-acetilglucozamină-6-sulfat.
HEPARAN-SULFATE și HEPARIN
Ele sunt puternic sulfatate (în monomer 2-3 reziduuri de acid sulfuric). Compoziția lor include glucuronatul-2-sulfat și N-acetilglucozamina-6-sulfat.
Se adaugă lanțuri polizaharidice lungi în globule. Cu toate acestea, aceste globule sunt libere (nu au o stivuire compactă) și ocupă un volum relativ mare. GAG sunt compuși hidrofilici, conțin multe grupări hidroxil, au o încărcătură negativă semnificativă (multe grupări carboxil și sulfo). O încărcătură negativă semnificativă contribuie la adăugarea de cationi încărcați pozitiv cu potasiu, sodiu, calciu și magneziu. Aceasta crește în continuare capacitatea de reținere a apei și, de asemenea, promovează disocierea moleculelor acestor substanțe în țesutul conjunctiv.
GAG-urile fac parte din proteine complexe numite PROTEOGLYCANES. GAG reprezintă 95% din greutatea lor în proteoglicani. Restul de 5% din greutate este proteina. Componentele proteice și non-proteice din proteoglicani sunt legate de legături covalente puternice. Cum se construiește molecula proteoglicanului?
Componenta proteică este o proteină COR specială. GAG-ul este atașat la acesta cu ajutorul trisaharidelor. 1 molecula de proteină COR poate atașa până la 100 GAG.
Într-o celulă, proteoglicanii sunt legați de acidul hialuronic. Se formează un complex supramolecular complex. În compoziția sa: acidul hialuronic, proteinele de legare speciale, precum și proteoglicanii. Lanțurile elastice ale GAG în compoziția proteoglicanilor formează o structură de rețea macromoleculară. O astfel de structură chimică asigură funcția unei site moleculare cu anumite dimensiuni ale porilor atunci când transportă diferite substanțe și metaboliți. Dimensiunea porilor este determinată de tipul de GAG predominant în acest țesut special. De exemplu, capsula țesutului conjunctiv al glomerulei renale asigură transportul selectiv al substanțelor în procesul de ultrafiltrare. Datorită multitudinii de grupări sulfonice și carboxilice, structurile de rețea sunt polianii capabili să depună apă, unele cationi (K +, Na +, Ca + 2, Mg + 2).
În plus față de proteoglicani, substanța de bază conține glicoproteine.
Componenta lor carbohidrat este o oligozaharidă formată din 10-15 unități monomere. Aceste unități monomerice pot fi, în principal, monozaharide minore: manoză, metilpentoză de ramnoză și fucoză, arabinoză, xiloză. La sfârșitul acestei oligozaharide există un alt derivat de monozaharide: acizii sialici (derivați acilici ai acidului neuraminic). Dacă concentrația acizilor sialici crește în sânge, atunci matricea intercelulară se descompune. Se întâmplă cu inflamația.
GLICOPROTEINEle sunt împărțite în două grupe:
1. Solubil
2. Insolubil.
Partea carbohidrat a glicoproteinelor este foarte variabilă. Secvența monozaharidelor este importantă, ca și secvența aminoacizilor din partea proteică. Printre glicoproteinele, fibronectina solubilă și laminina insolubilă sunt cele mai studiate.
Glicoproteinele solubile sunt reprezentate de o proteină specială - FIBRONECTIN. Greutatea moleculară a fibronectinei este de 440 kDa. Se compune din două lanțuri polipeptidice conectate printr-o punte disulfidică. Are centrele de legare cu proteoglicani, cu structuri fibroase, glicolipide ale membranelor celulare. Prin urmare, fibronectina este numită "adeziv molecular". Acesta este situat, de obicei, pe suprafața fibroblastelor și participă la adeziunea tuturor structurilor celulare enumerate și, prin urmare, a celulelor. Se știe că, în bolile tumorale, cantitatea de fibronectină scade, ceea ce contribuie la metastazarea tumorii.
Glicoproteinele solubile includ de asemenea proteina COR, o componentă a proteoglicanilor, proteinele de legare și un număr de proteine plasmatice.
Glicoproteinele insolubile formează "scheletul", "stroma" din matricea intercelulară.
Glicoproteinele insolubile includ LAMININA. Greutatea moleculară a acestei proteine este de 10.000 kDa. Conține aceleași componente carbohidrați ca și gangliozidele membranelor celulare.
Componentele carbohidrati ale glicoproteinelor precum si componentele carbohidrati ale glicoproteinelor poseda proprietatile antigenei tisulare.
CATABOLISMUL COMPONENTELOR SUBSTANȚEI PRINCIPALE
Se află sub influența unor hidrolaze.
De exemplu, glicoproteine scindează neuraminidaza de la acidul (sialic) N-acetilneuraminic și au dereglat glicoproteină absorbite de macrofage. Prin urmare, concentrația de acizi sialici din sânge este o caracteristică a stării țesutului conjunctiv. În procesele inflamatorii, această concentrație este mult mai mare.
Când catabolismul substanței principale este insuficient, se dezvoltă bolile - mucopolizaharidoza, în care acumularea anumitor GAG se produce în țesuturi.
FIBRA DE CONEXIUNE A FABRICULUI
În matricea intercelulară există 2 tipuri de structuri fibroase: FIBRE COLLAGEN ȘI ELASTIC. Principalul lor component este proteina insolubila COLLAGEN.
COLLAGEN este o proteină complexă, aparține grupei de glicoproteine, are o structură cuaternară, greutatea sa moleculară este de 300 kDa. Acesta reprezintă 30% din cantitatea totală de proteine din corpul uman. Structura sa fibrilară este o suprasolicitare constând din 3 lanțuri alfa. Insolubil în apă, soluții saline, în soluții slabe de acizi și alcalii. Acest lucru se datorează particularităților structurii primare a colagenului. În colagen, 70% din aminoacizi sunt hidrofobi. Aminoacizii de-a lungul lanțului polipeptidic sunt localizați în grupuri (triade), similare în structură unul cu celălalt, constând din trei aminoacizi. Fiecare treilea aminoacid din structura primară a colagenului este glicina (triada (sau grupa): (gli-X-Y) n, unde X este orice aminoacid sau hidroxiprolină, Y este orice aminoacid sau hidroxiprolină sau oximizină). Aceste grupuri de aminoacizi din lanțul polipeptidic se repetă de mai multe ori. Structura secundară a colagenului este, de asemenea, neobișnuită: o spiră transformă numai 3 aminoacizi (chiar puțin mai puțin de 3) și nu 3,6 aminoacizi pe 1 viraj, așa cum se observă în alte proteine. O astfel de împachetare spirală densă se explică prin prezența glicinei. Această caracteristică determină structurile superioare ale colagenului. Molecula de colagen este construită din 3 lanțuri și este o triplă helix. Această triplă helix constă din 2 lanțuri alfa-1 și un lanț alfa-2. În fiecare lanț există 1000 reziduuri de aminoacizi. Lanțurile sunt paralele și au o stivuire neobișnuită în spațiu: în exterior sunt toți radicalii aminoacizilor hidrofobi. Există mai multe tipuri de colagen care diferă genetic.
Există 8 etape de biosinteză a colagenului: 5 intracelulare și 3 extracelulare.
Prima etapă
Ea curge pe ribozomi, se sintetizează o moleculă precursor: preprocolagenă.
A doua etapă
Cu ajutorul peptidei semnal "pre" transportul moleculei în tubulii reticulului endoplasmatic. Aici, "pre" este desprins - se formează un "procollagen".
Trei etape
Resturile de aminoacizi ale lizină și prolină în compoziția moleculelor de colagen sunt oxidate de enzimele prolil și hidroxilaza lizil (aceste enzime oxidative sunt monooxygenases podpodklassu) (vezi figura). Lipsa de vitamina „C“ - acid ascorbic se observă scorbut, - o boala cauzata de o sinteza defectuoasa a colagenului cu rezistență mecanică scăzută care provoacă, în special, slăbirea peretelui vascular și alte fenomene nefavorabile.
ETAPA a IV-a
Modificarea post-translațională este glicozilarea procolagenului de către enzima glicozil transferaza. Această enzimă transferă glucoză sau galactoză la grupele hidroxil ale oxizolinei.
Etapa a 5-a
Etapa intracelulară finală este formarea unei triple helix - tropocollagen (colagen solubil). În compoziția pro-secvenței se află cisteina aminoacidă, care formează legături disulfidice între lanțuri. Există un proces de spiralizare.
ETAPA 6
Secreția de tropocollagen în mediul extracelular, în care amino și carboxiproteinezele sunt scindate (pro -) - secvență.
Etapa a șaptea
Covalent "reticulare" a moleculei tropocollagen prin principiul "capăt-la-capăt" cu formarea de colagen insolubil. În acest proces, participă enzima liziloxidază (flavometalloproteină, conține FAD și Cu). Există o oxidare și deaminare a radicalului lizină pentru a forma o grupă aldehidică. Apoi, între cei doi radicali ai lizinei, există o legătură aldehidică. Numai după cusături multiple cu fibră, colagenul își obține puterea unică, devine fibră inextensibilă. Lysiloxidaza este o enzimă dependentă de Cu, prin urmare, cu o lipsă de cupru în organism, rezistența țesutului conjunctiv scade datorită unei creșteri semnificative a cantității de colagen solubil (tropocollagen).
ETAPA 8
Asocierea moleculelor de colagen insolubil pe principiul "side-by-side". Asocierea fibrilei are loc astfel încât fiecare lanț succesiv să fie deplasat cu o jumătate din lungimea sa față de lanțul anterior.
Al doilea tip de fibră este elastic. Baza structurii este proteina ELASTIN. Elastina este chiar mai hidrofobă decât colagenul. Conține până la 90% aminoacizi hidrofobi. O mulțime de lizină, există site-uri cu o secvență strict definită de aminoacizi. Lanțurile se potrivesc în spațiu sub formă de globule. Un globule dintr-un lanț polipeptidic se numește alfa-elastină. Datorită reziduurilor de lizină, intervine o interacțiune între moleculele de alfa-elastină.
Radicalii lizinei de aminoacizi participă la formarea acestei structuri. Aceasta este structura DESMOSINE. Dismozina este structura de piridină, care este formată prin interacțiunea dintre moleculele de lizină 4 ale alfa-elastinei.
ELEMENTELE CELULARE ALE FABRICULUI DE CONECTARE.
Acestea sunt FIBROBLASTURI, CELULELE ȘTIINȚIFICE și MACROFAGELE. Acestea sunt procesele de sinteză a componentelor structurale, precum și procesul de descompunere a țesutului conjunctiv. Colagenul este reînnoit la 50% în decurs de 10 ani. În fibroblaste sunt procese sintetice: sinteza de colagen, elastină.
Articole similare
Trimiteți-le prietenilor: