Enzime (fermentație cu fermentație latină, fermentație, sinonim pentru enzime)
substanțe specifice de natură proteică, prezente în țesuturile și celulele tuturor organismelor vii și capabile să accelereze substanțial reacțiile chimice care au loc în ele. Substanțele care, în cantități mici, accelerează reacțiile chimice ca rezultat al interacțiunii cu compușii (substraturile) care reacționează, dar care nu fac parte din produsele formate și rămân neschimbate după reacție, se numesc catalizatori. Enzimele sunt biocatalizatori de natură proteică. Catalizând majoritatea covârșitoare a reacțiilor biochimice din organism, F. reglează metabolismul și energia, jucând astfel un rol important în toate procesele de viață. Toate manifestările funcționale ale organismelor vii (respirația, contracția musculară, transmisia impulsurilor nervoase, reproducerea etc.) sunt asigurate prin acțiunea sistemelor enzimatice. Setul de reacții catalitice este sinteza. dezintegrarea și alte transformări ale proteinelor, grăsimilor, carbohidraților, acizilor nucleici, hormonilor și a altor compuși.
Toate enzimele sunt de natură proteică. Ele sunt fie proteine simple. în întregime construită din lanțuri polipeptidice și dezintegrare prin hidroliză numai la aminoacidul (de exemplu, enzime hidrolitice tripsina și pepsina, ureazei) sau - în majoritatea cazurilor - proteine complexe care cuprinde în plus față de porțiunea de proteină (apoenzimei) componenta nonproteinici (coenzima sau grupare prostetică).
Pentru specificitatea substratului - capacitatea de a accelera selectiv anumită reacție - distinge VF având o specificitate absolută (adică, care acționează pe o singură substanță specifică și catalizează conversia doar o anumită problemă), și având o rudă F. sau grup de specificitate (adică, catalizare transformarea moleculelor care au o anumită similitudine). Primul grup include, în special, F. utilizând ca substrat anumiți stereoizomeri (de exemplu, zahăr și L aminoacizi sau seria D). F. Exemple caracterizate specificitate absolută sunt ureazei catalizează hidroliza ureei la NH3 și CO2. Lactat dehidrogenaza, oxidazele D și L aminoacizii. Specificitatea relativă este caracteristică pentru multe enzime, inclusiv. pentru enzimele clasei hidrolase: proteaze, esteraze, fosfataze.
F. din catalizatori anorganici se disting nu numai prin natura chimică și specificitatea de substrat, dar, de asemenea, capacitatea de a accelera reacția în condiții fiziologice, tipice pentru activitatea vitală a celulelor vii, țesuturi și organe. F. Viteza catalizate reacții depinde de mai mulți factori, în primul rând - natura enzimei cu activitate scăzută sau ridicată precum și pe concentrația de substrat, în prezența activatorilor sau inhibitori ai mediului, temperatura și mediul de reacție (pH). În anumite limite, viteza de reacție este direct proporțională cu concentrația de substrat și, pornind de la o anumită concentrație (saturarea) viteza de reacție nu variază odată cu creșterea concentrației de substrat. O caracteristică importantă a FV este constanta Michaelis (Km) - o măsură a afinității între FA și substratul corespunzând concentrației substratului în mol / l, la care viteza de reacție este maximă la jumătate, iar în combinație cu substratul este jumătate din moleculele F. O altă caracteristică a enzimatic reacția este valoarea „numărul de enzimă revoluții“, care arată cât de multe molecule de substrat este transformată per unitate de timp per moleculă F.
Ca și reacțiile chimice obișnuite, reacțiile enzimatice sunt accelerate pe măsura creșterii temperaturii. Temperatura optimă pentru activitatea enzimatică este de obicei 40-50 °. La o temperatură mai scăzută, viteza reacției enzimatice tinde să scadă, iar la 0 ° funcționarea fononului este oprită. Atunci când temperatura optimă este depășită, rata de reacție scade și apoi reacția este oprită complet datorită denaturării progresive a proteinelor și inactivării F. Cu toate acestea, FA izolate sunt rezistente la denaturarea termică. FF individuale diferă în ceea ce privește pH-ul optim pentru acțiunea lor. Multe FA sunt cele mai active la un pH aproape de neutru (pH în jur de 7,0), dar seria FA are un pH optim în afara acestei regiuni. Astfel, pepsina este cea mai activă într-un mediu puternic acid (pH 1,0-2,0) și tripsină - ușor alcalin (pH 8,0-9,0).
O influență semnificativă asupra activității lui F. este prezența în mediu a anumitor substanțe chimice: activatori, care măresc activitatea lui F. și inhibitori care îl inhibă. Adesea, aceeași substanță servește ca un activator al unor FA și un inhibitor al altora. Inhibarea AF poate fi reversibilă și ireversibilă. Ca inhibitori sau activatori, ionii metalici pot acționa adesea. Uneori, un ion metalic este o componentă constantă, puternic legată de centrul activ al lui F. F. se referă la proteine complexe conținând metale sau metaloproteine. Activarea unor FA poate apărea folosind un alt mecanism care implică scindarea proteolitică a precursorilor inactivi ai F. (proenzime sau zymogeni) cu formarea FA activă (de exemplu, tripsină).
Majoritatea funcțiilor FA sunt în acele celule în care are loc biosinteza lor. O excepție este enzimele digestive secretate în tractul digestiv. F. plasma de sânge, implicate în procesul de coagulare a sângelui, și altele.
Multe FA sunt caracterizate de prezența izoenzimelor - varietăți moleculare de enzime. Catalizarea aceeași reacție, F. anumite izoenzime pot diferi într-un număr de proprietăți fizice și chimice (structura primară, compoziția lor subunitate, pH-ul optim, stabilitate termică, sensibilitate la inhibitori și activatori, afinitatea pentru substraturi, etc.). Formele F. multiple includ isozymes determinate genetic (de exemplu, lactat dehidrogenază) și izoenzimele nongenetic care rezultă dintr-o modificare chimică a enzimei originale sau proteoliza sale parțiale (de exemplu, izoenzimele piruvat kinaza). Diferite izoforme ale FA pot fi specifice pentru diferite organe și țesuturi sau fracțiuni subcelulare. Ca regulă generală, mulți FA prezente în țesuturi în concentrații diferite și adesea în diferite izoforme, deși cunoscută și F. specifice anumitor organe.
Reglementarea activității reacțiilor enzimatice este diversă. Ea poate fi efectuată prin schimbarea factorilor care afectează activitatea de fermentație, inclusiv. pH-ul, temperatura, concentrația substraturilor, activatori și inhibitori. Așa-numita alosterica F. capabil ca urmare a se alătura metaboliților site-uri non-catalitice - activatori și inhibitori - alterează configurația sterică a moleculei de proteină (conformație). În acest fel modificări ale interacțiunii site-ul activ cu substrat și, în consecință, activitatea F. F. Pot reglementarea activității prin schimbarea numărului de molecule sale ca rezultat al modulării ratei sale biosintetice sau degradare, precum și prin utilizarea diverselor izoenzime.
Studiul lui F. este direct legat de problemele medicinei clinice. Tehnicile utilizate pe scară largă enzimodiagnostiki (Enzimodiagnostika) - determinarea activității AF în materialul biologic (sânge, urină, lichid cefalorahidian, etc.) pentru diagnosticarea diferitelor boli. Terapia enzimatica implică utilizarea F. activatorilor și inhibitorilor lor ca produse farmaceutice. Atunci când acest lucru este utilizat ca F. nativă sau amestecuri ale acestora (de exemplu, formulările care conțin enzime digestive) si enzime imobilizate. K. prezent există câteva sute de boli ereditare cauzate de tulburări ereditare (de obicei, insuficiență) definită F. care duce la defecte metabolice (vezi. Acumulare Boli, glicogenoza, boli ereditari fermentopathy). Împreună cu defecte ereditare enzimopatii F. (F. modificări persistente ale organelor și țesuturilor, care conduc la dezvoltarea procesului patologic) sunt observate în multe alte boli.
Principiile determinării activității enzimatice sunt diverse și depind de sarcina de a studia proprietățile enzimei și natura reacției catalizate de aceasta. Uneori, înainte de a determina activitatea, se efectuează o excreție parțială a FA din țesut, care poate include distrugerea și fracționarea țesuturilor. Metode pentru cuantificarea reacțiilor enzimatice tind să fie reduse pentru a crea condiții optime pentru reacția in vivo și înregistrarea schimbarea concentrației substratului sau produsul coenzimei (direct în mediul de reacție sau prin eșantionare). Metode de investigație spectrofotometrice, fluorometrice, manometrice, polarimetrice, electrozilor, citostatice și histochimice utilizate pe scară largă.
Articole similare
Trimiteți-le prietenilor: