Activitatea secretorie a țesuturilor endocrine este reglementată de principiul feedback-ului negativ.
Într-o celulă, hormonul este, de obicei, sintetizat într-o parte și secretat în contrariul. Caracteristicile sintezei și ambalării hormonului depind de natura chimică.
Protein-peptidele hormonale după sinteză sunt ambalate în granule secretoare și stocate în ele până când anumite semnale (de exemplu, glucagon) le intră. Proteine-peptidele sunt sintetizate pe poliribozomi ai reticulului endoplasmatic granular, în care se acumulează. Acesta provine din secțiuni polisomale libere, numite elemente de tranziție, în care bulele conțin produse de secreție separate de membrana EPR. Aceste bule migrează spre complexul Golgi, care pe suprafața interioară a membranei conține enzime care sunt supuse modificării chimice a proteinelor (de exemplu, insulina GSHTS fragment este tăiat, prin care un prohormon sintetizat activat).
Alte viitoare vezicule secretorii îndepărtate prin apa osmotic - o concentrație hormon proteic este crescut de 20-30 de ori, se formează vezicule secretorii mature, acestea sunt potrivite pentru CM și să rămână acolo până la primirea unui semnal, sub acțiunea căreia conținutul de bule eliberat exocitoza. Hormonul este reținut în granule în mai multe moduri. Hormonii cu greutate moleculară mare (proteine) sunt reținuți datorită dimensiunii.
Hormonii, cu greutate moleculară mică sunt reținute în vezicule secretorii datorită legăturii cu alte substanțe (de exemplu, oxitocină și ADH reținute și neyrofizinom 1 2).
Hormonii steroizi sunt sintetizați într-o formă moleculară difuză, adică care nu sunt ambalate imediat după sinteza lor.
Hormonii tiroidieni pot fi depozitați în foliculi de luni de zile.
Intrând în fluxul sanguin și exercitând efectul său, hormonii sunt distruși, de obicei în ficat.
Hormonii hidrofobi (natura steroidică sau hormonii tiroidieni) sunt transportați de sânge în combinație cu proteinele de transport și rămân inactivi până la separarea de proteine.
Mecanismul de acțiune al hormonilor de natură proteină-peptidă prin intermediul mediatorilor secundari.
Conform molecula hormonului ipoteza interacționează cu un receptor specific de pe suprafața proeminente (CM) celule țintă - aceasta determină o modificare conformațională în receptor, având ca rezultat activarea -adenilattsiklazy enzimei allosteric (AC), care catalizează formarea a doua tabără mesager. Ca răspuns la interacțiunea unei molecule a hormonului cu receptorul, sunt sintetizate sute de molecule de mediatori secundari - cAMP. există o amplificare a semnalului de la hormon. Cascadă cu cAMP
Semnalul de la primul intermediar (hormon) este trecut prin membrana in celula de trei construit in proteine membrana: receptori, G-proteina adenilat ciclaza (AC) Activitatea (situsul activ al enzimei allosteric cu care se confruntă citoplasmei). G-proteine - activitatea sa depinde de GTP.
Hormonul interacționează cu receptorul pe suprafața membranei, formând un complex hormon-receptor. Semnalul complexului G-R este transmis către proteina G, în urma căruia se deconectează GDF de la sine și se atașează GTP, acesta este activat. Poate activa o altă adenilat ciclază din proteine încorporate în membrană. Proteina G este activă până când apare hidroliza GTP, apoi este inactivată și activitatea AC este oprită. - "funcția sa: transformarea și transmiterea semnalului de la hormon. Există 2 tipuri de proteine G:
Adenilat ciclaza activată catalizează formarea cATP dintr-o cantitate mare de ATP. Reacția are o rată ridicată, datorită unei scăderi semnificative a energiei libere, deoarece ATP este transformat într-o energie slabă a cAMP. Mai mult, cAMP este format de sute.
Astfel, a avut loc prima amplificare a semnalului. Fiecare moleculă a hormonului produce sute de cAMP (al doilea mediator).
În citoplasmă există o proteină dependentă de cAMP sau de akinază, a cărei activitate depinde de prezența celui de-al doilea mediator. Se compune din două subunități: regulate și catalitice, care sunt legate între ele. Nu are activitate enzimatică.
Atunci când cAMP interacționează cu subunitatea de reglare, subunitatea catalitică este deconectată, își modifică conformația și este activată; dobândește capacitatea de a fosforila sau defosforila proteine (enzime, canale de ioni) datorită grupării terminale de fosfat de ATP. Akinasa furnizează amplificarea celui de-al doilea semnal, deoarece fosforilează mai multe proteine. După activarea akinazei, excesul de cAMP este distrus de acțiunea enzimei fosfodiesterazei înainte de AMP. cAMP-AMP
Articole similare
Trimiteți-le prietenilor: