Reglementarea activității enzimelor prin modificarea chimică: Reacții proteoliză limitată, adenilare, ribozilarea, acetilare, fosforilare (rolul hormonilor, AC-complexe, cAMP, cGMP, ionii, Ca).
Activitatea enzimei poate fi modificată prin modificarea covalentă a structurii sale.
Modificarea covalentă a structurii enzimatice poate fi reversibilă și ireversibilă.
A. Modificări ireversibile ale activității enzimatice. Există un număr mare de reacții catalizate de enzime proteolitice. De regulă, astfel de enzime se formează sub formă de precursori inactivi (proenzime), care sunt apoi activate prin acțiunea altor proteaze. Schema de activare a chymotrypsinei este prezentată mai jos în figura 2-15.
Figura 2-15. Schema de proteoliză a unei molecule de chymotrypsinogen. Mai întâi, sub influența tripsinei, o polipeptidă de 15 aminoacizi este scindată pentru a forma o substanță activă # 61552; -chimotripsina, care prin autocataliză este transformată în # 61537; chimotripsina
Următorul tabel oferă exemple de alte enzime care se supun activării prin proteoliză
perete de celule de drojdie
De exemplu, puteți lua în considerare enzimele pancreasului. Aceste enzime sunt sintetizate sub formă de proenzime de celulele pancreasului și sunt reținute în ele în compoziția granulelor proenzimei. Eliberarea proenzimelor este reglementată de hormoni colecistocinin, pancreasin și secretin. Asimilarea proteinelor necesită acțiunea coordonată a diferitelor enzime. Trypsinogenul este activat de enteropeptidaza eliberată de celulele marginii periilor intestinale. Enteropeptidaza catalizează eliminarea hexapeptidei (Val Ac Asc Acn Asn Liz) de la capătul N al tripsinogenului. Sarcina sistemului de reglementare în acest caz este activarea enzimei în locul său de acțiune. Dacă se produce activarea la locul sintezei, aceasta va duce la distrugerea glandei în sine (pancreatita acută). O cantitate mică de enteropeptidase necesară pentru activarea ulterioară a trypsinogen furniza câștig (amplificare) a semnalului datorită formării de cantități mari de tripsină activă, care, la rândul lor activează alte proteaze intestinale. O astfel de caracteristică reacția de amplificare în lanț a multor sisteme proteolitice ale organismului (de coagulare a sângelui, sistem complement etc.) Procesul este oprită de enzimele proteolitice se producția medie zilnică de enzime hidrolitice scurte de pancreas -. Aproximativ 10 g enzime proteolitice sunt larg distribuite în celule și poate creează probleme semnificative dacă nu pentru inhibitorii specifici de proteine prezenți în țesuturi și sânge.
B. Modificări reversibile ale activității enzimatice prin modificări covalente.
enzime de fosforilare (Figura 2-16) - una dintre cele mai populare răspunsuri, permițând reziduurilor aderare acid fosforic schimba conformația enzimei de enzime și transferul de la starea activă la cea inactivă sau invers. Acest mecanism este furnizat prin modificarea covalentă kinazei (aderarea reziduu de acid fosforic în detrimentul ATP) și fosfatazele (îndepărtarea hidrolitică a resturilor de acid fosforic).
Mai multe detalii despre aceste mecanisme vor fi prezentate în secțiunile dedicate mecanismului de acțiune al hormonilor.
Figura 2-16. Modificări covalente reversibile prin fosforilare (fosforylază kinază) și fosforylază de fosforilare (fosfatază).
Reglementarea hormonală se realizează la nivel genetic prin fosforilare inversă. De exemplu, sub acțiunea procesului de activare adrenalină și glucagon are loc descompunerea glicogenului în proces, compus neproteic format - cAMP cAMP - hormonul intracelular (mesager secundar) NE-Xia regulator alosterică a unui număr mare de protein kinaze. cAMP se formează din ATP prin adenilat ciclază:
Hormonul care circulă în sânge intră în fluidul intercelular și intră în contact cu suprafața celulară unde sunt localizați receptorii (R și Ri), proteinele care recunosc și leagă hormonul.
Semnalul hormonal este transmis la AC prin proteinele intermediare (Gs și Gi), care sunt activate în condiții de aderență GTP. Nivelul format sub acțiunea AC, cAMP este determinat nu numai de activitatea situsului activ, dar și de activitatea fosfodiesterazelor, care ciclizează cAMP la AMP.
În plus față de cAMP, există cGMP, cGMP, cTSMF. Cel mai important este cGMP. Acesta este format prin acțiunea guanilat ciclazei situată în membrana exterioara si in interiorul celulei, singura enzima cGMP care răspunde la concentrația de H2 și O2 activat prin produși de oxidare peroxid.
cGMP are efecte opuse ale cAMP.
cAMP este în contact strâns cu ionii de Ca2 +. o concentrație ridicată de cAMP în țesuturile excitabile conduce la o stimulare crescută a [Ca2 +] și la celulă. În schimb, o scădere accentuată a [Ca2 +] inhibă AC și reduce nivelul de cAMP.
Articole similare
Trimiteți-le prietenilor: