Biofizica - transportul ionilor prin membrane biologice cu participarea vectorilor

Nu ați găsit ce căutați?

Dacă aveți nevoie de o selecție individuală sau de lucru pentru o comandă - utilizați acest formular.

Următoarea întrebare »

Când se deplasează de la nivelul celular până la nivelul de organe, următorul nivel de organizare a sistemelor vii







Transportul ionilor prin membranele biologice cu participarea vectorilor. Vectorii mobili. Agenți de formare a canalelor.

Costurile energiei necesare pentru penetrarea ionului în faza nepolară poate fi estimată prin formula Born, potrivit căruia energia consumată pentru a muta ionul în membrana apei depinde de r raza sa și constantele dielectrice ale apei și m membrană Epsilon B Epsilon.

Această formulă are cea mai simplă și mai izbitoare înregistrare:

unde z este valența ionului și e este încărcarea elementară.

După cum se poate observa din formula, energia transferului de ioni către membrană scade cu creșterea razei ionice. Prin urmare, ionii organici mari penetrează BLM mai ușor decât cationii metalelor alcaline. După cum se poate observa din formula, bariera energetică în membrană scade și, în consecință, permeabilitatea membranei pentru ioni crește nu numai cu creșterea razei sale, ci și atunci când valorile lui m la B se apropie. Pe aceste principii fizice se bazează transferul de ioni prin ionofori. Ionophorele pot forma un complex mare cu purtătorii de ioni - sau pot forma un pori într - o membrană umplută cu canale de apă.

transferul de ioni prin membrana cu un purtător include etapele de formare a unui ion complex cu inoforul pe o parte a membranei, se deplasează complexul prin membrană, eliberarea de ioni pe cealaltă parte și inoforul retur. Există două scheme purtătoare de lucru: mici „carusel“ când ionophore iese din membrană, și un mare „carusel“, când ionophore trece prin membrana, iar formarea și descompunerea complecșilor are loc în straturile unstirred din jurul diafragmei.







Prin mecanismul unui carusel mic, de exemplu, transferul de K + are loc în prezența valinomicinei. Selectivitatea ridicată a valinomicinei la formarea complecșilor cu K + se realizează printr-o potrivire sterică bună a K + și a cavității interne a valinomicinei, care este formată din grupările CO. Valinomicina, complexată cu K +, o deshidratează complet, iar dipolii carbonil (CO-) înlocuiesc coaja hidratată. Ionul de Na se poate încadra în cavitatea valinomicinei, dar datorită razei mai mici (comparativ cu K +), nu este în măsură să interacționeze cu oxigenul grupărilor carbonilice. Prin urmare, energia de legare a ionului Na cu apă din carcasa hidratată este mai mare decât energia de legare a ionului cu molecula de valinomicină. Dacă molecula de valinomicină ar fi suficient de flexibilă și mărimea cavității ar putea fi "ajustată" pentru Na +, atunci valinomicina nu ar avea o selectivitate bună. Molecula de valinomicină transferă prin BLM nu mai mult de 104 ioni / s.

Unele ionofori, cum ar fi nigeriicin grisorixin și formal sunt structura aciclică, dar ele sunt, de asemenea, capabile de legare a ionilor metalici pentru a forma complecși în care molecula este în formă pliată, Pseudo konformatsii106

Agenți de formare a canalelor. Toate aceste molecule au o afinitate pentru fazele apoase și organice, care, pe de o parte, le permite să formeze un timp apos și, pe de altă parte, conduce la o sorbție puternică a antibioticului pe membrană. Partea exterioară a moleculelor din pori este hidrofobă, iar grupurile bine polarizabile se confruntă cu canalul.

Grupurile încărcate sau puternic polar pot fi localizate la un capăt al moleculei. Astfel de grupuri servesc ca o ancoră, ținând capătul polar pe o parte a membranei, permițând moleculei să pătrundă în partea hidrofobă a membranei.

Canalele formate gramicin A. Moleculele de lanț de peptide formate gramicidina A cincisprezece aminoacizi hidrofobi, în care caracteristica este alternanța L aminoacizi și D-configurații, iar prezența grupării formil la capătul N-terminal al moleculei (cap) de etanolamină și C-terminal (coadă ). Molecula este complet hidrofobă, cu excepția grupărilor carbonil și amino ale catenei peptidice și a grupărilor polar terminale.

Din membrana, gramicidin O moleculă se pliază într-o structură elicoidală - poluporu stabilizate prin legături hidrofobe, și formează un cilindru tubular aproximativ 3 nm și un diametru al porilor de aproximativ 0,5-0,8 nm.







Trimiteți-le prietenilor: