3. Amilo-a-1,6-glucozidază. enzima "debranching" - hidrolizează legătura α-1,6-glicozidică cu eliberarea glucozei libere (ne-fosforilate). Ca rezultat, se formează un lanț fără ramificații, care servește ca substrat pentru fosforilază.
Metabolismul glicogenului în ficat este reglementat de mai mulți hormoni, dintre care unii activează enzimele de sinteză a glicogenului, iar altele - enzimele pentru defalcarea glicogenului.
Principalele enzime ale metabolismului glicogenului sunt active fie în formă fosforilată, fie în formă defosforilată. Adăugarea de fosfați în enzimă produce proteină kinază. sursa de fosfor este ATP:
o glicogen fosforilază este activată după adăugarea grupării fosfat, o glicogen sintază după adăugarea fosfatului este inactivată.
Rata de fosforilare a acestor enzime crește după expunerea la adrenalină, glucagon și alți hormoni. Ca urmare, adrenalina și glucagonul determină glicogenoliza, activând glicogen fosforilaza.
Defosforilarea enzimelor se efectuează prin fosfatază proteică. Insulina este activatorul fosfatazelor proteice. Împreună cu aceasta, insulina și glucocorticoizii accelerează sinteza glicogenului, mărind numărul de molecule de glicogen sintază.
În celulă se efectuează reglementări reciproce (reciproc exclusive). Când celulele și / sau efectele hormonale ale protein kinazei activate și, în consecință, activează glicogen fosforilaza și glicogen sintaza este inhibată. Există reacții de catabolism de glucoză și se formează energie. În repaus sau în stare de repaus muncă proteină fosfatază care eliberează enzime din acid fosforic: ca urmare a glicogen fosforilazei si defosforilat devine activ, activează glicogen sintaza. Stocarea de glucoză sub formă de glicogen începe.
Pentru reglarea activității fosforilazei și glicogenului sintazei, se utilizează un mecanism special de cascadă de adenilat ciclază.
O POSTRAȚIE A FOSFILLAZEI DE GLICOGEN
Rata de glicogenoliză este limitată numai de rata de glicogen fosforilază. Activitatea sa poate fi modificată în trei moduri: modificarea covalentă, activarea dependentă de calciu și activarea alosterică prin AMP.
Modificări covalente
Când unii hormoni acționează asupra celulei, enzima activează prin mecanismul de adenilat ciclază. care este așa-numitul control în cascadă. Secvența evenimentelor din acest mecanism include:
1. Molecula hormonului (adrenalina, glucagonul) interacționează cu receptorul său;
2. Complexul hormonal-receptor activ acționează asupra proteinei G a membranei;
3. Proteina G activează enzima adenilat ciclază;
4. Adenilat ciclaza transformă ATP în AMP ciclic (cAMP) - un mediator secundar (mesager);
5. cAMP allosteric activează proteina kinaza enzimei A;
6. Protein kinaza A fosforilează diverse proteine intracelulare. Una dintre aceste proteine este glicogen sintaza. activitatea sa este inhibată, o altă proteină este fosforilaza kinaza. care este activat în timpul fosforilării;
7. Kinaza fosforilază fosforilează glicogenul fosforilazei "b", acesta din urmă fiind transformat în fosforilază activă "a";
8. Glicogenul fosforilază activă "a" scindează legăturile α-1,4-glicozidice în glicogen pentru a forma glucoz-1-fosfat.
În plus față de hormonii care afectează activitatea adenilat ciclazei prin proteinele G, există și alte modalități de reglare a acestui mecanism. De exemplu, după acțiunea insulinei, este activată enzima fosfodiesterazei. care hidrolizează cAMP și, prin urmare, reduce activitatea glicogenului-fosforilazei.
Activarea dependentă de calciu
Activarea prin ioni de calciu constă în activarea fosforilazelor kinazei nu de proteina kinază, ci de ioni de Ca2 + și calmodulin. Această cale funcționează prin inițierea unui mecanism de fosfolipid de calciu (vezi "Hormoni"). O astfel de metodă se justifică, de exemplu, când
Articole similare
Trimiteți-le prietenilor: