Clasele de imunoglobuline

Imunoglobuline. Ca răspuns la intrarea în mediul intern al moleculelor străine, începe sinteza de anticorpi, primul ocheredIgM, care este format din 5 monomeri. Fiecare monomer de imunoglobulină cuprinde două situs de legare la antigen identice, cu toate acestea există vIgM situsuri de legare a antigenului 10. Prezența mai multor situri de recunoaștere în molekuleIgrazlichnyh epitopii din antigenul conduce la formarea de molecule și rețele care aktiviruetsistemu complement complexe antigen-anticorp. Complement proteine ​​având activitate proteolitică de surround kompleksantigen anticorp. ceea ce duce la o moarte celulară străină. Acest complex poate fi absorbită de leucocite fagocitare (de exemplu, neutrofile sau macrofage). Legarea complexului antigen-anticorp cu celule fagocitare are loc prin prezent pe suprafața acestor receptori kletokFc konstantoyFc -domain cu imunoglobuline.







Ingestia repetată a aceluiași antigen conduce la formarea unei cantități mari de IgG.

Imunoglobulina A este secretă prin membrana celulelor epiteliale ale glandelor salivare, în stratul mucus al intestinului, sistemul respirator. Bacteriile acoperite cu IgA nu sunt capabile să interacționeze cu celulele epiteliale ale cavității orale, intestinelor și prin urmare nu participă la infecția organismului. Datorită prezenței glicoproteinei secretoare, IgA nu este imediat distrusă de proteinaze și nu poate activa eficient sistemul de complement. În secrete există lizozim, în moleculă din care trei epitopi sunt cunoscuți pentru trei anticorpi diferiți și ocupă aproximativ 40% din suprafața acestei proteine.







Imunoglobulina E (IgE), în prezența unui anumit antigen sau alergen este implicat în eliberarea de histamină și de dezvoltare a persoanelor sensibile allergii.IgEu sintezufaktora facilitează activarea plachetară (prin angl.activatingfactor, RAF), care este similar cu fosfatidilcolina și promovează inflamația lanțului respirator, agregare tromobotsitov și colab.

paraproteinelor

Într-un număr de stări patologice observate apariția inexistentă în zonele normale în plasma sanguină - globulinele i structural și funcțional de proteină inertă specifică anormală (paraprotein). Ele sunt reprezentate de H și L-tsepyamiIgA, IgD, IgG. Aspectul lor se datoreaza sintezei limfocitelor maligne sau pentru a spori formarea de clone de B-limfocite normale. lanțurile ușoare ale imunoglobulinei sunt capabile să depășească pragul renal și apar în urină. Aceste proteine ​​sunt denumite „proteina Bence Jones“.

paraproteins diferențiere poate fi realizată prin immunoblotting cu antiser aplicația specifică , lanțuri H i de imunoglobuline.

Paraproteine ​​detectate ca răspuns la procesele inflamatorii și autoimune, precum si in mielomul multiplu si macroglobulinemia Valdenshtrema. Ele pot forma complexe cu alte proteine, formând crioglobulinele care formează un gel sau precipitat după răcirea plasmei (ser) sânge și re-dizolvat prin încălzire la 37 0 C.







Articole similare

Trimiteți-le prietenilor: