- cinetica reacțiilor enzimatice;
- stabilitate etc.
Isozymes? acestea sunt forme moleculare ale enzimei, diferențele în compoziția aminoacizilor se datorează factorilor genetici.
Exemple de izoenzime: glucokinază și hexokinază.
Geksokinaza poate fosforila orice ciclu cu șase membri, hexokinază? numai conversia glucozei. După ce mănâncă o masă bogată în glucoză, glucokinaza începe să funcționeze. Hexochinaza ?? enzima staționară. Catalizează reacția de scindare a glucozei la concentrațiile sale scăzute care intră în organism. Ele diferă în localizare (glucokinază în ficat, hexokinază în mușchi și ficat), semnificație fiziologică, constanta lui Michael.
Dacă enzima este? izoforma proteina oligomeric care poate rezulta dintr-o altă combinație de protomers. De exemplu, lactat dehidrogenaza constă din 4 subunități. H ?? subunități de tip cardiac, M? musculare. 5 pot fi combinații ale acestor subunități, și, prin urmare, 5 izoenzime: nnnn (?? LDG1 în mușchiul cardiac), NNNM (LDG2) HHMM (LDG3) HMMM (LDG4) MMMM (?? LDG5 in ficat si muschi) . [Fig. aceste 4 litere sunt în cercuri.
Este necesar să se distingă izoenzimele de multiple forme de enzime. Forme multiple de enzime? acestea sunt enzime care sunt modificate după sinteza lor, de exemplu fosforilaza A și B.
Trăsături comune ale enzimelor și catalizatorilor nebiologici:
1), ambele catalizează numai reacțiile posibile din punct de vedere energetic;
2) creșterea ratei de reacție;
3) nu modifică direcția reacției;
4) nu sunt cheltuite în timpul reacției;
5) pentru procesele reversibile catalizează atât reacțiile directe, cât și cele inverse, fără a schimba echilibrul, ci doar accelerează timpul de debut.
Proprietăți speciale ale enzimelor:
1) activitate catalitică mare. Metalele măresc viteza de reacție de mii de ori, iar enzimele sunt în milioane de ori. De exemplu, ureaza accelerează rata de reacție de 1014 de ori. Catalaza accelerează descompunerea H2O2 în 1 mlrd. timp! 2H2O2 2H2O + 02. Fără un catalizator, nu poate fi văzut nici un oxigen. Catalizatorul metalic mărește viteza de reacție de 1000 de ori și când se adaugă catalaza? spumă rapidă.
2) specificitatea acțiunii? caracteristica cea mai caracteristică. Structura centrului activ al enzimei care catalizează reacția este diferită. Structura centrului activ al enzimei este complementară structurii substratului său, astfel încât enzima dintr-o varietate de substanțe atașează numai substratul său? specificitatea substratului enzimei.
Fiecare enzimă nu catalizează nici o transformare a substratului, specificitatea căii de transformare. De exemplu, două enzime acționează pe AK GIS: histidaza (scade NH3) și decarboxilaza histidină (scindează CO2).
Există mai multe tipuri de specificități:
a) specificitate absolută. Enzima acționează numai pe un singur substrat. Pr. ureea distruge ureea: NH2-CO-NH2 (peste săgeata ureazei, sub apă) 2NH3 + CO2. Arginaza catalizează dezintegrarea argininei.
b) specificitatea grupului. Enzima acționează asupra unei anumite legături în diferite substraturi. Pr. Peptidazele rupe legăturile peptidice ale [-NH-CH (R) -CO-NH-CH (R) -CO-]. Pepsina acționează numai asupra legăturilor formate de gruparea carboxilică a AA aromatică (FEN, TIR, TREI). Esterază rupe legătura ester-eter [-CO-NH-] în diferite lipide. Glicozidazele acționează asupra legăturii glicozidice. Acțiunea enzimelor care au specificitate de grup permite corpului să conțină un număr mic de enzime.
c) stereospecificitate. Enzima acționează asupra unui anumit stereoizomer (D- și L-, cis- și trans-). Pr. acidul buten-2-dioic are 2 stereoizomeri: izomer trans sau acid fumărie și izomer cis sau acid maleic.
Fumaraza actioneaza asupra k-tu fumaric prin transformarea acestuia in mar.
În stereospecificitate, se distingă specificitatea optică? acțiunea selectivă a enzimelor asupra izomerilor optici. De exemplu, sub acțiunea LDH, este distrusă numai forma L a lactatului.
3) Influența temperaturii (regula Van't Hoff). Cu o creștere a temperaturii cu 10 grade, rata de reacție crește cu un factor de 1,5-2. Dar pentru o enzimă această regulă se aplică numai până la 40 de grade, deoarece În plus, are loc denaturarea termică a enzimei. Majoritatea enzimelor din corpul uman au o temperatură optimă de 25-40 grade [Fig. grafica: pe axa x? temperatura, la y ?? procent de activitate. Desenând o fetiță, optimă? la 37-40 ° C].
Creșterea activității enzimatice cu creșterea temperaturii se explică prin creșterea energiei cinetice a moleculelor care reacționează, ceea ce duce la creșterea numărului de coliziuni între molecule. Cu o creștere suplimentară a temperaturii, energia devine excesivă, iar legăturile slabe sunt rupte în interiorul moleculei? hidrogen, interacțiuni hidrofile; există o încălcare a structurii secundare, terțiare, cuaternare a enzimei.
Un număr de enzime sunt termostabile, de exemplu, glicoproteine.
4) Efectul pH-ului. Pentru a menține structura terțiară sau cuaternară a enzimei, poate fi adesea necesară o încărcare pe un grup îndepărtat de regiunea de legare a substratului. În cazul în care încărcarea acestui grup se modifică, poate să apară o expansiune parțială a lanțului de proteine, sau o compactare sau o disociere (proteine oligomerice). Prin urmare, dacă pH-ul se abate de la valoarea optimă, enzima își poate pierde structura nativă, ca urmare a faptului că situsul activ nu se leagă complet de substrat. De asemenea, când pH-ul se modifică, încărcarea pe substrat se poate schimba.
[Fig. program. Pe x? pH, în funcție de y? procent de activitate. Desenează o fetiță.]
Pepsin? 1,5-2, salima amilază - 6,8-7,2, tripsină - 7,5-8,6. Pentru majoritatea enzimelor, pH-ul optim se află într-un mediu aproape de neutru.
5) Rata reacției enzimatice este direct proporțională cu numărul de enzime (pentru catalizatorii nebiologici, nu există o astfel de dependență). Lipsa enzimei în corpul viu, de exemplu, cu malnutriție, tulburări genetice, duce la o scădere a ratei de transformare a substanțelor și invers.
6) Enzimele sunt catalizatori reglați. Astfel, sub acțiunea diferitelor substanțe (activatori și inhibitori), rata de reacție enzimatică variază.
Bărbați bărbați adamғa ortaқ zhүyke zhayesіnің қасеттері. Hipocrate stilou Pavlovtң tipologie de laringe ortanytsy zhne ayirmashyly.
Загальна характеристики економіки Semnat cu semnătura electronică Західної цивілізації. Structura fondului feudal, esența de închiriere vidosonin ta їх vis. Persoane de contact gospodarskogo rozvitku suspilstv Р "vropeyskoy tsivіlіzatії la V-X st. Sistemul Gospodarska și economichna dumka Західної Європи в ХІ ?? Secolul XV. Rozvitok feudal zemelotvodnnia ya formează în Ucraina.
Concepte generale ale teoriei economice. Microeconomie. Macroeconomie. Reglementarea economiei la nivel macro. Integrarea în economie.
Teza de doctorat. Scopul lucrării: evidențierea impactului performanței elevilor de juniori asupra caracterului relațiilor interpersonale.
Deteriorarea și corpurile străine ale esofagului. Sindromul intestinului iritabil: definiție, etiologie, patogeneză, clasificare, clinică, diagnostic, diagnostic diferențial, principii moderne de tratament, prevenire.
Articole similare
Trimiteți-le prietenilor: