Tema 11 soluții vms

Dați un scurt răspuns întrebărilor teoretice:

1. Viscozitatea anormală a soluțiilor DIU. Ecuația Staudinger. Viscozitatea sângelui.

Soluții IUD numai la diluții foarte mari (







0,01%) sunt supuse legilor din Newton și Poiseuille. O caracteristică caracteristică a soluțiilor de IUD este viscozitatea lor ridicată în comparație cu solventul pur, chiar și la concentrații scăzute.

Viscozitatea (frecare internă) este proprietatea lichidelor pentru a rezista acțiunii forțelor externe care determină curgerea lor. În plus, soluțiile de DIU sunt fluide non-newtoniene deoarece valoarea viscozitățile lor (# 951) este dependentă de tensiunea de forfecare (p) - relația forțelor tangențiale aplicate eșantionului la o unitate de suprafață (figura 14.7.).

Motivele anomaliei viscozității sunt prezența vâscozității structurale în astfel de sisteme. vâscozității structurală - o viscozitate suplimentară datorită unei rezistențe flux suplimentar în spațiul interior al structurilor supramoleculare - ochiuri, filamente, picături mari de emulsie. Vâscozitatea unor astfel de sisteme nu rămâne constantă cu creșterea tensiunii de forfecare și scade brusc până când atinge o valoare constantă, dar la un nivel mai scăzut din cauza distrugerii structurii

Teoria Einstein a fost folosită de Staudinger pentru a obține o formulă

soluții diluate de IUD (viscozitate) (ud), care leagă valoarea lor de greutatea moleculară a polimerului:

unde K este caracteristica constantă pentru un polimer dat într-un solvent dat, determinată experimental; M este greutatea moleculară a polimerului *, c * este concentrația masică exprimată în g / cm3 sau g / 100 cm3.

Viscozitatea apei la t ° = 20 ° C este de 1 mPa.s, iar vâscozitatea sângelui este normală la 4-5 mPa.s. Cu diferite patologii, valorile vâscozității sângelui pot varia de la 1,7 la 22,9 mPas-s. Heterogenitatea structurii sangvine, structura specifică și ramificarea vaselor de sânge conduc la o distribuție complexă a vâscozității sângelui care se deplasează de-a lungul sistemului vascular. Viscozitatea sângelui depinde de mulți factori: temperatura, prezența trombocitelor și a globulelor albe (nu numai în patologie).

Viscozitatea crește atunci când sângele se îngroaie, adică cu pierdere de apă.

La pacienții cu forme cronice de boală coronariană, vâscozitatea sângelui crește, iar efortul fizic scade.

În ultimii ani, în practica medicală, măsurarea vâscozității sângelui este folosită pentru a studia proprietățile sale reologice în intoxicații severe.

Pentru a măsura vâscozitatea unui instrument special - viscometers.

2. Polielectroliți. Punctul izoelectric și metodele de determinare a acestuia

Sub polyelectrolytes înțelese de IUD unitate de repetare care cuprinde o grupare ionică (acizi nucleici, proteine, polizaharide, proteoglicani). Ele se deosebesc de nonelectrolytes polimerov- (polietilenă, polistiren, cauciuc, clorură de polivinil.) Si electroliti cu greutate moleculară mică din nonelectrolytes. Acestea sunt solubile în solvenți polimerici și apă, conductivi electrici, proprietățile lor reflectă puternic interacțiunea Coulomb a sarcinilor. Prin natura grupărilor de disociere ionice polyelectrolytes se împart în: 1) polyelectrolytes care cuprinde în componența sa numai grupe acide, cu eliminarea ionilor disocia H + (-COOH, -SO3H, -SH). Din polimerii naturali, acestea includ agar-agar, amidon oxidat, pectină. Macromoleculele de agar includ grupările sulfo, iar unitățile elementare ale amidonului și pectinei oxidate conțin grupe carboxil. În unele polimeri, ionul H + din aceste grupuri poate fi înlocuit cu un cation metalic; 2) polielectroliți, ale căror macromolecule conțin numai grupări bazice (de exemplu, -NH2). Dintre biopolimeri, astfel de compuși nu sunt prezenți, sunt obținuți în mod sintetic (rășini schimbătoare de anioni - schimbători de anioni de mare importanță practică); 3) polielectroliți, în care macromoleculele alternează grupările acide și bazice, poliamfoliții. Pentru ei, mai presus de toate, sunt proteine







Soluția fiecărui poliamfoli, în funcție de compoziția sa, are o anumită valoare a pH-ului la care suma încărcărilor pozitive și negative din lanț este egală. Acest pH se numește punctul izoelectric (IET).

1. Explicați. modul în care moleculele de albumină ale plasmei sanguine sunt încărcate la pH <4,64 и при рН> 4.64.

Scrieți schemele de reacție potrivite. IETalbumin = 4,64. Ovalbumină la pH = 5,0 (IET = 4,6

Natura și gradul de disociere a polielectrolitului depinde de pH-ul mediului și de prezența electroliților cu un nivel scăzut de moleculă. În mediul acid, proteinele se comportă ca baze, în alcaline - ca acizi. Punctul în care concentrația H + este egală cu concentrația de ioni OH se numește punctul izoelectric. În acest moment, proteina nu este disociată, nu are încărcătură și nu are mobilitate într-un câmp electric. Punctul izoelectric poate fi găsit din ecuația:

unde kkis .. kos .. kvody - constante de disociere a părții acide a proteinei, partea principală a proteinei și a apei.
În mod tipic, proprietățile acide ale moleculei proteice sunt mai pronunțate decât cele de bază, astfel încât pentru a obține un punct izoelectric este necesar să se creeze un mediu acid (pH <7). В изоэлектрической точке белки проявляют наименьшую устойчивость, наименьшую вязкость, минимум набухания и осмотического давления, т.к при равном числе основных и кислотных групп гибкая молекула полимера сворачивается в клубок.

La punctul izoelectric, sarcina totală a proteinelor care posedă proprietăți amfoterice este zero și proteinele nu se mișcă în câmpul electric. Cunoscând compoziția de aminoacizi a proteinei, putem determina aproximativ punctul izoelectric (pI); pI este constanta caracteristica a proteinelor. Punctul izoelectric al majorității proteinelor din țesuturile animale se află în intervalul de la 5,5 la 7,0, ceea ce indică o predominare parțială a aminoacizilor acide. Cu toate acestea, în natură există proteine ​​în care valorile punctelor izoelectrice se găsesc în valorile extreme ale mediului. În special, valoarea pepsinei pi (enzima sucului gastric) este de 1, iar salmina (principala proteină din laptele de somon) este aproape 12.

La punctul izoelectric, proteinele sunt cel mai puțin rezistente în soluție și precipită cu ușurință. Punctul izoelectric al proteinei depinde puternic de prezența ionilor de sare în soluție; în același timp, magnitudinea sa nu este afectată de concentrația de proteine.

În chimia proteinelor există conceptul de "punct izionic de proteine". O soluție proteică este numită izoionică dacă nu conține alți ioni, cu excepția resturilor de aminoacizi ionizați ale moleculei de proteină și a ionilor formați în timpul disocierii în apă. Pentru a elibera proteina de ionii străini, de obicei, soluția sa este trecută printr-o coloană umplută cu un amestec de schimbători de ioni și cationi. Punctul izoionic al acestei proteine ​​este valoarea pH a soluției izoionice a acestei proteine:

unde [P] este concentrația molară a proteinei; Z este sarcina medie a moleculei. Conform acestei ecuații, punctul izoionic al proteinei depinde de concentrația acesteia. Evident, proteina, cu excepția cazului în care pI este egal cu 7, nu poate fi atât izoelectric, cât și izoionic în același timp.

Punctul izoelectric (pI) este aciditatea mediului (pH) la care o anumită moleculă sau suprafață nu poartă o sarcină electrică. Moleculele amfoterice (ionii de zwitter) conțin atât încărcări pozitive, cât și negative, a căror prezență determină pH-ul soluției. Încărcarea diferitelor grupuri funcționale ale unor astfel de molecule se poate modifica ca urmare a legării sau, dimpotrivă, a pierderii protonilor H +. Mărimea punctului izoelectric al unei astfel de molecule amfoterice este determinată de valorile constantelor de disociere ale fracțiilor de acid și de bază:

Solubilitatea moleculelor amfoterice, ca regulă, este minimă la un pH egal sau aproape de punctul izoelectric pI. Adesea se precipită în punctul lor izoelectric. Multe molecule biologice, cum ar fi aminoacizii și proteinele, sunt în mod inerent amfoterice, deoarece conțin atât grupări funcționale acide, cât și bazice. Încărcarea totală a proteinei este determinată de grupele laterale ale aminoacizilor care pot fi încărcați pozitiv sau negativ, neutri sau polari. Încărcarea totală a proteinei la un pH sub punctul izoelectric este pozitivă. În schimb, la un pH deasupra punctului izoelectric, sarcina totală a proteinei este negativă. La punctul foarte izoelectric, suma sarcinilor pozitive pe molecula de proteine ​​este egală cu suma încărcăturilor negative, deci atunci când sunt plasate într-un câmp electric, o astfel de moleculă nu se mișcă. Concentrarea izoelectrică a proteinelor este utilizată pentru a separa un amestec de proteine ​​într-un gel de poliacrilamidă într-un gradient de pH în funcție de amploarea punctelor lor izoelectrice.

În cazul nostru, tabelul arată astfel:

Punctul izoelectric al proteinei (pl)







Articole similare

Pagina anterioară

Pagina următoare

Trimiteți-le prietenilor: