Pentru teoria interacțiunii acetilcolinei cu colinesteraza, ipoteza prezentată anterior pare a fi aplicabilă [58]. Potrivit acesteia, centrele active ale enzimei se formează în momentul interacțiunii substratului cu enzima și ca urmare a rearanjării conformaționale a structurii terțiare a moleculei de enzimă cu abordarea moleculei de substrat [59]. De asemenea, sa făcut o sugestie. că în holinoretseptor trebuie să se producă anumite modificări în conformație, astfel încât să se poată combina cu acetilcolina sau cu o altă substanță colinergică. [C.98]
Există multe fapte de inhibare competitivă. Astfel, activitatea zaharază drojdie este inhibată de fructoză, activitatea xantinoxidazei - .. Adenin, etc. Aceste fapte arată nu numai formarea de compuși substrat de enzimă, dar, de asemenea, pentru a dovedi că substratul este atașat numai la anumite grupuri specifice ale enzimei. În același timp, inhibarea competitivă indică specificitatea extremă a naturii compusului enzimă-substrat. [C.261]
In ciuda acestor complicatii, o concluzie generală este că hidroliza esterilor (și substraturi similare) se realizează prin mecanismul de enzime, în care grupările nucleofile și electrofile combinate situate într-un anumit fel, în centrul activ al moleculei de enzimă, [c.324 ]
Relații complexe între diferitele glande ale secreției interne. reglementând metabolismul carbohidraților. nu au fost încă clarificate. Este cunoscut faptul că pentru un echilibru normal al sintezei și clivajul carbohidrat necesar secrete tiroidieni (tiroxină), pancreatic (insulina) si cortexul adrenal. Recent, Corey și Corey au arătat că extractele din cortexul adrenal, precum și anumite fracții pituitare sunt capabile să exercite un efect inhibitor asupra activității hexokinazei. enzima musculară care controlează fosforilarea reversibilă a glucozei este o etapă importantă în procesul de utilizare a glucozei de către organismul animal. Această inhibare este îndepărtată de insulină, deși în sine, în absența factorilor inhibitori ai glandelor hipofizare sau suprarenale, insulina nu afectează activitatea hexokinazei. Efectul glandei pituitare anterioare nu depinde de hormonul adrenocorticotropic. deoarece este inactivă. Hormonii cortexului suprarenale cu atom de oxigen la Sz, care au activitate glicogenică, nu exercită un efect de întârziere, fracțiunea amorfă este activă. Cu toate acestea, acțiunea extractului cortexului suprarenale este simplă, se manifestă pe extracte din mușchii animalelor cu diabet zaharat. dar este absent în experimentele cu extracte musculare de animale normale, cu excepția cazului în care se adaugă la acestea o fracțiune activă a extractului hipofizar anterior. [C.448]
În patogeneza miocarditei ischemice, un anumit rol este jucat de sistemul enzimatic al xantin oxidazei. In studiul de peste 103 de flavonoide diferite mai activi în inhibarea acestei enzime au apărut 6- și flavonele cu liber 5- și 7-hidroxililor din familia Labiatae de plante) 180] 8-substituit. [C.137]
În studiile noastre, raportul dintre activitatea diferitelor sisteme enzimatice sub influența agenților chimici a fost investigat cu referire la sistemele enzimatice. legat într-un anumit ciclu metabolic. De exemplu, sub acțiunea anumitor otrăvuri, sunt detectate perturbații în schimbul de amine biogene. Pentru a evalua activitatea enzimelor acestor cicluri metabolice, a fost studiat un set de trei enzime de mioaminooxidază, catalază și dehidrogenază aldehidică (xantin oxidaza). Experimentele efectuate de NA Kachurina au arătat posibilitatea de a evalua efectul substanțelor chimice asupra organismului prin schimbarea activității unui număr de enzime dintr-un singur ciclu metabolic. Astfel de studii uneori dezvăluie schimbări care evită experimentatorul atunci când studiază activitatea sistemelor enzimatice individuale. [C.242]
Diferența esențială dintre enzimă și un catalizator eterogen convențional constă în faptul că primul este capabil să alimenteze energia de activare a grupului lor pro-steticheskie chiar și în reacțiile cu efecte termice mici datorită recuperării practic completă a energiei, prin utilizarea unui purtător de proteină în aceleași catalizatori cristalini această reconstituire are loc numai după o anumită valoarea minimă a Qp (aproximativ +20 kcal × Hmol), datorită disipării apreciabile a energiei în rețeaua cristalină. Se presupune că creșterea activității catalitice în ambele cazuri are loc printr-o scădere consecutivă a energiei de activare a reacției. [C.43]
Din punct de vedere chimic, toate enzimele sunt proteine, dar pot fi asociate cu substanțe neproteice (numite coenzime sau grupuri protetice) care au un efect semnificativ asupra întregii enzime. Uneori enzimele sunt inactive din punct de vedere catalitic în absența anumitor ioni metalici. Există diverse dovezi că activitatea catalitică a enzimei [c.284]
Un fenomen similar celui observat cu un exces de oxigen este, de asemenea, cauzat de excesul de lumină. Viteza fotosintezei crește la o anumită intensitate a luminii, care pentru plantele adaptate la lumina directă a soarelui are o valoare de aproximativ 50.000 lux. Cu sporită intensitatea luminii fotosintezei devine constantă, se pare, de la faptul că unul dintre enzima fotosintetice are o activitate limitată și, prin urmare, se poate forma ispo.11zovat sau doar un anumit număr de intermediari. necesare pentru (sau livrate prin) procesul fotochimic primar. Fotocoxidarea nu are astfel de limitări, iar viteza acesteia continuă să crească după ce fotosinteza a atins saturația luminii. Acest lucru explică de lumină și lumină fenomenul de frânare povrezhdenie- solarizare, t. E. Dizolvarea amidonului din resturile de frunze la lumină puternică [15] Aceste fenomene au fost cunoscute de mult timp înainte de a fi fost dezvăluit relația lor cu fotosinteză. [C.539]
Temperatura, pe de o parte, accelerează însăși reacția enzimatică (catalitică), în special, toate cele trei etape succesive ale formării sale a unui complex intermediar al enzimei cu un substrat și transformarea acestuia în enzimă complex - produs și produs în final disotsiatsiyu. Pe de altă parte, accelerează denaturarea, adică distrugerea, inactivarea proteinei enzimatice. În acest fel. cu o creștere a temperaturii în timpul reacțiilor enzimatice. ca în general în procesele chimice. reactivitatea crește. adevărata activitate catalitică crește, adică viteza de transformare a substratului. Dar enzimele sunt proteine care pot fi ireversibil denaturate, iar rata crește denaturante atunci când este încălzit de multe ori mai rapid decât rata de orice altă transformare chimică. Prin urmare, procesul invers (inactivarea) asociată cu o scădere a concentrației enzimei, determină creșterea temperaturii în încetinirea în continuare a reacției. Pentru acțiunea enzimatică este caracteristic faptul că încălzirea crește mai întâi viteza de reacție. și apoi, după trecerea printr-un anumit nivel, - la declinul său rapid. Dacă acest lucru este reprezentat grafic, se poate observa în graficul aparent (fals) temperatura optimă, cu alte cuvinte, la o anumită temperatură a enzimei este un maxim. Temperatura optimă poate varia în funcție de condițiile de reacție. compoziția sistemului. originea enzimei. Se știe că enzimele, la fel ca toate celelalte proteine. au termostabilitate diferită, adică prezintă o sensibilitate foarte diferită față de încălzire. [C.47]
Pentru a evalua puterea de anticolinesterazic acțiunii medicamentelor, am folosit valoarea / 50, care a fost obținut prin determinarea activității enzimatice a probelor expuse anterior pentru 10-12 min. la 38-39 ° C cu diferite concentrații ale inhibitorului. Determinarea activității colinesterazei a fost realizată în conformitate cu principiul folosit Platte stilou și galerii (1928), cu diferența că cantitatea de acetilcolină neînvinsă rămase după contactul cu enzima a fost determinată obiect biologic nu pas. dar fotocolorimetric, conform metodei lui Hestrin (1949). Ca adevărat sânge de vacă sursă de colinesteraza utilizată ca sursă de colinesteraza fals - ser de cal. [C.463]
Tempzratura. În general vorbind, rata de reacție. enzimatică sau orice altă natură. crește cu creșterea temperaturii în conformitate cu regula lui Van't Hoff. Rata de reacție se dublează odată cu creșterea temperaturii la fiecare 10 °. Enzimele sunt instabile la telsheraturah crescute sunt distruse prin încălzire la 100 °, în prezența apei și adesea rapid inactivat, la temperaturi mai mari de 60. Se constată că pentru fiecare enzimă are propria temperatură optimă. la care are cea mai mare activitate. Această temperatură este totuși determinată numai în legătură cu alți factori variabili. [C.332]
Booker și Haslam [53] a fost modificată și metoda Rechnitsa Noybekera [51] și aplicat pe electrod imobilizat ureazei pentru a evalua activitatea arginase. Procedura de determinare a fost următoarea arginază 1 ml de soluție a fost injectată în soluție tampon (0,1 M Tris tampon. PH = 7,5), care cuprinde arginină și monitorizat pentru schimbarea în timp a potențialului de electrod ureazei încorporat vs. SCE. Dacă vom construi un grafic al valorilor inițiale ale pantei (AE / La) sau AElAt după 30 de secunde la concentrația de enzimă sau substrat, obținut în linie dreaptă. Această metodă potențiometrică de determinare a arginazei este preferabilă spectrofotometriei, în ciuda sensibilității ridicate a acesteia din urmă. [C.339]
Pentru disocierea completă a acidului cianhidric. oferind determinarea tuturor N prin intermediul unui electrod. este necesar să se mențină pH-ul soluției la nivelul de 12,7. [71] descrie o versiune îmbunătățită a electrodului, caracterizat prin faptul că sa discutat anterior p-glucozidaza imobilizată în gel de poliacrilamidă și sigur fixat la suprafața senzorului N electrodului selectivi. Pentru a menține pH> 10, a fost adăugat un amestec tampon (borax + NaOH) la soluție la temperatura camerei. Cu toate acestea, în studiile cinetice. la care modificarea a fost monitorizată amygdalin rată inițială de hidroliză [71], N electrod selectivi înregistrat prezența în soluția N „și la pH = 6,4, care a fost utilizat pentru a determina activitatea p-glucozidaza pentru schimbarea numărului N. Activitatea enzimei a fost evaluată în conformitate cu ecuațiile (XI.26) și (XI.27) privind rata inițială de formare a N, reflectă o rată potențială de schimbare. în acest caz, atunci când o de zece ori schimba în concentrație de N „potențial schimbat la 64 mV la 37 ° C [c.345]
Llenado și Rechnits au studiat funcționarea sistemelor automate în care este posibilă determinarea rapidă a activității enzimatice [731. Utilitatea creării sistemelor de curgere automată continuă, în care s-au utilizat electrozii selectivi pentru ionii de cianură [cf. Ecuațiile (XI.28) și (XI.23)] și iodură [vezi Eq. Ecuația (XI.7)] este demonstrată prin exemplul de determinare a activității p-glucozidazei, a rodananului și a glucozoxidazei. [C.346]
Activitate enzimatică (enzimatică). Enzimele sau enzimele sunt un grup de compuși organici de natură specifică. a cărui funcție este accelerarea (cataliza) anumitor reacții biochimice. Multe dintre enzime sunt izolate și purificate într-un grad suficient pentru a produce cristale. Toate enzimele sunt gătite în acest mod într-o stare curată. sa dovedit a fi proteine, simple sau complexe. [C.69]
Selectați stările standard. Așa cum sa stabilit mai sus, cu denaturarea proteinelor și decontaminarea enzimelor, valorile AH. D5 și într-o oarecare măsură AH variază cu pH-ul soluției. Deoarece aceste cantități termodinamice sunt atribuite stărilor standard ale substanțelor reactive și complexului activat. atunci acest fapt poate părea oarecum surprinzător. Dificultatea constă în faptul că stările standard selectate sunt variabile și se referă la ionul de hidrogen. deoarece de obicei măsoară concentrația sau activitatea în sistemul de reacție. Constanta vitezei oricărei reacții la o anumită temperatură și presiune va fi într-adevăr constantă dacă ecuația vitezei include activitățile tuturor substanțelor care participă la echilibrul dintre stările inițiale și cele activate. [C.427]
Dacă opresiunea este cauzată de faptul că centrele nucleofile nu participă la o serie de procese biologice importante. așa cum este prezentat în ecuația (1), solventul sau biofaza va avea un efect redus, deoarece vor trece aparent identice sau aproape identice în toate organismele [121]. Sisteme de enzime, proteine biologic active. sau peptide (reactiv atacat V), având centri nucleofili (5H. de exemplu) în diferite organisme diferă în valoare și caracter (sau), astfel încât acesta va exercita o anumită influență asupra toxicității. Cu toate acestea, cei mai importanți factori care guvernează toxicitatea HX reactiv, depinde de natura grupărilor de reziduuri și X legate de un atom de carbon în K. În cazul tipurilor specifice. cum ar fi nematoda de citrice, primii doi factori rămân constanți și doar ultimele două afectează toxicitatea. Confirmarea acestei fost obținută atunci când testarea unui număr mare de derivați ai halogenați organici și alți compuși în sol și evaluarea efectului lor nu numai asupra nematodelor citrice, dar, de asemenea, fungi și bacterii [132]. Acest mecanism este nou în ceea ce privește nematozi, dar nu numai, dacă luăm în considerare problema în lumina numeroaselor studii despre toxicitatea derivaților halogenați organici și alți compuși reactivi cu alte organisme. Se crede că alchilarea grupărilor tiol. prezența care este cunoscută ca fiind necesară pentru multe sisteme enzimatice 13] explică toxicitatea acizilor halogenați pentru muște [6], sulfonele de vinil bactericide [133] nevezicante și lakrimatornye proprietăți ale numeroși derivați halogenați organici [7, 44] și fungicidă activitate alkilizotiotsianatov [157]. [C.107]
Definiții Activitatea oxidazei IAA în plante de floarea soarelui cultivate cu un deficit de bor, mangan și zinc, a arătat că schimbările în activitatea oxidazei auxinelor nu numai că au un caracter secundar, dar nu sunt specifice de bor, deoarece excluderea de mangan și zinc din mediu, cum ar fi bor, a condus la o scădere a activității acestei enzime (Krupnikova, 1964). [C.115]
Și apoi în curs de dezvoltare la Institutul de Chimie al Natural Compounds, Academia de Științe a URSS, a permis să formuleze principiile de site-ul de construcție a moleculei cloramfenicol, probabil interacționează cu anumite grupuri de enzime, și să explice natura influenței grupurilor de centru asociate. Pe baza cercetărilor, au fost trase concluzii. că activitatea antibacteriană hloramfeni-KO.ua depinde de trei factori 1) Dimensiunile strict definite și conformație aminopronandnolnoy corespunzătoare Zepp [c.546]
Dicloroacetil reziduuri cloramfenicol situat în imediata apropiere a grupelor active ale moleculei sale, care asigură aderența la antibiotice specifice centrelor de enzime bacteriene, prin urmare, reziduuri de acil nu trebuie să prezinte doar un anumit efect polarizant asupra lanțului de aminopropandiolnuyu, dar odnov) Yemen satisfac anumite trebovaniyame- geometrice 1121.1145 [c.401]
În acest fel. mare activitate antibiotică cloramfenicol determinată simultan de trei factori 1) dimensiunile geometrice strict definite și conformație corespunzătoare aminopropandiolnoy tszpi 2), cu o acțiune de polarizare puternică a p-nitrofenil radical, dimensiunile geometrice ale care nu sunt esențiale 3), cu un puternic reziduu dicloracetil efect polarizant, care trebuie să satisfacă simultan specificul cerințele geometrice. Efectul polarizator radical p-nitrofenil afectează în mod semnificativ caracterul electronic al atomului alifatic cu lanț C1 și atomul înrudit al grupării hidroxil. în timp ce reziduul efect dicloracetil polarizant afectează în primul rând asupra naturii electronică a atomului de azot, precum și o reducere semnificativă a densității de electroni are loc in ambele cazuri. Combinarea acestor efecte cu spațiu aproape și disponibilitatea acilamino și grupări hidroxil rezultate în interacțiunea puternică a moleculelor cu peptide antibiotice anumite grupuri specifice de enzime, ceea ce duce în final la perturbarea metabolismului microbian. [C.402]
Articole similare
Trimiteți-le prietenilor: