Chimie și Tehnologie Chimică
Lapis are acțiune cauterizantă și astringentă. Interacționează cu proteinele tisulare. stimulează formarea de săruri proteice - albumine. Este inerent in ea si actiune bactericida - ca si orice sare de argint solubila. Prin urmare, lapis este utilizat pe scară largă nu numai în laboratoarele chimice. dar și în practica medicală. [C.22]
Acesta a fost mult timp cunoscut bactericid (provocând moartea diferitelor bacterii) proprietatea de argint și sărurile sale. De exemplu, în medicină soluție de argint coloidal (argint coloid) este folosit pentru răni purulente spălare, de vezică urinară, cistita cronică și uretrită, precum și picături de ochi în conjunctivită purulentă și oftalmia. Un nitrat de argint YoZ creioane folosite pentru cauterizare de negi, granulații și m. N. în soluții diluate (0,1-0,25% Cis) este folosit ca un liant și un agent antimicrobian pentru loțiuni, precum și picături pentru ochi. Oamenii de știință cred că efectul de nitrat de argint cauter datorită interacțiunii cu proteinele țesuturi, [c.170]
Dintre proteinele de țesut, colagenul, care este capabil să se transforme în fragmente fibrilare, este de interes pentru studiu. Fibrele de colagen sunt formate din așa-numitele [c.256]
Dacă azotul este eliminat din organism mai mult decât a fost introdus, atunci există un echilibru negativ de azot. Aceasta înseamnă că organismul dezintegrează proteinele. organelor și țesuturilor, care nu este compensată de proteinele alimentare. Balanța negativă a azotului este întotdeauna observată în diferite boli asociate cu creșterea dezintegrării proteinelor tisulare, precum și atunci când aportul de proteine este insuficient cu alimentele (foamete de proteine). [C.322]
Singura proteină cunoscută este țesutul. care nu conțin arginină (si). Cele mai corecte date. [C.94]
Aplicarea aminoacizilor. Reprezentanți individuali. Rolul exclusiv al aminoacizilor în activitatea vitală a unui organism viu se datorează în primul rând faptului că acestea fac parte din proteine. Cand injectate in tractul gastrointestinal al proteinelor alimentelor prin enzimele descompun in aminoacizi constitutive ale acestora, care sunt apoi utilizate de organism pentru a construi proteinele proprii - țesut, sânge, piele, păr, etc. [c.186] ..
Direcția și intensitatea metabolismului proteinelor sunt determinate în primul rând de starea fiziologică a organismului și sunt, fără îndoială, reglementate, ca toate celelalte intrări metabolice, de factorii neurohormonali. Metabolismul intensiv al proteinelor are loc în copilărie, cu activitate musculară activă, sarcină și lactație, adică în cazurile în care cererea de proteine a crescut brusc. Natura nutriției și, în special, compoziția cantitativă și calitativă a proteinelor alimentelor au un efect semnificativ asupra metabolismului proteinelor. Atunci când aportul insuficient de proteine cu alimente dezintegrează proteine proprii un număr de țesuturi (ficat, plasma de sânge. Mucoasa intestinală, etc.) Pentru a forma un amino liberă, absolut necesară pentru a asigura sinteza proteinelor citoplasmatice. enzime, hormoni și alți compuși biologic activi. În acest fel. sacrificat unele proteine tisulare de construcție la viabilitatea întregului organism. Introducerea unor cantități crescute de proteine. în contrast, nu are nici un efect marcat asupra stării metabolismului proteic ca [c.411]
Să ne întoarcem la întrebarea dacă un organism animal este capabil să sintetizeze aminoacizii legăturilor altor compuși. Atunci când hrăniți animalele cu un amestec artificial de aminoacizi. care nu conține aminoacizi interschimbabili. cantitatea acestora din urmă nu scade totuși în organism (în proteinele țesuturilor). Acest fapt indică, fără îndoială, că organismul le poate sintetiza din alte substanțe. [C.344]
După cum se știe din cursul chimiei coloidale. sărurile au un efect foarte puternic asupra proteinelor țesuturilor organismului, care sunt într-o stare coloidală. Prin. prezența în celule și țesuturi în concentrații cunoscute de anumite ioni determină gradul de dispersie, hidratare și solubilitate a multor substanțe proteice intracelulare și extracelulare. Valence și natura chimică a ionilor sunt de o mare importanță în acest sens. Caracteristicile specifice ale acțiunii diferitelor cationi și anioni asupra stării fizico-chimice a coloizilor celulei determină într-o mare măsură acțiunea fiziologică unică a ionilor individuali. [C.394]
Există dovezi că proteinele plasmatice sunt în echilibru cu proteine tisulare, cu alte cuvinte, proteinele tisulare pot fi utilizate pentru a forma proteinele plasmatice, și invers [590, 591]. Acest lucru este, probabil, utilizați în ambele cazuri în legătură cu descompunerea proteinei originale și resinteza noi proteine [592-594]. Conform acestor idei, proteinele plasmatice pot servi drept sursă de aminoacizi pentru sinteza proteinelor tisulare. Nu este exclusă posibilitatea utilizării fragmentelor peptidice. Proteinele plasmatice sunt utilizate foarte eficient de țesuturi, acest lucru poate fi explicat. cel puțin parțial, prin faptul că aceste proteine penetrează ușor membranele celulare. Albuminul, fibrinogenul și o fracție semnificativă a fracției de globulină sunt, probabil, sintetizate în ficat. Experimentele cu introducerea aminoacizilor marcați animale în lactație au arătat că proteinele plasmatice nu sunt precursori direcți ai proteinelor din lapte [595, 596], din moment ce gradul de încorporare etichetă în proteine din lapte este mult mai mare decât gradul de includere în proteinele plasmatice. O concluzie similară poate fi făcută în ceea ce privește sinteza albuminei din ou la pui [597, 598]. De asemenea, sa constatat că [c.274]
Aminoacizi. În sânge circulă aceiași aminoacizi care fac parte din proteina alimentelor. Desigur, nu toți aminoacizii din sânge de origine exogenă sunt printre ei o cantitate semnificativă de aminoacizi formată în timpul defalcării proteinelor tisulare. Dar, deoarece ambii acești aminoacizi nu diferă unul de celălalt, este imposibil să se traseze o linie între aminoacizii alimentelor și aminoacizii de origine endogenă. Cantitatea de aminoacizi. în mod constant în sânge, este mic, deoarece, intrand în sânge, ei sunt extrași rapid de acolo de celulele țesuturilor. utilizându-le pentru construcția de proteine tisulare și alte substanțe care conțin azot. [C.479]
Aminotricarbonatul a, acidul 7-carboxiglutamic (Gla) a fost găsit în protrombină și în proteinele de țesut mineralizat [22, 23]. [c. 23]
Valoarea biologică a proteinei alimentare depinde în întregime de gradul de digestie al organismului. care la rândul său este determinată de corespondența dintre compoziția de aminoacizi a proteinei consumate și compoziția de aminoacizi a proteinelor corpului. Această proteină alimentară este mai bine utilizată de către organism pentru sinteza proteinelor tisulare. Pentru om, de exemplu, proteinele din carne, lapte, ouă sunt biologic mai valoroase, deoarece compoziția lor de aminoacizi este mai aproape de compoziția de aminoacizi a organelor și țesuturilor umane. Totuși, acest lucru nu exclude aportul de proteine vegetale. care conțin setul necesar de aminoacizi, dar într-un raport diferit. Prin urmare, pentru a asigura biosinteza cantității necesare de proteine eugenice, o persoană va avea nevoie de mult mai multe proteine vegetale. decât animalele. [C.416]
Creșterea numărului de aminoacizi din sânge (hiperaminoacidemia) se observă în afecțiunile hepatice, care este asociată cu o scădere a sintezei de uree, precum și cu diferite boli infecțioase severe. tumori, intervenții chirurgicale severe, care este asociată cu o descreștere crescută a proteinelor tisulare. [C.409]
Procesele de decădere. sau disimilație proteinelor tisulare, precum și sinteza lor au loc întotdeauna cu participarea catepsine, care poate fi găsit cu ușurință în aproape toate țesuturile corpului. Acțiunea acestor enzime este reglementată de cele mai bune mecanisme corelative ale corpului. unite de sistemul nervos central. Cand ceva tesuturi vitale anormale nanrimer cu insuficienta aprovizionare cu sange a organismului, precum si tesutul malnutriție sau menținerea organelor tăiate din organism în condiții aseptice, într-o proteină de țesut termostat degradat rapid de enzimele proteolitice tisulare și sunt treptat distruse. Acest proces de auto-digestie și dizolvare a țesutului numit autoliză (autos greacă -. În sine și liză - dizolvare). [C.326]
Schimbările în proteinele din organism pot fi cauzate nu numai de introducerea unei proteine străine. dar și prin diferite efecte asupra corpului. Astfel, VN Orekhovich a arătat posibilitatea modificării proteinelor tisulare (piele, mușchi și alte organe) la animalele cu cancer. Aceste modificări se regăsesc în diferitele dezangajări ale proteinelor tisulare de către enzimele înainte și după inocularea tumorii. La șobolanii cu o tumoare experimentală (sarcom), proteinele musculare sunt defalcate mai ușor de enzimele decât proteinele musculare ale șobolanilor sănătoși. [C.327]
Articole similare
Trimiteți-le prietenilor: