Membranele conțin între 20 și 80% proteine (în greutate). În acest caz, numărul de proteine din diferitele membrane variază semnificativ. Astfel, în membranele mitocondriilor, ponderea proteinelor este de aproximativ 75%, iar în membrana plasmatică a celulelor mucoasei de mielină - aproximativ 25%. Deoarece moleculele lipidice au o dimensiune mică (5 Å) și greutate moleculară scăzută, numărul acestora este de 50 de ori mai mare decât numărul de molecule de proteine. Prin urmare, moleculele de proteine par să fie încorporate în bistratul lipidic al membranei.
Proteinele diferă în poziția lor în membrană (Figura 2). Moleculele de proteine pot pătrunde adânc în bistratul lipidic și îl pot permea (proteine integrale) sau se pot atașa membranei în diferite moduri (proteine periferice).
Proteinele periferice diferă de cele integrale printr-o adâncime mai mică a penetrării în interacțiunile bilaterale și mai slabe de proteine-lipide (adică mai puțină dependență de bistrat). Proteinele periferice își pot modifica în mod reversibil statutul, atașând membrana pentru o anumită perioadă de timp (astfel de proteine se numesc amfipatice). Prin atașarea membranei, ele interacționează fie cu proteine integrale. sau cu porțiuni superficiale ale bistratului lipidic. achiziționarea de proprietăți noi.
Diviziunea asupra proteinelor membranei periferice și structura lor este determinată de integrală, numărul de aminoacizi hidrofobi și poziția lor în structura primară, adică toate proprietățile care asigură interacțiunea proteinei cu bilayer. Pentru proteinele amfipatice sunt semnale speciale care promovează asocierea lor cu membrana (de multe ori un astfel de semnal este fosforilarea lor de kinaze specifice, are modificarea structurii lor terțiare și hidrofobie, mai precis - liotropic). Astfel de proteine, de exemplu, includ protein kinaza C, factori de coagulare.
Proteinele care formează complexe cu proteine integrale (acestea includ un număr de enzime digestive implicate în hidroliza amidonului și a proteinelor) se atașează proteinelor integrale ale membranelor microvilli intestinale. Exemple de astfel de complexe pot fi izomaltaza sucrozei și glicoamilaza maltazei. Zonele polar sau încărcate ale unei molecule de proteine pot interacționa cu "capetele" polare ale lipidelor, formând legături ionice și hidrogen.
Un exemplu interesant de interacțiune controlată cu membrana a fost găsit în studiul secvenței de aminoacizi a formei intacte a citocromului microsomal b5 (figura 2). Această proteină este implicată în diferite reacții de reducere a oxidării ca un purtător de electroni. Porțiunea relativ scurtă a lanțului peptidic din apropierea capătului carboxil constă în întregime din aminoacizi hidrofobi. Dacă "ancora hidrofobă" este îndepărtată prin proteoliză, domeniul hemi-legat își pierde legătura cu membrana și este eliberat în mediu.
Domeniul hidrofob sau "ancora" localizat în membrană este un alt element caracteristic al structurii proteinelor membranare. Cu ajutorul unei astfel de structuri, proteinele periferice sunt fixate în membrană.
Conform clasificării, proteinele integrale pătrund în bistratul lipidic. Dimensiunea medie a proteinelor integrale în membrană este de 80 Å, dar există și proteine mai mari - până la 350 Å (proteina din tilacoidele cloroplastice). De obicei, aceste proteine au o asimetrie pronunțată și, prin urmare, sunt localizate asimetric în membrană (Figura 2).
Unele dintre proteinele transmembranare permează membrana o dată (glicophorină) - bitopică. altele au mai multe site-uri (domenii), trecând succesiv bilateral-poliopic (Figura 3). Proteinele monotopice se referă la proteine periferice (Figura 3).
Luați în considerare o proteină bitopică - glicophorina din membrana eritrocitelor. În secvența sa de aminoacizi, s-a găsit o regiune scurtă, constând din 23 aminoacizi nepolari localizați aproximativ în mijlocul lanțului. Studiile au arătat că molecula de glicophorină pătrunde complet în membrană, iar regiunea hidrofobă imersată în membrană are # 945; - structura elicoidală.
Un exemplu de proteine poliopice sunt ATP-urile de transport, bacteriorhodopsin. Pentru bacristhodopsina din membrana Halobacterium halobium, conform studiului de difracție a razelor X ale centrelor de reacție fotosintetice ale bacteriilor, sa demonstrat că molecula sa conține mai multe # 945; - secțiuni elicoidale, care traversează succesiv bistratificatorul (Figura 4).
Multe proteine membranare sunt formate din două părți: de la situri bogate în aminoacizi polari și în situri îmbogățite cu aminoacizi nepolari. Aceste proteine sunt ambalate într-o membrană bilaterală, astfel încât regiunile lor nepolare să intre în contact cu regiunile hidrofobe ale bistratificatorului.
Analiza aminoacizilor a unor proteine membranare au arătat că acestea conțin aproximativ același număr de aminoacizi polari, ca proteinele convenționale, solubile în apă, cu toate acestea se dizolvă în apă foarte slab. Motivul hidrofobicitate lor nu se află în compoziția de aminoacizi, dar în ordinea alternare a resturilor de aminoacizi - radicali de aminoacizi hidrofobi nu sunt împrăștiate de-a lungul lanțului polipeptidic, și sunt concentrate în domeniile hidrofobe.
În structura multor proteine membranare, de regulă, zonele responsabile pentru activitatea lor biologică sunt distinse clar. Foarte des, porțiunea biologic activă este compusă predominant din aminoacizi polari, în timp ce fără domenii active, construite în principal care implică aminoacizi cu radicali nepolari. Prin urmare, este probabil ca porțiunea polară a proteinei este pusă în contact cu membrana și citoplasmă cu capetele polare ale lipidelor și asigură o activitate funcțională a proteinei, și o parte non-polare se leagă cu lanțurile hidrocarbonate ale moleculelor lipidice și oferă stabilitate structurală a moleculei. Cu toate acestea, o astfel de regulă nu este universală. Astfel, proteinele, transformând substraturi hidrofobe (acestea includ, de exemplu, hidroxilaza nu este solubil în faza apoasă a xenobioticelor) au buzunare hidrofobe. concentrând moleculele substratului pentru modificarea sa enzimatică. Astfel, este evident faptul că proteinele de membrană sunt de obicei legate de membrana prin interacțiuni necovalente a două tipuri:
Ø Electrostatic (la nivelul capetelor polare ale fosfolipidelor)
Ø hidrofob (în grosimea stratului dublu).
Proteinele din stratul dublu sunt foarte labile și pot efectua diferite tipuri de mișcări. în timp ce mobilitatea proteinelor în bistrat și asocierea acestora este controlată de lipide (Figura 5).
Unele proteine membranare se deplasează de-a lungul bistratificatorului (Figura 5). De exemplu, fosfolipaza A, în contact cu suprafața citoplasmică a membranei, poate fi deplasat lateral peste suprafața bistrat și hidrolizare fosfolipide la câteva mii până nu se disociază de membrana. Difuzia laterală a proteinelor integrale în membrană este limitată de dimensiunile lor mari. interacțiunea cu alte proteine membranare, precum și elemente ale citoscheletului sau ale matricei extracelulare. Cu toate acestea, are o valoare complet măsurabilă.
Mobilitatea pe rotație a proteinelor (Figura 5) este asociată cu rotația lor pe o axă perpendiculară pe suprafața bistratificatorului. Proteinele periferice au un efect mai puțin semnificativ asupra stării și mobilității lanțurilor acil ale fosfolipidelor. În schimb, proteinele integrale limitează puternic mobilitatea lipidelor inelare. care le înconjoară imediat în membrană. Din acest motiv, lipidele inelare sunt numite legate (imobilizate). Ele diferă în comportamentul și mobilitatea lor față de lipidele lipidelor lipidice totale. Moleculele de proteine limitează mobilitatea lipidelor adiacentă la suprafața lor, iar stratul inelar este mai ordonat. Cantitatea lipidelor legate depinde de saturarea membranei cu proteine.
Articole similare
Trimiteți-le prietenilor: