Sa sugerat [36], conform căruia stabilitatea structurii macromoleculelor și membranelor este asigurată în principal de interacțiunile hidrofobe ale fragmentelor de hidrocarburi. ca urmare a faptului că molecule de lipide, proteine și alți compuși pot forma agregate oligomerice și membrane în citoplasma apoasă. În același timp, catalizatorii cei mai activi. majoritatea enzimelor, sunt solubile în apă. În acest fel. membranele sunt filme subțiri relativ stabile. adiacente la zonele de apă ale celulei, în care apar ușor reacții chimice și care conțin molecule polare. solubil în apă. [C.355]
Se crede că unitatea structurală a Ka. inhibitor K ATPaza este un dimer (Ar) 2, și unitatea funcțională minimă -. (A (W) -protomer (sau o subunitate) Ansamblul Oligomeric ((aP) 2 dimer) ATPase sprijinit în principal datorită interacțiunilor cu o subunitatea side citoplasmatic lângă ATP-Binding centrele lor, ceea ce asigură stabilitatea structurii cuaternare. necesară pentru manifestarea activității funcționale a proteinei. cu toate acestea, din punct de vedere funcțional și fiecare subunitate a fost stabilizată posedă activitate hidrolitică completă și de transport . Cu toate acestea, problema pare că prezența structurii oligomeric Ka. -ATPazei permite mecanisme flexibile de implementare. Activitatea lor controlul de enzimă legată de membrană (vezi. Secțiunea 2.3.3), rolul biologic al oligomerilor enzimei formate în membrana, nu este pe deplin înțeles .. [ c.46]
Dacă enzima are o structură oligomerică și este construit din protomers neidentice atunci izoenzime pot rezulta din diferite combinații protomers, la fel cum se întâmplă în cazul hemoglobinei non-enzimatice proteină (hemoglobina A, E, A). De exemplu, lactat dehidrogenaza este [c.97]
Atomii de zinc sunt localizați pe axa de simetrie a ordinii a treia și sunt asociați cu trei inele imidazolice de histidină B-10. Rolul atomilor de zinc nu este clar. Hexamerii formează cu ușurință cristale rombice chiar și în interiorul celulelor pancreatice care sintetizează insulina. Structura insulinei cuprinde principalele caracteristici ale structurii enzimelor oligomerice. care posedă simetrie ciclică sau dihedrală. Ca și în cazul insulinei hexamerice. părțile centrale ale unor astfel de molecule sunt adesea deschise, iar grupurile laterale proeminente de reziduuri de aminoacizi (în cazul grupelor de insulină imidazol) formează cuiburi. care pot include ioni sau molecule care reglează activitatea proteinelor. Cu toate acestea, rolul funcțional al zincului în acțiunea insulinei rămâne necunoscut. [C.293]
Globinele sunt proteine monomere sau oligomerice care conțin gem. Ele se găsesc într-o varietate de organisme, inclusiv fasole, insecte și oameni [145]. Reprezentanții familiei globinului participă la transportul de O2, în fixarea azotului de către tuberculii rădăcinilor plantelor leguminoase. reglementarea umplerii vezicii de înot a anumitor specii de pești și în alte funcții biologice 1549, 550]. Au fost studiate structuri tridimensionale de un număr mare [c.219]
Trebuie totuși să se țină seama de faptul că detergenții, provocând ruperea legăturilor protein-proteice. distruge structura oligomerică (cuaternară) a proteinelor. [C.26]
Proteinele din membrană formează deseori ansambluri oligomerice, interacțiunile dintre acestea (sau durata existenței lor în bistratificat) sunt sub controlul mediului membranei lor. Modificările microviscozității membranelor în acest caz fac posibilă controlul activității acestor structuri supramoleculare. [C.303]
Fig. 8-13. Structura proteinei oligomerice a hexokinazei izolate din două.
Proteinele oligomerice au atât o structură terțiară, cât și o structură cuaternară [c.199]
Acum vom analiza în detaliu hemoglobina și vom încerca să aflăm ce determină capacitatea sa de a transfera oxigenul din plămâni în țesuturi și moleculele H și CO de la țesuturi la plămâni. Vom vedea cum structura cuaternară a hemoglobinei ajută la reglarea performanței acestor importante funcții de transport. Hemoglobina este un prototip sau model al multor alte proteine oligomerice de reglementare. [C.205]
Pe de o parte, oligomeri Hb-O structura de proteine poate fi privit ca un dezavantaj, în principiu, deoarece duce la lanțul de degradare și de filtrare a luminii ((PO-mikroglobin, Fig. 4.2, [c.65]
O schimbare calitativă a situației în studiul mecanismelor de coagulare a lanțurilor de proteine a fost observată la sfârșitul anilor 1980. Aceasta este cauzată de descoperirea unei noi clase de molecule de proteine. a cărei existență puțini se așteptau, în orice caz, păreau puțin probabil. Funcția lor în activitatea vitală a celulelor este de a promova asamblarea corectă non-covalentă a altor proteine. nu devin, totuși, componentele structurilor lor finale din punct de vedere fiziologic. Proteinele din această clasă se numesc chaperone moleculare. Deschiderea chaperones împreună cu cunoscut anterior, dar ne-agregate și nu sunt atrași de el atenția cuvenită acestor scuturare, mai ales la inceput, intelepciunea conventionala privind principiile de organizare structurală a moleculelor de proteine. Noile fapte au dus în mod inevitabil la concluzia că ideea existentă de coagulare a lanțului polipeptidic in vivo ca auto-asamblare a proteinei. cel puțin nu reflectă cu exactitate procesul real. Necesitatea de a revizui un aviz stabilit cu privire la relația dintre structura chimică și spațială a moleculelor de proteine dictate de noi date experimentale, al căror număr începe să crească avalanșă. Toți au arătat o scădere a randamentului. încetinirea ratei și chiar oprirea completă a ansamblului structurilor tridimensionale ale anumitor proteine, deoarece concentrația altor proteine în apropierea ribozomilor scade. Două grupuri de intermediari moleculari au devenit cunoscuți, ale căror funcții în ansamblul celular de lanțuri de proteine s-au dovedit a fi semnificative și diverse. Acestea afectează viteza coagulării lanțului prin accelerarea sau încetinirea intenționată a maturizării conformației native. determină ordinea formării complexelor complexe. stimularea reorganizării interacțiunilor proteină-proteină în structurile oligomerice. facilitează degradarea lanțurilor greșite. stabilizează, transportă și se conectează în compartimentele celulare corespunzătoare [c.412]
Multe idei despre acțiunea și interacțiunea proteinelor au apărut în timpul studiului hemoglobinei. Multe concepte și modele referitoare la interacțiunile proteină - ligand și proteină - proteină, au fost dezvoltate în cursul cercetării hemoglobinei și includ legarea o sigmoidă de [674-676], coeficientul Hill [677], este constant liganzi de legare la proteinele oligomerice [678] secvential, cooperativity, pe baza modificărilor conformaționale în [679, 680] și controlul alosteric al proteinei [92, 681, 682]. Trebuie remarcat faptul că multe dintre aceste concepte au fost introduse și formalizate matematic înainte ca structura oricărei proteine să devină cunoscută. Evident, prin urmare, valoarea reală și utilitatea acestor terminații trebuie verificate în mod constant. Exemplul difosfogliceratului, care au un impact asupra funcționării și structura hemoglobinei a fost ignorată de zeci de ani, dovezi de pericolele potentiale de limbaj greu în biologie. [C.259]
Structura blocului periodic. Model predpola1aet susches1voia 1ie membrane recurente blocuri structurale și funcționale, ceea ce implică punerea în aplicare a cerințelor mecanismelor de transfer de energie in proteine si permite de simetrie proteine membrana oligomerice. Structura Periodicitatea biomembrane confirmată prin microscopie electronică și difracție de raze X, în care structura periodică este de tip dominant zăbrele hexagonale, care are la bază proteine membrana integral hexamerică sau trimerice [22, 25,30, 37, 43. 51-531. Conform modelului. acoperă întreaga structură a membranei (a se vedea figura 12), deși compoziția proteică pe ambele părți poate fi diferită. Nu este exclus, iar asimetria membranelor lipidice [34], dar, având în vedere posibilitatea de o interpretare diferită a operelor [21, 55], aceste date ar trebui să fie tratate cu prudență. Modelul propus de zonă bloc pot fi, într-o anumită măsură, baza fizico-chimică a reprezentărilor blocurilor funcționale în membranele biologice dezvoltate de AM Ugolev [14] [c.164]
În cazul proteinelor sau oligopeptidelor mari, organizarea spațială globală a moleculei poate fi un factor important care determină poziția legăturii scindabile. Aceasta este așa-numita specializare terțiară. În cele din urmă, dependența catalizei structurii oligomerice a 6ejE hidrolizabil și specificitatea cuaternară este uneori manifestată. [C.158]
Din structura cuaternară, trebuie distinsă starea oligomerică și agregată a proteinei. O structură caracterizată prin existența mai multor lanțuri polipeptidice în particula de proteină. a căror număr variază într-o anumită proporție. se numește oligomer. Este extrem de important ca, în funcție de constanța relativă a numărului de legături polipeptidice în proteina oligo-mp și aranjamentului lor ordonat. oligomerul nu generează activitate biologică. De exemplu, albumină serică bovină există sub forma unui monomer (M = 68000), un dimer (M = 136 LLC), trimer (M = 204, Ltd.) și tetramer, monomerii fiind combinate în structura oligomeric. sunt localizate în compoziția di-, tri-, tetramerului într-un mod ordonat. Cu toate acestea, acest lucru nu este însoțit de apariția unor noi calități în comparație cu cele posedate de monomerul acestei proteine. [C.76]
Ce procese chimice stau la baza supresie (supresie) o mutație Alte mutații localizate în cromozomii unui punct este nici un singur răspuns la această întrebare poate fi dat. Rareori, mutația este suprimată de o altă mutație localizată în aceeași genă. Acest efect poate fi numit complementare intragenică. Să presupunem că o mutație duce la o substituție de aminoacizi care rupe stabilitatea structurii sau funcției proteinei. Este posibil ca o mutație într-un alt situs, capturând restul care interacționează cu un aminoacid substituit. modifică natura interacțiunii celor două reziduuri, ceea ce duce la restabilirea activității funcționale a proteinei. De exemplu, dacă primul lanț lateral de aminoacizi este mică, iar mutația este înlocuită cu o catenă laterală mai lungă, oa doua mutație, rezultând o scădere în cealaltă dimensiune a catenei laterale. poate permite proteinei rezultate să coaguleze și să funcționeze ca o proteină normală. Un astfel de caz a fost găsit printre mutanții de triptofan sintetază [144]. Mutanții acestei proteine, în care Gly-211 a fost înlocuit cu Glu de către Tug-175-ys, au sintetizat enzime inactive. în timp ce un mutant dublu. adică, mutantul în care au avut loc ambele substituții, a sintetizat triptofan sintaza activă. Se crede că în cele mai multe cazuri de supresie intragenică, apar schimbări în interacțiunea subunităților proteinelor oligomerice. [C.255]
Aminoacizi ca și în mod analog, zaharuri și nucleotide sunt blocurile de proteine, polizaharide și acizi nucleici. și ei înșiși, aceste macromolecule sunt, la rândul lor, sunt unitățile din care urmează să structuri mai complexe. Fibre, micro-rotrubochki, coajă de viruși și subunități mici ale grupurilor simetrice ale enzimelor oligomerice - toate opțiunile sunt strict ordonate de ambalare de macromolecule (numită uneori structura cuaternară). Să analizăm mai întâi cel mai simplu caz de agregare a subunităților proteice identice. Este cunoscut faptul că, deși forma multor proteine este aproape sferică, deși acestea nu sunt destul de identice. Cifrele de mai jos sunt proprietatea lor este oarecum exagerată pentru a ilustra mai clar principiile generale ale pachetului. [C.270]
Convoluția piruvat kinazei este asigurată de L-valină. Efectul de aminoacizi L-valină pentru renaturare piruvat kinază [466f drojdie și E. treonina dezaminază oli [468] ilustrează două funcții diferite. care poate efectua liganzi în timpul formării proteinelor oligomerice active. Piruvat kinaza [467] este o enzimă tetramerică ego. construit din patru subunități identice. fiecare dintre care conține o moleculă legată non-legat L-valină. Subunități disocia și desfășurat sub acțiunea clorhidratului de guanidină 6M. Pe picioare în mediul renaturare este L-valină inițiator specific re-coagulare. Induce renaturare cu pseudo-prim ordin rată constantă în raport cu monomerul, iar acest lucru înseamnă că L-valina afectează forma de monomer coagulare în conformația nativă și că procesul de finisare este formarea spontană a enzimei tetrameric. L-valina este o parte integrantă a întregii structuri a moleculelor de proteine native [466]. [C.191]
Prin structura cuaternară se înțelege o metodă de stivuire a lanțurilor polipeptidice individuale în spațiu. care au aceeași (sau diferită) structură primară, secundară sau terțiară. și formarea unei singure formări macromoleculare într-o relație structurală și funcțională. Multe proteine funcționale constau din mai multe lanțuri de polipeptide. conectate nu prin conexiunile principale, ci prin legături ne-covalente (similare celor care asigură stabilitatea structurii terțiare). Fiecare lanț polipeptidic unic. numit prototer, monomer sau subunitate, chagtse nu are activitate biologică. Această capacitate este dobândită de proteină printr-o anumită metodă de asociere spațială a protomerilor care intră în compoziția sa, adică apare o nouă calitate care nu aparține unei proteine monomere. Molecula formată este denumită de obicei un oligomer (sau un multimer). Proteinele chlatse oligomerice sunt construite dintr-un număr par de protomeri (de la 2 la 4, mai rar de la 6 la 8) cu aceleași mase moleculare diferite sau de la câteva mii la sute de mii. În particular, molecula de hemoglobină este formată din două catene polipeptidice a- și două identice. și anume este un tetramer. În Fig. 1.23 prezintă structura moleculei de hemoglobină și Fig. 1.24 arată clar că molecula de hemoglobină conține patru lanțuri de polipeptide, [c.68]
Membranele biologice sunt o structură dinamică. componente ale acestora sunt predispuse la metabolismul rapid. Datorită acestui fapt, mediul lipidic al proteinelor membranare are capacitatea, în funcție de schimbările în condițiile de funcționare, de a-și schimba proprietățile fizico-chimice ale ambalajului, microvoscozitatea, mobilitatea laterală a componentelor în bistratificat etc. Majoritatea covârșitoare a proteinelor membranare funcționează în compoziția ansamblurilor oligomerice, de exemplu, în lanțul respirator mitocondrial. Proteinele de transport organizează, de asemenea, asociați în dimeri bistratificați (Ca-ATPază), tetrame (Ka / K-ATPase) sau chiar mai complexe supramoleculare foarte bine organizate. [C.316]
ARN polimeraza E. oli a fost studiată în detaliu. Este o enzimă oligomerică. format din două identice subunității (greutate moleculară 36.000.), două diferite (j și P,) - subunități (greutate moleculară, respectiv, 151000 și 155000.), (D-subunitate (greutate moleculară 11.000) și o subunitate mol totală. . greutate enzimă de aproximativ 390000. se crede că funcția subunității (a-factor) -uznavanie intervalul prestabilit pe șablon ADN, denumit promotorul, alăturat polimerazei ARN. rezultatul este o enzimă complex deschis așa-numita cu ADN structura ADN dublu catenar este dezvăluită (topește). În continuare, pe una dintre catenele de ADN ca matriță, sinteza Sinteza ruetsya ARNm se termină la un anumit punct, la capătul genei sau întreruptă prin acțiunea proteinelor specifice O altă enzimă subunitățile inițierea funcției atribuie biosintezei ARN (a subunități) și a funcției catalitice de bază (legarea de substraturi și sinteza elongație.) -. subunitatea p În plus, un număr de deschis proteine implicate în mecanismul sintezei ARN-ului într-o celulă. în particular, vom investiga natura proteinelor represoare și terminatorul de proteine (p-factor). Acesta din urmă are capacitatea de a se lega în mod reversibil de porțiuni de ADN terminale (așa numitele stop-semnale de transcriere)-închidere ARN acțiune iolimerazy. În absența acestei proteine, se formează lanțuri ARN extrem de lungi. [C.489]
Proteine care au o structură cuaternară. denumită adesea oligomerică. Distingeți între proteinele homomere și heteromerice. Homomeric se referă la proteine în care toate subunitățile au aceeași structură. Un exemplu este proteina de catalază, care constă din patru subunități absolut echivalente. În proteinele heteromere, subunitățile individuale diferă nu doar în structură, ci pot și să îndeplinească diferite funcții. De exemplu, proteina ARN polimerază constă din cinci subunități de structuri diferite și cu funcții inegale. [C.40]
Articole similare
Trimiteți-le prietenilor: