Componentele moleculare înalte (IUD) includ o mare clasă de substanțe, principala caracteristică a cărora este o masă moleculară mare și o dimensiune moleculară mare. Greutatea moleculară a acestora depășește 10 000 cu. și de multe ori ajunge la câteva milioane, iar dimensiunea particulelor în soluție este de 10 ~ 5 - 10 # 713; 8 m.
Proprietățile DIU sunt determinate nu numai de compoziția lor chimică, ci și de dimensiunea și forma macromoleculei.
Compușii cu înaltă moleculară sunt:
1. Natural - cauciuc natural, rășini naturale. celuloză, amidon, agar-agar, substanțe pectină, proteine;
2. IUD artificial - natural, supuse tratamentului chimic. În cantități mari, ele sunt obținute sub formă de derivați de celuloză - nitroceluloză, acetilceluloză, viscoză. Dintre acestea, sunt obținute piele artificială, nitrolacuri, pulbere fără fum, mătase artificială, film incombustibil;
3. DIU sintetice - sunt sintetizate din compuși cu conținut molecular scăzut (monomeri) - diferite tipuri de cauciuc artificial, fibre sintetice, materiale plastice, filme, lacuri.
Astfel, DIU se obține în trei moduri:
1. separarea de organismele sau produsele de activitatea lor vitală;
2. prelucrarea parțială a DIU-urilor naturale;
3. sinteza completă din compușii inițiali cu un conținut scăzut de molecule.
Compoziția macromoleculei BMC include sute și mii de atomi. Atomii sau grupările lor pot fi localizate într-o macromolecule:
1. sub formă de DIU cu lanț lung și liniar
de exemplu, celuloză, amidon
a, c, c - monomeri; Lanțul de celuloză conține între 100 și 700 de legături individuale - reziduuri de glucoză C6H10O5. legate între ele prin legăturile principale de valență.
2. lanțuri lungi cu ramificație - DIU ramificate:
3. Sub forma unei rețele tridimensionale formate din segmente ale unei structuri de lanț - DIU reticulate:
de exemplu, rășini fenolice.
Proprietățile mecanice ale IUD sunt o combinație a proprietăților substanțelor solide și lichide. Sunt puternici; sunt capabile de deformări foarte elastice; întinse în fire lungi subțiri; se umflă în lichide cu greutate moleculară mică. Soluțiile IUD pot forma sisteme intermediare între stări solide și lichide, așa-numitul jeleu. DIU-urile sunt capabile să formeze fibre, filme; soluțiile de DIU sunt foarte vâscoase.
În ceea ce privește proprietățile lor, soluțiile de DIU seamănă cu sistemele coloidale. De aceea, până în anii 60 ai secolului trecut, soluțiile de IUD au fost considerate ca fiind una dintre clasele de sisteme coloidale. Având în vedere stabilitatea lor agregată ridicată, cauzată de interacțiunea activă a IUS cu solventul, s-au numit coloizi liofilici, în cazul soluțiilor apoase - coloizi hidrofilici. În prezent, este recunoscut fără echivoc că soluțiile IUS nu sunt soluri, sunt soluții reale monofazate (omogene sau omogene) în care solutul este distribuit în solvent nu ca particule solide sau lichide, ci ca molecule sau ioni. Soluțiile de IUD sunt indistinguizabile de soluțiile de compuși cu conținut scăzut de molecule, dar datorită dimensiunilor gigantice ale moleculelor lor, unele proprietăți seamănă cu soluri.
Procesul de dizolvare a IUD are loc în mod spontan, prin urmare aceste soluții se numesc soluții reale de compuși cu înaltă moleculare. Soluțiile IUD sunt sisteme dispersate molecular - substanța dizolvată în ele este sub formă de macromolecule flexibile cu o structură de lanț. Soluțiile IUD sunt sisteme monofazate omogene capabile să-și mențină concentrația moleculară și stabilitatea agregată pe o perioadă nedeterminată.
Toate procesele din soluțiile de DIU, asociate cu schimbările de temperatură, concentrație și presiune, sunt reversibile. Dacă, de exemplu, procesul de coagulare în soluții de coloizi lyofobi este un proces ireversibil, atunci acesta este reversibil în soluțiile de IMS.
Soluțiile compușilor cu înaltă moleculă, fiind soluții reale, au unele asemănări cu soluțiile de coloizi lyofobi:
1. dimensiunea gigantică a unei macromolecule;
2. Un fel de mișcare termică a acestora ca Brownian;
3. lipsa capacității de dializă;
4. proprietăți moleculare-cinetice slab exprimate;
5. Conul erodat Tyndall.
Dintre DIU-urile naturale, un grup mare și extrem de important este reprezentat de proteine sau proteine. Ele joacă un rol esențial în toate procesele vieții și sunt baza de la care se compun toate părțile unei singure celule și ale întregului organism.
Natura chimică a proteinelor este foarte complexă. Se știe că macromolecul proteic este construit din reziduuri # 945; - aminoacizii, legați unul de celălalt prin legături peptidice:
Un exemplu de lanț al unei molecule de proteine:
R1. R2. R3 - grupe laterale ale resturilor de aminoacizi.
Datorită faptului că moleculele de proteine conțin reziduuri de aproximativ 20 de aminoacizi, numărul de combinații posibile dintre acestea este extrem de ridicat.
Există proteine simple și complexe:
Proteinele simple constau numai din reziduuri de aminoacizi, de exemplu, gliadină, albumină, gelatină etc. De exemplu, pentru laptele de albumină cu o greutate moleculară de circa 17.000 cu. numărul de legături este de cel puțin 150 și pentru o proteină din ou cu o greutate moleculară de aproximativ 43.000 cu. - 400. Astfel, proteinele din compoziție sunt polipeptide complexe, iar în structură - polimeri înalți.
Proteine complexe - constau din proteine # 945; - aminoacizii conectați cu reziduurile de polizaharide, acid ortofosforic, cationi metalici etc. Acestea includ:
1. hemoglobină, care conține complexul fier-porfirină;
2. glicoproteine, care includ molecule de carbohidrați;
3. lipoproteine - un complex proteic cu grăsimi și steroizi;
4.nikleoproteidy constând din molecule de proteine și acizi nucleici (acizii nucleici includ resturi de acid fosforic, zaharide, bazele purinice și pirimidinice (ARN, ADN)).
După cum arată multe studii, toate proteinele pot fi împărțite în două grupe mari: fibrilare și globulare. Fibrillar - au forma de fibre sau filamente lungi, de obicei conectate împreună (din fibră latină - fibră). Acestea includ colagenul și elastina - proteinele cartilajului și oaselor, keratina - o proteină de coarne animale, păr, mușchi. În organism, ele îndeplinesc în principal funcții mecanice. Cu toate acestea, proteina musculară contractilă-miozina are o anumită activitate biologică, fiind o enzimă. Proteinele fibrilare sunt insolubile la temperatura camerei în apă, dar se umflă în ea.
Proteinele globulare se găsesc în principal în fluide biologice - în sânge, limf, protoplasm celular și altele asemenea. Acestea constau în macromolecule globulare, elipsoide (din latină - globule - o minge). Ele sunt de obicei atribuite funcții biologice importante în celulă, țesuturi, corp, asociate cu procesele de viață de bază (metabolism, nutriție, etc.). Acestea includ albumine și globuline de proteine din ouă, lapte, ser, etc.
Macromoleculele proteinacee include în componența sa o cantitate semnificativă de polar (hidrofil) radical, caracterizat prin activitate ridicată a apei -. [-COOH], [-NH2], [CO-NH-], etc. În legătură cu această proteină sunt printre substanțele vysokogidrofilnyh coloizi organici.
Prezența a două grupe poliare - NH2 bazice și acid - COOH - în aminoacizii din care sunt alcătuite proteinele - conferă proprietăți amfoterice proteinelor. Proteinele nu sunt numai electroliți, ci electroliți-amfoliți. Aceasta înseamnă că în soluții apoase, macromoleculele lor sunt capabile să disocie în două moduri: ca acid, adică cu despicarea ionilor de hidrogen liber prin ecuația:
Și ca bază, adică cu eliminarea ionilor de hidroxil:
Dacă proteinele sunt dizolvate în apă pură, solurile majorității acestora prezintă un caracter acid, ceea ce indică predominanța disocierei acidului dintre cele mai multe proteine față de cea principală. Există, de asemenea, proteine, de exemplu, globine, care în soluția apoasă prezintă o predominanță a tipului principal de disociere. Trebuie notat faptul că atât proprietățile acide, cât și cele de bază ale macromoleculelor de proteine sunt foarte slab exprimate, deoarece substanțele proteice sunt numai electroliți slabi.
Moleculele de proteine gigantice și produsele asociate acestora au capacitatea de a reîncărca cu ușurință, ceea ce se realizează prin schimbarea reacției mediului. Prin schimbarea pH-ului mediului, este posibil să se creeze condiții în care sarcina totală a moleculei de proteină va fi zero. O astfel de stare este numită izoelectrică. iar pH-ul la care sistemul este în stare izoelectrică se numește punctul izoelectric (IET).
In starea izoelectric a proprietăților soluției de proteină se schimbă dramatic: ele au cea mai mică solubilitate, cea mai mică vâscozitate, care este conectat cu modificarea formei macromoleculei, iar gradul de hidratare. La un pH apropiat de punctul izoelectric, grupurile încărcate în mod eterogen [-NH3 +] și [-COO ~] sunt atrase una de alta și filamentul este răsucite într-o spirală. Atunci când pH-ul mediuului este deplasat din IET, grupurile încărcate se resping reciproc și lanțul se îndreaptă (figura 21)
Poziția EIP a diferitelor proteine variază foarte mult (pH de la 4 la 12). Acest lucru este explicat prin faptul că capacitatea grupului [-COOH] de a scinda ionul H + este mai mare decât capacitatea adiției acestui ion la grupa [-NH2]. În prezent, se obișnuiește exprimarea punctului izoelectric în indicele concentrației de ioni de hidrogen - pH (Tabelul 26).
Figura 21. Forma secțiunilor individuale ale lanțului macromoleculelor
proteine la diferite valori ale pH-ului.
Punctul izoelectric al unor proteine
Articole similare
Trimiteți-le prietenilor: